Estrutura de Proteínas: Tipos de Ligações, Níveis Estruturais e Interações, Exercícios de Mecânica

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ESTRUTURA

DAS

PROTEÍNAS

Ligaçõesde hidrogênio

Interaçõeshidrofóbicas e hidrofílicas

Ligações dissulfeto

Interaçõesiônicas

Aminoácidos ligam-se por ligações peptídicas = reação de condensação entre:

**- OH do grupo carboxila de um aminoácido

• H do grupo amina do outro aminoácido ( liberação de uma molécula de água)**

As cadeias laterais (radicais) dos aminoácidos polimerizados livres interagem entre si e com a água

Forças usadas para a manutenção da estrutura tridimensional das proteínas - conformação

Esqueleto polipeptídico

4 níveis estruturais

Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária

Como é a estrutura das proteínas???

Mantidas por:

• ligações covalentes (ligação peptídica e ligação dissulfeto
• forças fracas ( ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas / hidrofílicas e iônicas

Estrutura primária sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas

Estrutura terciária arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações entre aminoácidos mais distantes

Estrutura secundária conformação local de alguns regiões da cadeia polipeptídica (-hélice, -pregueada e dobras β )

Estrutura quaternária arranjo tridimensional de diferentes cadeias polipeptídicas

Tamanho diferentes das moléculas – número de resíduos

Composição diferente de aminoácidos

Estrutura secundária das proteínas

conformação em - hélice

conformação -pregueada

dobra 

Mantida por ligações de hidrogênio

entre aminoácidos próximos

Conformação em -hélice

Arranjo tridimensional que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário

Mantida por ligações de hidrogênio entre os grupos C=O e o N-H da ligação peptídica quatro resíduos subsequentes. Cada volta da hélice inclui 3, resíduos de aminoácidos

Conformação  -pregueada

Cadeia polipeptídica estende-se em zigzag e podem estar arrumadas lado a lado formando um estrutura chamada folhas  pregueada

Folhas  pregueada

Ligações de H são formadas entre as cadeias adjacentes (C=O e o N-H da ligação peptídica)

Existem dois tipos de folhas  pregueada

Proteínas globulares podem apresentar essas duas estruturas, entretanto para ficar compacta a cadeia deve apresentar dobras (representações)

-hélice +

Conformação 

Conformação 

-hélice

Dobras  Elemento de conexão entre as regiões com

estrutura secundária diferentes ou não

 Dobras  compreende uma estrutura que causa uma volta de 180º  Envolve 4 aminoácidos  Forma ligação de Hidrogênio entre oxigênio da carboxila do primeiro resíduo com o H do grupo amina do quarto resíduo

 Resíduos 2 e 3 não participam de nenhuma interação

 Dobras são encontradas normalmente na superfície das proteínas – ligações de H dos resíduos 2 e 3 (cadeia lateral) com a água

Estrutura terciária - arranjo tridimensional da cadeia peptídica estabilizado por interações entre grupos de aminoácidos distantes

Estrutura quaternária - arranjo entre cadeias polipeptídicas (subunidades) que constituem um proteína ativa

Mantida por interações fracas (ligações de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria molécula ou das subunidades.