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bioquímica gyhgioljhgfghijgfcgvbhgbhjugyvbhnjihugbnokkhkiyfucknlhithknlohgoyufubnlgiikhiuhougoihjbkhviygonlvjuyholbkgutfihpnljbgoihih8gtfyygojbl
Tipologia: Resumos
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O oxigênio inspirado leva à utilização de glicose (combustível metabólico) e isso gera radicais livres que acabam destruindo as biomembranas ao danificar as moléculas biológicas. Para evitar esses danos, o organismo realiza sequestro de O 2 (limitando a produção) ou utiliza as hemeproteinas, que o protege desse dano. HEMEPROTEÍNAS Possuem um átomo de Fe2+^ (ferroso) São hidrofóbicas Dão cor à globinas o Vermelho – quando está oxigenada o Púrpura – quando desoxigenada Presentes na mioglobina, hemoglobina, citocromos e catalases. Quando o Fe2+^ presente nas hemeproteinas é oxidado, ou seja, vira Fe3+^ (férrico), as globinas mudam sua nomenclatura, adicionando o prefixo “meta”. O Fe2+, faz naturalmente 6 ligações, e quando é oxidado, perde sua habilidade de fazer 1, sendo apenas capaz de fazer 5 ligações e levando o indivíduo à insuficiência respiratória. A oxidação do ferro acontece por ação de nitratos, alguns fármacos (ex. anestésicos locais e paracetamol), cigarros, corantes... Para REVERTER a oxidação do ferro, o organismo precisa de ação da enzina B5-redutase.
Ligam-se ao O 2 que foi liberado pelas Hemoglobinas, mas para isso acontecer, precisam ter o grupo Heme. Atuam em condições de baixa PO 2 Armazenam o O 2 e transportam para as mitocôndrias: como é consumido durante o metabolismo aeróbico, o O 2 é dissociado da Hb e difunde-se às mitocôndrias. HEMOGLOBINAS É a principal proteína transportadora de O 2 o Em alta PO 2 , capta O 2 o Em baixa PO 2 , libera O 2 o Transporta também CO 2 nos tecidos 1 eritrócito tem 280mi Hb, e no organismo, há 5mi Hb/mL de sangue O volume de sangue no corpo representa aproximadamente 7% de seu peso. Exemplo: uma pessoa de 60kg tem cerca de 4L de sangue (4000mL) ESTRUTURA Tetraédrica o A1: 2 e 2 (1 e 2/1 e 2) – mais comum em adultos
o A2: 2 e 2 - comum em adultos o FETAL: 2 e 2 - muito comum em fetos (tem alta afinidade pelo O2 pois o gama não liga- se ao 2,3-BPG) Nos pulmões tem alta PO 2 , então, a Hb está em sua forma Relaxada devido às ligações serem quebradas (rompimento dos laços estruturais), sendo então, chamada de Oxi-Hb, que capta O 2. Nos tecidos tem baixa PO 2 , então, a Hb está em sua forma Tensa devido à formação de novas ligações (mais fortes) sendo então, chamada de Desoxi-Hb, que libera O 2. Desoxi-Hb – forma T – baixa afinidade p/ O 2 ) Oxi-Hb – forma R – alta afinidade p/ O 2 FATORES ALOSTÉRICOS São agentes que diminuem a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio (estimulam a liberação). São eles: o CO 2 o H+/pH (efeito Bohr) o 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) EFEITO BOHR Regula a afinidade do O 2 ao pH e é representado pelo deslocamento da curva de saturação para a direita. Quanto mais H+, menor o pH. A alta PO 2 nos pulmões força os prótons de Hb a ficarem no estado R. Já nos tecidos metabolizados, o pH é mais baixo, e a Oxi-Hb, ao entrar nesse ambiente vai adquirir mais prótons e mudar para o estado T, promovendo a liberação de O 2. COMO FUNCIONA O EFEITO BOHR?