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METABOLISMO NITROGENADO: DIFERENÇAS
ENTRE RUMINANTES E MONOGÁSTRICOS^1
Introdução
A principal função dos animais de produção é fornecer proteína (carne, ovos e leite) de elevado valor nutricional. O conhecimento do metabolismo protéico desses animais é um importante fator para otimizar sua função econômica. Por outro lado, os produtos finais do metabolismo protéico (amônia, ácido úrico e uréia) são potenciais poluidores do ambiente, o que requer constante preocupação por parte dos nutricionistas formuladores de dietas (Sakomura, 2014). A compreensão do metabolismo nitrogenado depende da digestão e absorção do nitrogênio na forma de proteína, peptídeos e aminoácidos; da síntese de proteína; da excreção do nitrogênio (via fezes, via urina e nas interrelações entre os produtos da excreção) e dos mecanismos de controle da biossíntese da proteína (Bergner, 1989). O objetivo desta revisão é mostrar as diferenças no metabolismo nitrogenado em animais ruminantes e não ruminantes.
Diferenças anatômicas e tipos de digestão
Há dois tipos de digestão ocorrendo em todos os animais, com diferenças importantes dependendo do trato gastrointestinal (TGI) dos animais. A digestão hidrolítica prevalece em animais carnívoros, esses animais têm pouca fermentação e alta dependência de suas enzimas para hidrolise das macromoléculas dos alimentos. A digestão fermentativa é predominante nos animais herbívoros que possuem um grande local próprio para fermentação em cada uma das partes do trato. Esses animais dependem da fermentação realizada prelos microorganismo presentes no TGI (McDonald, 1995). As aves não possuem um local para fermentação e por isso recebem dietas com baixos teores de fibras, os suínos têm capacidade para realizar a digestão hidrolítica e fermentativa, entretanto animais em confinamento recebem dietas muito semelhante a dieta ofertada as aves e portanto não necessitam realizar a fermentação (Peixoto & Maier, 1993). Ruminantes possuem digestão basicamente fermentativa. Os equinos realizam a digestão fermentativa em diferente local e em menor taxa quando comparados aos ruminantes. Ruminantes jovens são como animais
(^1) Pires, P.G.S. Metabolismo nitrogenado: diferenças entre ruminantes e monogástricos. Seminário apresentado na disciplina Bioquímica do Tecido Animal, Programa de Pós-Graduação em Ciências Veterinárias, Universidade Federal do Rio Grande do Sul, 2015. 10 p.
monogástricos, em função da dobra retículo-omaso (goteira esofágica) que leva o leite direto para o omaso e então para o abomaso.
Digestão das proteínas em não-ruminantes
As proteínas sofrem desnaturação protéica ao chegarem ao trato gastrointestinal através da ação do ácido clorídrico (HCl), secretado pelas células parietais das glândulas gástricas. Posteriormente, é desdobrada em polipeptídeos menores no estômago, através da pepsina, uma endopeptidase produzida na glândula pilórica em resposta ao estímulo da gastrina (Sakomura, 2014). A pepsina possui maior afinidade por ligações peptídicas envolvendo um grupo carboxila de um aminoácido aromático (Phe, Thp ou Try) e mais lentamente por ligações peptídicas que envolvam a leucina e os resíduos ácidos (Sakomura, 2014). A contribuição do estômago no processo de digestão de proteínas é em torno de 20% (González & Silva, 2006). O suco pancreático continua rompendo em di ou tri-peptídeos através da tripsina, que cliva ligações que envolvam Lys e Arg, a quimiotripsina, que hidrolisa ligações que envolvam aminoácidos aromáticos (Phe, Thp ou Try), e a elastase, esta menos específica que as anteriores, que cliva as ligações envolvendo aminoácidos alifáticos (Val, Leu, Ile). A secreção das enzimas pancreáticas é estimulada pela presença colecistoquinina (CCK). O bicarbonato presente no suco pancreático age neutralizando o pH da digesta ácida oriunda do estômago, proporciona um ambiente favorável para a ativação e ação das enzimas pancreáticas (Sakomura, 2014). A absorção dos produtos finais da hidrólise das proteínas pode ser dar na forma de di, tri ou tetra-peptídeos. O transporte de peptídeos é independente da ação de peptidases e da atividade de transportadores de aminoácidos, estando acoplada ao cotransporte de um próton. No jejuno, a absorção de 15 a 30% dos aminoácidos livres é realizada através de transportadores localizados na membrana do enterócito, e 70 a 85% da absorção acontece na forma de peptídeos. No íleo a absorção acontece na forma de aminoácidos livres (Peixoto & Maier, 1993). Os D-AA são absorvidos como tal e dentro da célula vão sofrer transaminação para L-AA, esses AA são preferencialmente absorvidos em relação aos D-AA, provavelmente pela especificidade do sistema de transportadores. Há transportadores específicos para di, tri, AA neutros, AA ácidos e AA básicos (Sakomura, 2014). A absorção dos produtos da digestão protéica na forma de aminoácidos livres apresenta particularidades, principalmente em relação ao sistema de transporte. Tal sistema é saturável, por ser dependente de transportadores. Cada aminoácido apresenta uma velocidade de absorção, em função de sua afinidade por seu carreador específico (McDonald, 1995).
