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Estudo Dirigido de Bioquímica Celular para Medicina Veterinária: 1ª Avaliação Bimestral, Exercícios de Estrutura Molecular

Estudo dirigido para 1° Avaliação Bimestral

Tipologia: Exercícios

2019

Compartilhado em 13/11/2019

FabianaRodrigues82
FabianaRodrigues82 🇧🇷

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Bioquímica Celular- Medicina Veterinária
Prof. Alberto Mota
Estudo dirigido para 1° Avaliação Bimestral
Este estudo deverá ser realizado em sala, para visto pelo professor ao final da aula.
1. Explique, com ilustrações, o que foi observado no experimento sobre desnaturações
de proteínas realizado no laboratório. Quais estruturas são mantidas em uma
proteína desnaturada? Dê exemplos no experimento de uma:
a) Desnaturação reversível
b) Desnaturação irreversível
2. Desenho um tetrapeptídeo formado pelos aminoácidos: fenilalanina, alanina,
metionina e leucina.
3. Quantas ligações peptídicas apresenta a poliproteína desenhada na questão
anterior. Caso você tivesse um oligopeptídeo com 30 proteínas, quantas ligações
peptídicas iriam haver nesta molécula?
4. Quais são as duas principais classificações de estruturas secundárias das proteínas.
Destas duas classificações, quais são mais presentes em proteínas estruturais do
nosso organismo?
5. Quando uma proteína sofre o processo de renaturação, quais estruturas da proteína
são retomadas novamente. Estas estruturas podem ser diferentes a cada processo
de renaturação da mesma?
6. Comente o que de errado na imagem ao
lado com relação às grandezas das proteínas
e do que ela leva a parecer que é uma
hemácia. Estude o tamanho relativo das
moléculas, células, estruturas cristalinas.
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Prof. Alberto Mota

Estudo dirigido para 1° Avaliação Bimestral Este estudo deverá ser realizado em sala, para visto pelo professor ao final da aula.

  1. Explique, com ilustrações, o que foi observado no experimento sobre desnaturações de proteínas realizado no laboratório. Quais estruturas são mantidas em uma proteína desnaturada? Dê exemplos no experimento de uma: a) Desnaturação reversível b) Desnaturação irreversível
  2. Desenho um tetrapeptídeo formado pelos aminoácidos: fenilalanina, alanina, metionina e leucina.
  3. Quantas ligações peptídicas apresenta a poliproteína desenhada na questão anterior. Caso você tivesse um oligopeptídeo com 30 proteínas, quantas ligações peptídicas iriam haver nesta molécula?
  4. Quais são as duas principais classificações de estruturas secundárias das proteínas. Destas duas classificações, quais são mais presentes em proteínas estruturais do nosso organismo?
  5. Quando uma proteína sofre o processo de renaturação, quais estruturas da proteína são retomadas novamente. Estas estruturas podem ser diferentes a cada processo de renaturação da mesma?
  6. Comente o que há de errado na imagem ao lado com relação às grandezas das proteínas e do que ela leva a parecer que é uma hemácia. Estude o tamanho relativo das moléculas, células, estruturas cristalinas.

Prof. Alberto Mota

  1. Baseando-se na classificação dos organismos de acordo com o diagrama abaixo, montada de acordo com a energia e com a fonte de carbono, escreva: a) O que classifica seres autotróficos b) O que classifica seres heterotróficos c) Exemplos de seres autotróficos que não utiliam luz solar para obtenção de energia. Estes seres são plantas? d) A classificação de nós, seres humanos, e o por que de cada classificação dadas a nós.
  2. O que caracteriza um aminoácido com relação a organização de seus átomos? Quais são os ligantes do carbono alfa de um aminoácido e como um aminoácido se diferencia de outro.
  3. Considere a seguinte situação. Uma proteína é formada tanto por aminoácidos polares, quanto aminoácidos apolares. Como a estrutura desta proteína, com relação aos seus aminoácidos, estaria caso esta fosse colocada em um meio apolar? Ela permaneceria igual em um meio polar? Quais interações são responsáveis pelas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas?