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Termos desconhecidos relacionados à biologia molecular e à medicina. Descarboxilase é uma enzima que catalisa reações de descarboxilação. Eczema é uma doença que apresenta diferentes formas, sendo a versão aguda caracterizada por marcas avermelhadas e bolhinhas de água na superfície que eliminam um líquido claro. Fenilcetonúria é uma doença causada por uma mutação no gene que codifica a fenilalanina hidroxilase, necessária para transformar a fenilalanina em tirosina. Hipotireoidismo congenital é uma emergência pediátrica causada pela incapacidade da glândula tireóide de produzir quantidades adequadas de hormônios tireoideanos. Fibrose cística é uma doença genética que compromete o funcionamento das glândulas exócrinas. Hiperplasia adrenal é uma deficiência de biotinidase, uma enzima responsável pela absorção e regeneração orgânica da biotina.
Tipologia: Notas de estudo
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Descarboxilase É a enzima que catalisa as reações de descarboxilação. Eczema (ver diferença entre eritema, eczantema e eczema) Eczema: É um tipo de dermatose que se caracteriza por apresentar vários tipos de lesões. Pode ser agudo, subagudo ou crônico. A versão aguda tem lesões que começam com marcas avermelhadas com bolhinhas de água na superfície que, ao se romperem, eliminam um líquido claro, o que caracteriza a fase subaguda do eczema. Eritema: Vermelhidão cutânea por vasodilatação, que desaparece por digito pressão Exantema: O exantema, conhecido também como rash cutâneo, é caracterizado pela presença de manchas vermelhas na pele que podem ser de vários tipos, dependendo do tamanho e formato das lesões.
1. Conhecer o teste do pezinho (SUS) e as doenças identificadas através dele. A triagem neonatal a partir da matriz biológica, “teste do pezinho”, é um conjunto de ações preventivas, responsável por identificar precocemente indivíduos com doenças metabólicas, genéticas, enzimáticas e endocrinológicas, para que estes possam ser tratados em tempo oportuno, evitando as sequelas e até mesmo a morte. Além disso, propõe o gerenciamento dos casos positivos por meio de monitoramento e acompanhamento da criança durante o processo de tratamento. Onde acontece? Nos pontos de coleta da Atenção Básica em Saúde. Em alguns estados esta coleta também é realizada em maternidades, casas de parto, comunidades indígenas entre outros locais. O período ideal de coleta da primeira amostra é compreendido entre o 3º e o 5º dia de vida do bebê devido às especificidades das doenças diagnosticadas atualmente. Deve ser considerada como uma condição de exceção toda coleta realizada após o 28º dia de vida, mesmo que não recomendada, por se tratar de um exame fora do período neonatal. Procedimento de coleta Luvas de procedimento Posição da criança Para que haja uma boa circulação de sangue nos pés da criança,
suficiente para a coleta, o calcanhar deve sempre estar abaixo do nível do coração. A mãe, o pai ou o acompanhante da criança deverá ficar de pé, segurando a criança com a cabeça encostada no seu ombro. O profissional que vai executar a coleta deve estar sentado, ao lado da bancada, de frente para o adulto que está segurando a criança. Assepsia Punção A punção deve ser realizada obrigatoriamente com lancetas apropriadas para a coleta de sangue periférico e adquiridas. OBS: Uma das especificações da lanceta é que elas sejam autorretráteis para evitar acidentes perfuro-cortantes. Deve-se escolher uma das laterais da região plantar do calcanhar, local com pouca possibilidade de atingir o osso. Coleta de sangue Aguardar a formação de uma grande gota de sangue. Retire com algodão seco ou gaze esterilizada a primeira gota que se formou. Ela pode conter outros fluidos teciduais que podem interferir nos resultados dos testes. Encostar o verso do papel-filtro na nova gota que se forma na região demarcada para a coleta (círculos) e fazer movimentos circulares com o cartão, até o preenchimento de todo o círculo. Figura 1- Teste de Pezinho. Fazer a verificação imediata da qualidade da amostra, levantando o papel-filtro acima de sua cabeça e observando-a contra a luz. Doenças identificadas pelo teste Fenilcetonúria (PKU); Fenilcetonúria (PKU, na sigla derivada do nome da doença em inglês, phenylketonuria ) é uma doença decorrente de um erro inato do metabolismo de aminoácidos , que ocorre por herança autossômica recessiva. A mutação nesse gene provoca um defeito na codificação de uma enzima, a fenilalanina hidroxilase (PAH), necessária para transformar o aminoácido essencial fenilalanina