durante o metabolismo dos animais: tirosina (Tyr) e cistina (Cys). Os outros AA podem ser sintetizados pelo animal a partir da proteína dietética: alanina (Ala), ácido aspártico (Asp), ácido glutâmico (Glu), glicina (Gly), serina (Ser) e prolina (Pro) (Wallace & Chesson, 2008). Nas dietas práticas, a metionina é o primeiro aminoácido limitante e a lisina o segundo para frangos de corte e poedeiras (Ravidran & Bryden, 1999). Alguns aminoácidos podem ser classificados como exigidos pela espécie, como a arginina pelas aves, que não apresentam a enzima carbamil-fosfato-sintetase, que catalisa a primeira reação do ciclo da uréia (Sakomura, 2014). A arginina também é um aminoácido essencial para gatos, já que esses animais tem baixa capacidade de sintetizar ornitina a partir do ácido glutâmico, em consequência da baixa atividade das enzimas pirrolina-5-carboxilase sintase e ornitina aminotransferase (BAKER, 2005). O excesso de lisina dietética antagoniza com a arginina em frangos, ratos e cães, mas não em suínos e gatos (Sakomura, 2014). A taurina é essencial para gatos, esta pode ser sintetizada a partir da cisteína, mas a taxa dessa síntese não é compatível com as necessidades desses animais em determinadas circunstâncias (O’Donnell III et al., 1981). Gatos alimentados por mais de um ano com dietas deficientes em taurina, podem apresentar cegueira total (Stades et al., 1999). Podem-se observar ainda alterações cardíacas como cardiomiopatia dilatada (Nelson e Couto, 2006). Outros podem ser classificados como condicionalmente não essenciais dependendo da idade, do estado fisiológico, da disponibilidade do substrato para a conversão e capacidade absortiva do animal (Sakomura, 2014) A biodisponibilidade de aminoácidos é definida como a proporção de aminoácidos ingeridos através da dieta que são absorvidos e convertidos potencialmente adequados para o metabolismo ou síntese de proteínas (Lewis & Bayley, 1995). Cistina, cisteína e metionina são as principais fontes de S nas dietas dos animais. Metionina é um importante doador de grupo metil em várias reações de transmetilação, incluindo a síntese de vitamina colina e da creatina (Sakomura, 2014). Quando uma proteína é ingerida via alimentação, a eficiência de sua hidrólise determina o grau de absorção dos AA individuais e contribui para o seu valor nutricional. O valor nutricional da proteína também é dado pelo seu balanço de aminoácidos absorvidos. A absorção das proteínas se dá via absorção de AA ou di e tripeptídeos. Somente nas primeiras 24 horas de vida é que recém-nascidos absorvem proteínas intactas por pinocitose (McDonald, 1995). A síntese de aminoácido pode ocorrer através da aminação, transaminação ou desaminação. Na aminação o grupo α-amino se origina de íons amônio (McDonald, 1995). Na transaminação (transferência do grupo para um α-cetoácido), um par de α-aminoácidos é interconvertido em um par de α-cetoácidos. A maioria dos aminoácidos, mas nem todos (lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina), são substratos para a transaminação (Sakomura, 2014).
A desaminação é uma reação que resulta na perda de amônia e na conversão do aminoácido em seu cetoácido correspondente, ocorre no fígado e no rim. Este pode ser oxidado para formação de energia, usado para síntese de glicose ou convertido em gordura (McDonald, 1995). A quantidade de amônia é formada pelas bactérias intestinais a partir da proteína alimentar e da uréia presente nos fluidos secretados no trato gastrointestinal. O fígado é responsável por retirar a amônia do sangue portal, assim o sangue que deixa o fígado é virtualmente livre de amônia (Sakomura, 2014). A amônia pode ser excretada como uréia em mamíferos ou como ácido úrico em aves. A glutamina é um transportador de amônia, além de ser a principal fonte energética para o intestino, e os produtos nitrogenados derivados da glutamina (alanina, prolina e citrulina) são liberados na veia portal (Sakomura, 2014). São dois os mecanismos para o transporte de íons amônio dos tecidos extra-hepáticos para o fígado ou para os rins: a síntese de glutamina e o ciclo glicose-alanina (Motta, 2011). Após a proteólise a maioria das proteínas e aminoácidos está no músculo esquelético, sob necessidade de energia essa proteína é degradada e os grupos amino dos aminoácidos são transferidos para a glutamina e a alanina e então transportadas para o fígado ou rins. A produção de novo da alanina no músculo serve como transporte de nitrogênio e como transporte de combustível da região periférica para a região esplênica. A alanina encontra-se na ligação do metabolismo protéico e o energético (Sakomura, 2014).
