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BIOQUIMICA
Aula referente ao dia 16/10/2023 CONTEM SLIDES CINETICA DE MICHAELIS – MENTEN Velocidade x concentração de substrato Vmax: velocidade máxima (nunca atinge a velocidade máxima) Km: concentração de substrato na qual a reação acontece na metade da velocidade máxima Na Vmax virtualmente todas as moléculas de enzima estão com seus sítios ativos ocupados No Km (constante de Michaelis) metade das moléculas de enzima presentes no meio de reação estão com seus sítios ocupados. Km é uma medida da afinidade de enzima pelo substrato, quanto menos o Km maior a afinidade. A curva se aproxima de vmax, mas nunca alcança esse valor isso caracteriza uma assíntese CINETICA ENZIMATICA É o estudo de como a velocidade da enzima varia em função da concentração de substrato. [S] Velociade umol/min Mmol/L 0 0 0.2 25 0.5 50 1.0 74 2.0 85 3.0 90 4.0 94 5.0 97 6.0 99 Km: onde a enzima trabalha com a metade da velocidade máxima Quando o Km aparece primeiro do que a outra é que tem mais afinidade ao substrato doq o outro, sendo assim, se oferecer menos substrato ele vai ter mais chance.
Oque vai decidir se ela vai trabalhar melhor é a concentração de substrato. AS ENZIMAS PODER SER REGULADAS -Regulação da expressão gênica: quando a gente para de produzir enzima ou começa produzir, isso é genético DNA, você nasce com ela ou desenvolve a partir do tempo. -Regulação alostérica: (efetores positivos ou negativos) -Modificação covalente -Zimogenio: CICLO FOSFORILAÇÃO DESFOSFORILAÇÃO/REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMATICA A cinase sempre coloca enzima E a fosfatase sempre tira /Cinase: enzima regulatória que fosforila outras enzimas /Fosfatase: enzima regulatória que defosforila outras enzimas vA fosforilação é uma modificação covalente reversível Que eventos ocorrem durante a inflamção? -Temperatura -Vermelhidão -Inchasso -Dor -Perda de função na região inflamada Onde o inflamatório age? NAS ENZIMAS Ação da cicloxigenase inibida Ele só inibe os eventos não age pra combater a “doença” Inibe a via não tirando somente os eventos, mas sim tudo que esteja na via.
(GRAFICO INIBIÇÃO COMPETITIVA “A CONCETRAÇÃO DE VELOCIDADE DO PRODUTO”)
(SLIDE DIA 16/10/2023)
(GRAFICO INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA)
Ex: um veneno “COISA QUE MATA” O inibidor sempre vai ligar e sempre vai desligar, sendo não reversível sendo assim “só produzindo outra enzima. (SLIDE) -O inibidor se liga de forma irreversível à enzima inativando-a -Atua como se diminuísse a concentração de enzima, na verdade diminuí a concentração de enzima ativa Inibição não-competitiva
- Quando o inibidor interage com um grupamento importante para a atividade da enzima, mas não pode ser deslocado pelo substrato a inibição é chamada não-competitiva
- "Substratos suicidas" possuem um grupamento reativo que forma uma ligação covalente estável com o sítio ativo da enzima Inibição alostérica
- Inibidores alostéricos se ligam a um sítio afastado do centro ativo
- Provocam uma mudança conformacional na enzima que indiretamente reduz sua atividade
- Não pode ser descrito pelo modelo de Michaelis-Menten (resulta em uma sigmoide em vez de uma hipérbole) (MUDANÇA SOMENTE NO SITIO ATIVO E NÃO É UMA INIBIÇÃO PERMANENTE) Modulação alostérica → Enzima alostérica: mudança conformacional induzida pela ligação de moduladores em uma região diferente do sítio ativo.
- Modulador positivo
- Modulador negativo (Ver Slide dia 17/10/2023)
ZIMOGÊNIO
Certas enzimas, cujo local de ação e extracelular (plasma, trato digestivo), são sintetizadas na forma de precursores inativos, chamado zimogênios. Para que um zimogênio se torne ativo é preciso que haja hidrólise de determinadas ligações peptídicas, com a consequente remoção de um segmento da cadeia e nova reestruturação espacial da mesma, onde aparecerá um centro ativo funcional; Várias enzimas proteolíticas (pepsina, quimiotripsina) são sintetizadas e armazenadas como zimogênios, transformadas em enzimas somente fora destas células e no local onde exercerão atividade digestiva.
CARBOIDRATOS
FUNÇÕES:
Energética; Armazenamento (amido, glicogênio); Estrutural e proteção (celulose, pectina, quitina, peptídeoglicano); Reconhecimento celular (glicolipídeos ou glicoproteínas); Outras: difusão de nutrientes e lubrificação de articulações, anticoagulante (heparina), anticongelante (glicoproteínas). INTRODUÇÃO
- Carboidratos, açúcares, sacarídeos ou glicídeos;
- Biomoléculas mais abundantes na natureza; CONCEITO › Aldeídos ou cetonas poliidroxilados; › No geral, possuem a relação C:H:O de 1:2:1 = (CH20)n; EX: Glicose = CH,206 ou (CH20) (slide 23/10)
Ácidos graxos saturados
- Sem duplas ligações
- Geralmente sólidos (TA)
- Gorduras de origem animal Ácidos graxos insaturados -Uma ou mais duplas ligações -Geralmente líquidos (A) -Gordura de origem vegetal -Duplas ligações: quase nunca são conjugadas SATURADOS -arranjos quase cristalinos
- maior estabilidade
- maior temperatura de fusão 1 2 3 1 2 3 1 2 3 1 2 3 INSATURADOS
- arranjos desordenados
- menor estabilidade
- menor temperatura de fusão 1 2 3 4 5 1 2 3 4 5 1 2 3 4 5 1 3 2 4 5
