Baixe Resumo de bioquímica integrada e outras Esquemas em PDF para Bioquímica, somente na Docsity!
A Bioquímica (Biologia + Química) é a disciplina na qual descreve estruturas de biomoléculas, mecanismos e processos químicos nos organismos vivos.
Organismos Vivos:
- Vírus: Organismo vivo que não possui célula.
- Organismos vivos que possuem células (material genético, organelas): Animal, Vegetal, etc.
Complexos supramoleculares:
- Cromatina
- Membrana Plasmática
- Parede Celular
Macromoléculas:
Unidades monoméricas:
- Nucleotídeos
- Aminoácidos
- Açúcares
MAPA METABÓLICO
Rede de ações/funções que ocorrem no nosso organismo e são explicadas por meio da bioquímica.
ÁGUA
Constitui quase 80% de TODOS os seres vivos. Uma única molécula de água consegue formar até 4 ligações de hidrogênio.
A solubilidade de gases em água depende também da POLARIDADE. Substâncias polares tendem a ser mais solúveis em água, enquanto substâncias apolares, insolúveis ou pouco solúveis.
Compostos ANFIPÁTICOS são os quais apresentam características de moléculas polares e apolares (Ex.: Surfactantes).
Interações fracas são importantes em sistemas biológicos, ainda que fracas, elas são muitas, o que fazem delas significativas e, portanto primordiais (Estabilidade).
pH
Ácido é uma substância capaz de receber um par de elétrons (ou doar um próton).
Base é uma substância capaz de doar um par de elétrons (ou receber um próton).
pH = -log[H+]
pKa = -logKa
Quanto mais forte um ácido, maior sua constante de dissociação (Ka).
Equação de Henderson- Hasselbalch: Equação que relaciona pKa e pH.
[ ] [ ]
pH das células fica entre 6,9 e 7,4. Mantém-se assim devido aos íons fosfato e proteínas.
pKa é o pH em que o ácido está 50% dissociado.
pI é o ponto isoelétrico onde a carga elétrica final é zero.
SISTEMA TAMPÃO
O Sistema Tampão consiste em uma solução de ácido fraco e base conjugada que conseguem manter o pH da solução estável frente à adição de ácido ou base (Curva de Titulação).
- Tampão Fosfato: pKa = 6, H^2 PO 4 -^ ⇌ H+^ + HPO 4 -
- Proteínas: Aminoácido Histidina pKa = 6,04, quando a histidina é livre pKa ≅ 7,0 em peptídeos e proteínas
- Sangue:
- O sangue é regulado pelo tampão bicarbonato, que mantém seu pH em torno de 7,4.
- O CO 2 proveniente da respiração celular está ligado a restituição de bicarbonato no sangue, como é observado pela seguinte reação:
CO 2 + H 2 O ⇌ H 2 CO 3
(Bicarbonato) H 2 CO 3 ⇌ H+^ + HCO 3 (Ac. Carbônico)
↑H+^ = ↓pH do sangue =
ACIDOSE
↓H+^ = ↑pH do sangue =
ALCALOSE
Ligação Peptídica
A Ligação Peptídica ocorre entre o grupo α- carboxila de um aminoácido e o grupo α- amina de outro aminoácido (Agrupamento R não participa). OH + H
Grupo R: Distinto em cada aminoácido e com diferentes propriedades físico-químicas de cada molécula.
Aminoácidos podem agir como ÁCIDOS e BASES.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS:
Organismo não consegue
sintetizar. (Obtidos
através de
dietas/alimentação).
AMINOÁCIDOS NÃO-
ESSENCIAIS (ou
naturais): Sintetizados
de metabólitos.
Existem também Aminoácidos Incomuns, que são modificações dos aminoácidos comuns.
Algumas funções biológicas dos aminoácidos:
Moléculas constituintes das proteínas; Precursores de neurotransmissores e hormônios peptídicos;
Fornecedores de energia no metabolismo energético basal; Fontes de grupos radicais em muitas reações químicas; Precursores de anti- histamínicos e vasodilatadores; Intermediários importantes no Ciclo da Ureia em animais e no armazenamento de nitrogênio em plantas; Excipientes adicionados a outras drogas para facilitar excreção; Fonte de nitrogênio para bases púricas e pirimídicas, porfirinas e outros compostos nitrogenados; Agentes doadores e aceptores de prótons.
