PROTEÍNAS FIBROSAS, GLOBOLARES E AMILOIDOGÊNICAS, Trabalhos de Bioquímica Médica

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PROTEÍNAS FIBROSAS, GLOBOLARES E AMILOIDOGÊNICAS

Rio de Janeiro

Proteínas

Fibrosas, globulares

e amiloidogênicas

Camila C Marins Galdino

UNICBE-

Medicina Veterinária-

BIOQUÍMICA Orientadora:

Dra. Ariele Ribeiro Amorim

Rio de Janeiro

Este conteúdo de pesquisa tem como base artigos científicos e livros mencionando da bibliografia ao final do mesmo. A temática da pesquisa foi desenvolvida a partir de literaturas de autorias de profissionais renomados na aárea de bioquímica, química etc. O objetivo principal do trabalho, é dissertar sobre proteínas fibrosas, globulares e amidoidogênicas. Ao longo da pesquisa serão discorrida características, funções e diferenças em suas estruturas e aspectos, que determinam suas funções específicas. É abordada a consequência do enovelamento incorreto, que acarreta na trágica doença da vaca louca e algumas outras mencionadas como exemplo no conteúdo.. Essa doença já desestabilizou a agropecuária da Gran –Bretanha com a perca de 150 mil gados há alguns anos. É indiscutível importância da queratina e do colágeno para a formação estruturais como pele, tendões como outras estruturas segundo Gil (2008,p.50)” é desenvolvida a partir de material já elaborado, constituído de livros, artigos”. Fez se necessário analise da bibliografia afim de avaliar as propriedades fisio-quiímica do colágeno e da queratina para maior compreensão do tema. Relevantemente, o conteúdo do trabalho permitirá o entendimento do papel das fibrilas e como elas contribuem para o mal da doença vaca louca. Outra temática abordada , será uma breve introdução sobre as diferentes atuações da hemoglobina e da mioglobina no sangue e no transporte de oxigênio e outras moléculas.

1.PROTEÍNAS FIBROSAS

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• (^) Formadas por um único tipo de estrutura secundária.
• Possuem uma característica em abundância que é a alta concentração no interior, de aminoácidos hidrofóbicos.
• As moléculas e os filamentos são dispostos lado a lado.
• Solúveis a água e responsáveis pelas estruturas dos tecidos animais.
• (^) A presença de Cross-links é o que permite que as proteínas tenham força

NÍVEL FUNCIONAL

As proteínas fribosas confere basicamente em suporte e forma as estruturas.

FUNÇÕES GERAIS

O papel das proteínas fibrosas é importante no estudo da estrutura das proteínas, pois a relação entre suas formas e funções são bastantes consideráveis. É importante ressaltar que elas possuem propriedades responsáveis pela força e flexibilidade das estruturas onde correm. Dois exemplos bastante conhecidos dessas proteínas são a queratina, o colágeno.

QUERATINA

É uma proteína que envolve as células da epiderme a camada da pele que fica mais exposta, como função de evitar a perda de agua desnecessária e qualquer impacto à ela causado.

1.4 COLÁGENO

O colágeno é extremamente importante para o ser humano, podemos encontra lo na pele ,tendões e cartilagens entre outras. Sintetizada pelas células do tecido da pele o colágeno mantém a elasticidade desses tecidos.

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F é aquela encontrada no feto e no recém-nascido, correspondendo, respectivamente, a 100% e 80% da hemoglobina presente nesses grupos.

É essa proteína que leva oxigênio dos pulmões para os tecidos e dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões.

Basicamente o transporte do oxigênio porque a molécula liga-se ao ferro da hemoglobina, dando origem a oxi-hemoglobina. Na ligação apenas uma molécula de oxigênio liga-se ao ferro, cada molécula de hemoglobina liga-se a quatro moléculas de oxigênio. Nos tecidos, essa combinação é ao reverso, e o oxigênio é disponibilizado para as células.

3.GRUPO HEME

O grupo HEME é formado por quatro anéis interligados por um único átomo de ferro.No centro do anel protoporfirínico o átomo de ferro no grupo heme, liga se aos 4 nitrogênios. Na estrutura da molécula de globinas, ele fica localizado numa bolsa hidrofóbicos que o protege da oxidação do ferro ferroso.

As propriedades de ligação ao oxigênio da hemoglobina são reguladas por locais separados, por isso a hemoglobina é uma proteína alostérica:

• O O 2 liga-se cooperativamente à hemoglobina;
• O pH e o CO 2 são os definidores da afinidade da hemoglobina para o oxigênio. O fosfáto orgânicos também desenvolvem o seu papel de regulagem nessa afinidade entre o oxigênio e a hemoglobina. Tanto o H + como o CO 2 promovem a liberação do O 2 ligado. Reciprocamente o O (^2) promove a liberação de H+^ e CO 2 ;

4.MIOGLOBINA X HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINA 4.3 DIFERENÇAS ENTRE A LIGAÇÃO DE OXIGÊNIO NA MIOGLOBINA E NA

são hemoproteínas. Estas são as primeiras proteínas a ter sua estrutura tridimensional resolvida por cristalografia de raios-X. As proteínas são formadas por porções de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. Com base em sua conformação estrutural essas proteínas são classificadas como proteínas globulares que podem ser esféricas ou elipsoidais. As diferentes propriedades dessas proteínas

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globulares únicas auxiliam o organismo a mudar as moléculas de oxigênio entre elas. Sobre o local ativo dessas proteínas especiais, consiste de uma protoporfirina IX de ferro (II) encapsulada em um bolso resistente à água. A mioglobina ocorre como uma proteína monomérica na qual a globina que envolve um heme. Atua como um transportador secundário de oxigênio no tecido muscular. Uma grande quantidade de células são necessárias quando estão em ação, essas proteínas usam essas células para acelerar o processo de difusão de oxigênio. Quanto a estrutura da mioglobina, a cadeia polipeptídica possui 8 hélices α direitas distintas. Cada molécula de proteína contém um grupo protémico de hemo e cada resíduo de heme contém um átomo de ferro central coordenado. O oxigênio é ligado diretamente ao átomo de ferro do grupo de prótese heme.

4.2 HEMOGLOBINA

A hemoglobina é uma proteína tetramérica, na qual cada subunidade é formada por uma globina que envolve um heme. Para cumprir a sua função de transportadora, liga moléculas de oxigênio e depois é transportado através do sangue, é difundido através do tecido pulmonar nos glóbulos vermelhos, isso nos vertebrados. A hemoglobina suporta ligações por quatro moléculas de oxigênio, por essa característica é um tetramêro. Transporta o dióxido de carbono e os devolve de volta aos pulmões. Assim, a hemoglobina desenvolve o papel de fornecimento de oxigênio necessário para o metabolismo celular e remove o dióxido de carbono, que é o produto final. É composta por duas subunidades α (alfa) e duas β (beta). Cada subunidade α tem 144 resíduos e cada subunidade β possui 146 resíduos. As características estruturais das subunidades α (alfa) e β (beta) são semelhantes à mioglobina.

4.3 DIFERENÇAS ENTRE A LIGAÇÃO DE OXIGÊNIO NA MIOGLOBINA E NA HEMOGLOBINA

Hemoglobina Mioglobina

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Fatores diversos podem levar a alteração da dissociação da hemoglobina (alteração na afinidade da Hb), gerando desvios dessa curva para a direita ou esquerda (Efeito Bohr); Resumidamente o aumento na temperatura, aumento na concentração de CO2, aumento de H+, reduzindo do pH sanguieo e aumento da DPG desviam a curva para a direita o que aumenta a dissociação da hemoglobina do oxigênio, se isso ocorrer em regiões de captação do O2 pela Hb,necessitaria de maiores pressões de O2 para obter uma adequada saturação. Já a redução da temperatura, diminuição da concentração de CO2, diminuição de H+, aumentando o pH sanguineo e uma redução da DPG (2,3 difiosfoglicerato) desviam a curva para a esquerda o que diminui a dissociação da Hb do O2, se isso ocorrer em regiões de liberação do O2 pela Hb, levaria á diminuição da oxigenação do tecido local.