Metabolismo das proteínas em ruminantes
Em função da presença de microorganismos ruminais, o modo de utilização das proteínas nos ruminantes difere totalmente dos monogástricos. Estes microorganismos caracterizam-se por seu alto potencial em sintetizar todos os AA, inclusive os essenciais. Assim, os ruminantes são mais independentes em relação da qualidade da dieta. Além disso, tornam-se possível suplementar os alimentos com nitrogênio não-protéico (NNP) como sais de amônio ou uréia (McDonald, 1995). Durante a passagem do alimento pelo rúmen, parte da proteína é degradada a peptídeos pelas proteases. Estes são posteriormente catabolisados a aminoácidos e os últimos à amônia, ácidos graxos e CO2. Os produtos da degradação formados no rúmen, em particular a amônia, são usados por microorganismos na presença de fontes de energia (carboidratos) para a síntese de proteína e outros constituintes celulares dos microorganismos, como ácidos nucléicos (Kozloski, 2011). A grande maioria dos aminoácidos absorvidos pelos ruminantes é oriunda da proteína microbiana sintetizada no rúmen. As exigências dietéticas de proteína metabolizável para
pH do fluido ruminal, com isso conclui-se que sua absorção ocorre por difusão passiva da sua forma dissociada (Kozloski, 2011). Células microbianas (bactérias e protozoário) que contém proteína como os seus componentes principais passam, junto com proteínas da dieta que não foram alteradas, para os demais compartimentos e após para o intestino delgado. A proporção da proteína total que é digerida no rúmen, varia de 70 a 80% ou mais para a maioria das dietas a 30-40% para as menos solúveis (Kozloski, 2011). A digestão e absorção da proteína microbiana e dietética no intestino delgado se dão da mesma forma que para espécies monogástricas, isto é, com o auxílio de proteases endógenas (Kozloski, 2011).
Uso da uréia (NNP)
Por definição, nitrogênio não protéico ou NNP é todo nitrogênio que não se apresenta na forma polipeptídica (Haliburton & Morgan, 1989). A ureia [CO (NH2) (^) 2] é um sal granulado muito higroscópico. É fonte de N para os microorganismos do rúmen. Possui equivalente protéico de 262 a 281%, ou seja, cada 1 kg de uréia pode ser transformado em 2,62 a 2,81 kg de proteína (McDonald, 1995). A recomendação para o emprego da uréia é baseada em novos conhecimentos de taxas de degradabilidade protéica no rúmen, do teor de NNP da forragem e do nível adequado de amônia e energia dentro do rúmen (Lucci, 1997). Uma correta suplementação com NNP na dieta só contribuirá de maneira positiva, se esta disponibilizar a amônia necessária para as bactérias do rúmen.
Aspectos práticos da utilização da uréia
- Período de ajuste: 2 a 4 semanas.
- Baixo nível de proteína orgânica na dieta. O uso da uréia pode diminuir os custos de produção, diminuindo a proporção da inclusão de proteína verdadeira na dieta.
- Não administrar uréia em animais com jejum maior de 36 horas.
- Iniciar gradativamente o consumo, partir de 30 g/dia até 150 g animal adulto/dia.
- Não interromper bruscamente o uso da uréia.
- Relação N: S deve ficar entre 10/1 e 15/1. Usar sulfato de Ca ou Na. Se houver deficiência de S, a síntese de AA sulfurados ficará prejudicada.
- Não permitir o alto consumo (100 a 200 g) em pouco tempo (1 a 2 horas).
Síntese de uréia e ácido úrico
A síntese de uréia é realizada no fígado por cinco reações (duas mitocondriais e três citosólicas) do ciclo da uréia ou ciclo de Krebs-Henseleit (Figura 1).
As enzimas que participam do ciclo são: (1) carbamoil-fosfato-sintetase, (2) ornitinatranscarbamoilase, (3) arginino-succinato-sintetase, (4) arginino-succinase e (5) arginase. As enzimas (1) e (2) são mitocondriais e as enzimas 3-5 são citosólicas (Motta, 2011). A uréia é proveniente, de dois grupos amino, um da amônia e outro do aspartato, e de um carbono fornecido pelo bicarbonato. Para produzir uma molécula de uréia são necessárias 4 ligações fosfato (3ATP e 1P~P). Além disto, 0,9 mol de ATP é usado na excreção. Assim o custo total é de 4,9 mol de ATP (ou 0,43MJ) por 1 mol de uréia.
Figura 1. Ciclo da uréia. Fonte: Motta (2011).
A regulação do ciclo da uréia é realizada através da carbamoil−fosfato−sintetase I mitocondrial que é ativada alostericamente pelo N − acetilglutamato, produzido a partir do glutamato e de acetil−CoA em reação catalisada pela N−acetilglutamato−sintase, que é ativada pela arginina. Quando a quebra metabólica de aminoácidos aumenta, a concentração do
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