PROTEÍNAS
Sendo uma das coisas mais importantes para o nosso sistema, as proteínas são um conjunto de aminoácidos, tendo cada uma, uma função específica. Estas são os cavalos de trabalho das células.
A mistura de proteínas é capaz de reproduzir ações como focalização de imagens e movimento.
ESTRUTURA DAS
PROTEÍNAS
Estrutura Primária
Sequência Linear de Aminoácidos.
Estrutura Secundária
Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína (Dobramentos da estrutura primária). Estas são classificadas em 3 subestruturas:
α-hélice (Ponte de Hidrogênio)
Folha β (Ponte de Hidrogênio)
Regiões de estrutura não regular (Sem Padrão)
ESTRUTURAS SUPER- SECUNDÁRIAS: Motivos e Domínios.
Estrutura Terciária
Descreve a conformação espacial da proteína inteira.
Estrutura Quaternária
Constituídas por várias estruturas terciárias unidas formando uma unidade funcional. Estrutura leva à FUNÇÃO BIOLÓGICA.
Colágeno (Articulação) Alfa-Queratina (Cabelo) Actina e Miosina (Contração Muscular) Tropomiosina e Troponina (Regulação da contração muscular)
Proteínas são importantes para a coagulação sanguínea, controle do metabolismo, do crescimento e da diferenciação celular.
ANTICORPOS são proteínas de defesa produzidos por certas células do corpo, como os linfócitos, que são capazes de “reconhecer” proteínas “estranhas” que são chamadas de ANTÍGENOS. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno de maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
O Teste de Covid-19 é feito com a detecção de proteínas:
PROTEÍNAS GLOBULARES
- Organismos Aeróbios;
- Desenvolvimento do sistema circulatório;
- Necessitam de suprimento de O 2 constante;
- O 2 pouco solúvel em solução aquosa;
- Moléculas transportadoras de 02.
Mioglobina (Músculos)
Armazenamento de (^02)
Uma subunidade;
Um grupo HEME (Ligação 02 );
Ligação de 02 não cooperativa e não regulada;
Estrutura compacta;
75% hélice α;
Interior: quase só resíduos de aa apolares ( histidinas);
Exterior: resíduos de aa polares e apolares;
Um sítio de ligação ao oxigênio.
Hemoglobina (Eritrócitos)
Transporte de (^02)
Quatro subunidades (semelhantes à mioglobina);
4 grupos HEME: liga- se a 4 moléculas de oxigênio;
Ligação de (^02) cooperativa e regulada;
Tetrâmero: 4 subunidades, todas semelhantes a mioglobina (α1α2β1β2);
Estrutura Quaternária estabilizada por interações hidrofóbicas;
Conformação das subunidades é semelhante.
farmacológicos e ansiedade.
A diminuição do pH arrecada na diminuição da afinidade da Hb pelo O 2 , ou seja, aumento de H+ diminui o pH.
ENZIMAS
As enzimas são substâncias orgânicas, em sua maioria de natureza proteica, que têm funções catalisadoras, ou seja, aumentam significativamente a velocidade das reações químicas ( 105 -10^17 vezes ), já que sem elas essas reações dificilmente aconteceriam.
Existem também enzimas que são RNAs dotados de atividade catalítica (principalmente RNases).
- Enzimas não são consumidas na reação e atuam em concentração muito baixa.
- Condições de Reações (pH, T, Pressão) mais brandas do que catalisadores químicos.
- Alta especificidade.
- Não formam produtos secundários.
- Concentração e atividades reguladas.
- Atividade depende da integridade da conformação.
Qualquer Fator que ↑ o nº de colisões favoráveis, ↑ a velocidade da reação.
Energia de Ativação: E mínima para que 1 colisão entre moléculas seja favorável.