6.PROTEÍNAS AMILOIDOGÊNICAS

Sua estrutura é como a de qualquer outra proteína. Desde sua estrutura primária, representada pela sequência de aminoácido, até aspetos aspectos de organização dos aminoácidos no espaço que da origem à estrutura secundária e terciária das proteínas. A estrutura final da proteína é determinante em sua função. As proteínas fibrosas, por exemplo, possui uma grande resistência quando várias hélices se enovelam uma sobre a outra, o colágeno é um exemplo. O estudo das proteínas, norteia um novo aspecto. As doenças amiloidogênicas são um grande desafio nesses estudos e principalmente como certas proteínas podem causa la.

6.1 O MAL DA VACA LOUCA

O mau enovelamento de uma determinada proteína é o princípio de doenças como Mal de Alzhemer, Mal de Parkinson e Mal da vaca louca. Essas doenças também são conhecidas como amiloidoses.

Os estudos primários que envolviam essas proteínas mostraram a presença de depósitos fibrilares presentes em alguns tecidos e órgãos que coloridos com iodo, imaginou-se serem constituídos por amido.Posteriormente, os cientistas descobriram

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que esses depósitos fibrilares não eram de amido, mas sim de proteínas. Por isso a origem do nome amiloides que lembra “amido”.

6.2 O PAPEL DOS FIBRILARES NA DOENÇA

As amiloides são causas por proteínas, que ao adquirirem uma conformação alterada, formam agregados e depósito de fibrilares que causam danos aos tecidos e órgãos nos quais se acumulam. Basicamente essas fíbras ao se acumularam no cérebro causam danos ao funcionamento neurológico. O aspecto esponjoso do cérebro deu origem ao nome da doença encefalopatia espongiforme. A doença pode acometer humanos, além dos bovinos.

6.3 COMO ELAS SÃO FORMADAS:

Ao assumir uma conformação incorreta no enovelamento ou posteriormente , a proteína deixa segmentos de aminoácidos apolares voltados externamente. Possivelmente esses segmentos se associem uns com os outros, formando agregados protéicos ou fibras. O motivo está relacionado com as propriedades dos aminoácidos polares. Os aminoácidos hidrofóbicos não interagem com a água e por isso se escondem dentro da proteína ocupando o seu miolo. Os aminoácidos hidrofílicos, por possuírem uma boa interação com a água, se voltam para o lado externo da proteína. Por algum motivo ainda não definido, algumas proteínas não se enovelam novela como deveriam, deixando os aminoácidos apolares de fora, quando deveriam ficar “escondidos” no miolo da proteína. Essas proteínas, a fim de tentar esconder os aminoácidos da água, se unem e assim formam se as fíbras.

6.4 ORIGEM DA DOENÇA

Ainda em fase de estudo os pesquisadores imaginavam que as vacas contrairam a doença das ovelhas enfermas. Acredita se que o contágio iniciou se na Inglaterra,

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CONCLUSÃO

Em uma breve análise conclusiva, entende se a importância das proteínas para o nosso organismo, assim como, a importância dos avanços em pesquisas sobre os diversos assuntos que envolvem proteínas, suas funções, características estruturais e funcionais. Afim de encontrar as possíveis causas, processos de disseminação e cura de doenças ocasionadas por mau conformação de proteínas. Por tanto, o estudo das proteínas em prol da saúde humana e animal existentes, é de suma importância para garantia de qualidade de vida.

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