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Características Gerais das
Proteínas
Mariana Pereira Carvalho T
Os monômeros que compõem as proteínas são os aminoácidos ; Uma combinação de dois aminoácidos forma um dipeptídio e a combinação de três aminoácidos é um tripeptídio. Quando ocorre a ligação de alguns aminoácidos, o composto é um oligopeptídio. Por fim, um polipeptídio é formado por muitos aminoácidos.
Classificação das proteínas
Simples: quando tem apenas o grupo de aminoácido; Conjugadas: quando tem o grupo de aminoácidos ligado a um grupo não proteico. Glicoproteínas (associadas a carboidratos); Nucleoproteínas (associadas a ácidos nucleicos); Lipoproteínas (associadas a lipídios); Fosfoproteínas (associadas a fósforo); Metaloproteínas (associadas a ferro, zinco e cálcio); Cromoproteínas (cujo grupo prostético é um pigmento).
Proteínas chaperonas:
Auxiliam o enovelamento das proteínas , guiando a estruturação desde as estruturas secundárias; Sem ela, não haveria proteína funcional, pois não teria a tridimensalidade;
As α-hélice são mais flexíveis e encontradas em locais mais frios por causa de sua fluídez; As folhas-β são mais rígidas e encontradas em locais mais quentes por causa de sua estabilidade.
Níveis estruturais sucessivos de organização
Estrutura primária: Sequência dos aminoácidos que formam a cadeia proteica; Tal sequência determina os demais níveis de organização da molécula; Estrutura linear de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Estrutura secundária: Configuração espacial da proteína, que deriva da posição de determinados aminoácidos em sua cadeia ; Algumas proteínas (ou partes delas) têm uma forma cilíndrica denominada α-hélice, como se circulassem um cilindro imaginário , devido à formação de pontes de hidrogênio entre os grupamentos amino de alguns aminoácidos e dos grupamentos carboxila de outros aminoácidos; Quando ocorre a formação de pontes de hidrogênio na mesma cadeia, há a formação da folha pregueada β. Estrutura terciária: Consequência da formação de novos pregueamentos nas estruturas secundárias, que dão origem à configuração tridimensional da proteína ; Os novos pregueamentos são formados porque determinados aminoácidos distantes entre si na cadeia polipeptídica se relacionam quimicamente ; As ligações químicas são: Pontes de hidrogênio: produz a força necessária para manter unidas as duas cadeias; Forças de Van de Waals: ocorrem quando os átomos estão muito próximos; ligações dissulfeto, que são “protagonizadasˮ pelos
Contráctil: actina e miosina (contração muscular) e dineína (movimentação de cílios e flagelos); Reserva energética: ovoalbumina (clara do ovo), gliadina (trigo), hordeína (cevada) e lactoalbumina (leite); Enzimática: catalisadora de reações químicas, exemplo: lipase (quebra de lipídios).
Referências
De Robertis, E. W.; Hib, J. Biologia celular e molecular. 16. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014
Chaves, A. MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO. UNIVERSIDADE FEDERAL DE PELOTAS. INSTITUTO DE QUÍMICA E GEOCIÊNCIAS. DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. Funções das proteínas , 2018. Disponível em: https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/Resumo-sobre- Funções-das-Proteínas.pdf.