Quanto < ∆G≠^ → < barreira de E → > nº de colisões favoráveis → > Velocidade.
Existem 3 formas de aumentar a velocidade das reações:
- Aumentar a concentração de reagentes (aumenta o nº de colisões)
- Aumentar a temperatura (aumenta o nº de colisões)
- Diminuir a E de ativação (Enzimas)
Catalisadores: Não atuam sobre o nº de colisões, mas sua ação baseia-se na formação de um caminho alternativo, que requer um menor consumo de energia (menor E de ativação).
Quando ∆G < 0, a reação é espontânea, que normalmente é lenta e inespecífica.
2ª LEI DA
TERMODINÂMICA
∆G = ∆H – T ∆S
∆G = Força propulsora ∆H = Mudança de entalpia para romper as ligações ∆S = Aumento da desordem
∆G > 0 → libera energia (reação endergônica) ∆G < 0 → precisa de energia (reação exergônica/favorável)
AH > 0 → absorve calor (ENDOTÉRMICO) AH < 0 → libera calor (EXOTÉRMICO)
∆S > 0 → aumento desordem AS < 0 → diminuição desordem
∆H é positivo para fusão e evaporação. Assim, ∆S que leva ∆G a ser negativo e propicia as transformações.
Para que um aminoácido se torne uma proteína, é preciso um aumento da ordem, então é necessário injetar energia na célula (∆G positivo).
Na ausência de catálise, reações químicas de importância biológica não correriam numa escala de tempo compatível com a vida. Portanto, são essenciais a todos os processos biológicos.
Algumas doenças são causadas por deficiências em enzimas especificas. Outras são causadas por excesso de atividade de uma enzima → Alvos terapêuticos.
Enzimas de Membrana x Enzimas Citoplasmáticas (Maior parte).
PROPRIEDADES DAS
ENZIMAS
- Sítio Ativo: Ambiente específico adequado para a reação ocorrer mais rapidamente.
- Especificidade: A mesma energia de ligação que fornece energia para a catálise também dá às enzimas sua especificidade. (Interação geométrica induzida no sítio ativo da enzima → Ajuste induzido).
- Cofatores/Coenzima: São auxiliares da enzima para que ela consiga realizar devidamente a sua função. Estes podem ser Inorgânicos ou Orgânicos.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
E + S ↔ P
Velocidade inicial é quando a concentração de substrato é muito maior que da enzima. (Aproximação)
Tipicamente, a concentração de substrato é muito maior que concentração de enzima, portanto é sempre o fator limitante da reação.
Quanto maior a concentração de substrato , maior a velocidade da reação, até que se atinja o platô, que é a velocidade máxima, pois toda a enzima já foi consumida.
Km = Afinidade da E pelo S Quanto menor o Km , maior é afinidade da E pelo S.
E + S ↔ ES → P + E
Etapas da Reação Enzimática:
- Primeira Etapa: Rápida
- Segunda Etapa: Lenta (Limitante)
Velocidade de formação: k 1 = ([E]total – [ES])∙ [S]
Velocidade de quebra: ES = k-1 [ES] + k 2 [ES]
Início da curva = Estado pré-estacionário. Final da curva = Estado estacionário.
Velocidade de formação = Velocidade de quebra: (Cinética do Estado Estacionário)
[ ]
[ ]
Kcat → constante de velocidade da etapa limitante de qualquer reação → nº de renovação → quando a enzima estiver satura com o substrato, equivale ao numero de moléculas de substrato convertidas em produtos por unidades de por uma única molécula de enzima.
Quanto maior for Kcat , a enzima tem uma velocidade maior.
Constante de especificidade → eficiência catalítica
Existe um limite para ,
imposto pela velocidade em que E e S podem difundir em solução aquosa (Limite da ordem de 108 a 109 M-1s-1. Enzimas com valores de constante de especificidade próximos a este são descritas como tendo atingido a perfeição catalítica.
Variando-se a concentração de enzima , a velocidade sempre irá variar, qualquer seja a concentração de substrato.
A velocidade da reação é diretamente proporcional a [E]. (Se eu dobro a [E], dobro a velocidade da reação).
MECANISMOS DE
CATÁLISE
1. Catálise Ácido-Base: Transferência de prótons mediada por alguma outra molécula que não seja água. 2. Catálise Covalente: Formação transitória de uma ligação covalente entre catalisador- substrato, envolvendo um grupo nucleófilo ativado (formado por catálise ácido-base). É formado uma ligação covalente transitória entre E e S. 3. Catálise por íons metálicos: Enzimas ativadas por metais associam-se fracamente (interações iônicas) a íons metálicos da solução (função estrutural), podendo auxiliar na orientação do S, estabilizar cargas no estado de transição e mediar reações de oxirredução.
INIBIDORES
ENZIMÁTICOS
São substâncias que diminuem a atividade enzimática. Alguns são constituintes normais das células. Outros são estranhos ao metabolismo. ↓ Cumprem um papel regulador importante.
Existem inibições irreversíveis, que faz uma modificação covalente e definitiva no sítio ativo, mas também existem as reversíveis, que podem ser competitivas, incompetitivas ou mistas.
Dentro das inibições irreversíveis temos os inibidores competitivos, que aumentam o Km da reação, os não competitivos, que reduzem a velocidade máxima da reação e os acompetitivos que acometem tanto a velocidade quanto o Km da reação.
G = Energia Livre (Energia capaz de realizar trabalho). H = Entalpia (Energia Total do sistema). TS = Temperatura x Entropia(Desordem).
Processos Espontâneos (exorgônicos) são caracterizados pela diminuição de energia livre, portanto são termodinamicamente favoráveis (AG < 0).
Processos Não-espontâneos (endergônicos) são caracterizados pelo aumento da energia livre, portanto não são termodinamicamente favoráveis (AG > 0).
Constante de Equilíbrio (Keq):
[ ]
[ ]
S ↔ P
Mudança na energia livre padrão (∆Gº):
∆G = ∆Gº + RTln(K)
∆Gº = - RTln(Keq)
R = Constante de gases. ∆Gº negativo = Espontânea em condições reais ∆Gº positivo = Não- espontânea em condições reais.
Palavras chave:
- Acoplamento
- Oxidado e Reduzido
∆ E’º = (E’º aceptor de
e-) – (E’º doador de e-)
∆Gº = - nF∆E’º
Palavras chave:
- Homeostase
- Reação substrato- limitante
- Reação enzima-limitante
- Inibição Alostérica
- Válvula Metabólica
- Regulação Metabólica: Regulação alostérica (Rápida) Modificação covalente reversível (Média) Regulação transcricional (Lenta)
CARBOIDRATOS
Carboidratos simples: Digeridos e absorvidos muito rapidamente no organismo (Sensação de fome).
Carboidratos complexos: Digeridos e absorvidos mais lentamente no organismo.
Carboidratos ou “hidratos de carbono” apresentam a fórmula empírica: (constituídos de CARBONO, HIDROGÊNIO E OXIGÊNIO)
(CH 2 O)n
*onde n=6, para hexoses (glicoses e frutoses).
*NEM TODOS, entretanto tem essa fórmula geral!
São as biomoléculas mais abundantes na Terra com uma ampla de funções como: Fonte de energia química Estrutural Matéria-prima para a biossíntese de outras biomoléculas Comunicação
TIPOS DE CARBOIDRATOS:
1)Monossacarídeos (Os carboidratos mais simples):
Carboidratos com n entre 3 e 7 que possuem duas ou mais hidroxilas.
Propriedades:
- Relativamente pequenos, sólidos, solúveis em água e insolúveis em solventes apolares.
- Incolores e cristalinos, a maioria com sabor doce.
- Estão ligados à produção energética e não sofrem hidrólise.
Aldoses (Aldeído) e Cetoses (Cetona).
Nome genérico do monossacarídeo (ose):
- 3 carbonos: trioses
- 4 carbonos: tetroses
- 7 carbonos: heptoses
As tetracetoses e pentacetoses obtêm o seu nome a partir das tetraldoses e petaldoses correspondentes, inserindo a patícula “ul” no meio do nome.
R-Ribose → R-Ribulose D-Xilose → D-Xilulose
Os monossacarídeos possuem centros assimétricos, com exceção da diidroxiacetona. Portanto existem ESTEREOISÔMEROS (enantiômeros).
O carbono 1 é o carbono mais oxidado.
Disateroisômeros que se diferem uns dos outros na configuração em somente um C quiral são chamados de EPÍMEROS (diasteroisômeros).
Um ALDEÍDO ou uma CETONA podem reagir com um ALCOOL (em razão 1:1) para formar um HEMIACETAL (aldoexoses) ou HEMICETAL (cetaexoses).
O carbono carbonílico em uma ciclização torna-se um novo centro quiral chamado carbono anomérico.
Monossacarídeos são agentes redutores.
Palavras Chave:
- Projeção de Haworth
- Mutarotação
- Anomerismo
GLICÓLISE
https://brasilescola.uol. com.br/biologia/glicolise .htm
http://materiais.dbio.uev ora.pt/jaraujo/biocel/gli colise.htm
C 6 H 12 O 6 + 2ADP + 2Pi+
2NAD+^ → 2C 3 H 4 O 3 + 2ATP
+ 2NADH + 2H
+
GLICOCONJUGADOS
Os glicoconjugados são moléculas biologicamente ativas de proteínas com glicosaminoglicanos (proteoglicanos), com esfingolipídios (glicolipídios) e com oligossacarídeos ligados a uma proteína (glicoproteínas).
Os PROTEOGLICANOS são macromoléculas - no caso, grandes polissacarídeos - formadas pela ligação de glicosaminoglicanos sulfatados (como o heparan-sulfato ou o sulfato de condroitina proteínas que estão presentes na membrana celular, intracelular ou na matriz extracelular. As GLICOPROTEÍNAS são moléculas menores, com monômeros mais diversos formando os polissacarídeos. Encontramos glicoproteínas na glicocálice, matriz extracelular e sangue, por exemplo. Os GLICOLIPÍDIOS compostos por uma ceramida (esfingosina
- acido graxo) e uma glicídeo de cadeia curta (oligossacarídeo). Carecem de grupo fosfato.
O Glicocálice é um envoltório externo à membrana plasmática presente em células animais e alguns protozoários. É uma cobertura de açúcar ligada em proteínas, que envolve a célula e lhe confere proteção.
A Matriz Extracelular é uma estrutura formada por numerosas fibras de elastina, colágenos e moléculas específicas, como heteropolissacarídeos, ácido hialurônico, as proteoglicanas e glicoproteínas – apresenta aspecto gelatinoso. (Reter água nos tecidos). A MEC pode se remodelar conforme a necessidade da célula (dinâmica e adaptável).
Os Glicosaminoglicanos conferem viscosidade e elasticidade e são exclusivos e animais e bactérias. São ligações alternadas de ácido urônico e aminoaçúcares.
Os Proteoglicanos são macromoléculas da superfície celular ou da matriz extracelular, nas quais uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados estão covalentemente unidas a uma proteína de membrana ou uma proteína secretada.
Essas moléculas agem como organizadores de tecidos e influenciam várias atividades celulares, como a ativação de fatores de crescimento e a adesão celular. Sindecam e Glipicam.
GLICOPROTEÍNAS
São conjugados entre carboidratos e proteínas nos quais os carboidratos são ramificados e menores, além de apresentarem maior diversidade estrutural que os enormes glicosaminoglicanos dos proteoglicanos.
GLICOLIPÍDEOS
São componentes da bicamada lipídica das membranas celulares. São constituídos por uma cauda lipídica hidrofóbica e um ou mais grupos de açúcar hidrofílicos ligados por uma ligação glicosídica. A parte glicídica da molécula está orientada até o exterior da membrana plasmática e é um componente fundamental da glicocálice. Desempenha estrutural para manter a estabilidade da membrana e também facilita a comunicação célula- célula.