cadeia beta da hemoglobina, na posição 6. O glutamato é substituído pela valina. Figura 2- Esquematização da Anemia falciforme. OBS: troca na sequência de aminoácidos Caracteriza-se por episódios dolorosos (crises) que ocorrem durante toda a vida, por uma anemia hemolítica crônica e pelo aumento da suscetibilidade a infecções, que começam em geral no início da infância. Outros sintomas incluem síndrome aguda do peito, acidentes vasculares cerebrais e disfunção esplênica e renal. Tratamento A terapia envolve adequada hidratação, analgésicos, terapia antibiótica agressiva se houver infecção e transfusões em pacientes que apresentem alto risco de oclusão fatal de vasos. Fibrose Cística (FC); Doença genética que compromete o funcionamento das glândulas exócrinas que produzem muco, suor ou enzimas pancreáticas. O tratamento deve ser feito com equipe multidisciplinar, envolvendo profissionais de pneumologia, nutrição, fisioterapia e endocrinologista, entre outros. Em recém-nascidos, pode causar obstrução ileomeconial. Hiperplasia Adrenal Congênita (HAC) ou Hiperplasia Congênita da Supra-renal; Conjunto de alterações genéticas que reduzem a produção de hormônios nas glândulas adrenais e afetam o crescimento normal da criança. Meninas com a doença podem ter genitália ambígua. Não tem cura, mas com o tratamento contínuo o padrão de crescimento pode ser normalizado. Deficiência de Biotinidase (DB). A deficiência de biotinidase (DBT) é um erro inato do metabolismo, de origem genética e herança autossômica recessiva, que consiste na deficiência da enzima biotinidase, responsável pela absorção e regeneração orgânica da biotina, uma vitamina existente nos alimentos que compõem a dieta normal, indispensável para a atividade de diversas enzimas. Assim, como a maioria dos erros inatos do metabolismo, esta doença apresenta uma herança autossômica recessiva, com mais de 140 mutações descritas. OBS: Biotina (vitamina B7) é um cofator de diversas enzimas carboxilases. Está diretamente envolvida em quatro importantes processos metabólicos: a gliconeogênese, a síntese de ácidos graxos, o catabolismo de vários aminoácidos de cadeia ramificada e a ativação
das apocarboxilases, que possuem a propriedade de transportar grupos carboxílicos (enzimas biotina- dependentes): piruvato- carboxilase, propionil-CoA carboxilase, ß- metilcrotonil- Co-A carboxilase, acetil-CoA. Como consequência, ocorre uma depleção da biotina endógena devido a uma incapacidade do organismo fazer a sua reciclagem ou de usar a biotina ligada à proteína fornecida pela dieta. Manifesta-se geralmente a partir da sétima semana de vida com distúrbios neurológicos e cutâneos, como crises epiléticas, hipotonia, microcefalia, atraso do desenvolvimento neuropsicomotor, alopécia e dermatite eczematóide. Nos pacientes com diagnóstico tardio observa-se frequentemente distúrbios visuais, auditivos assim como atraso motor e de linguagem.
2. Compreender as características das proteínas (cadeia, estrutura, grupo prostético, apoproteína, haloproteína, atividade funcional). As proteínas são macromoléculas complexas dos pontos de vista físico e funcional que realizam múltiplos papéis criticamente importantes. AMINOÁCIDOS > PEPTÍDEOS > PROTEÍNAS Figura 3- Aminoácido. Figura 4- Exemplo de pentapeptídeo retirado do livro “Princípios da Bioquímica de Lehninger. OBS: Quando uma sequência de aminoácidos de um peptídeo, polipeptídeo ou proteína é exibida, a extremidade aminoterminal é localizada à esquerda e a extremidade carboxiterminal à direita. A sequência é lida da esquerda para a direita, começando com a extremidade aminoterminal. Funções Estrutural Por exemplo, uma rede proteica interna, o citoesqueleto, mantém o formato e a integridade física da célula. Transporte A hemoglobina transporta oxigênio. Enzimas As enzimas catalisam as reações que geram energia, sintetizam e degradam as biomoléculas,
Figura 5- Estruturas da proteína O arranjo espacial dos átomos em uma proteína ou qualquer parte da proteína é chamado de conformação. A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se a molécula em termos de quatro níveis de organização , denominados primário, secundário, terciário e quaternário. a) Primário A sequência linear de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária da proteína. b) Secundário Arranjos regulares de aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros na sequência linear ( bidimensional ). Esses arranjos são denominados estrutura secundária do polipeptídeo. + aproximação na molécula = + interação Tipos: alfa hélice e beta hélice Tem mais tipos de ligações. Não tem ponte dissulfeto. c) Terciário É um arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína. A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. lnterações que estabilizam a estrutura terciária: Pontes dissulfeto, lnterações hidrofóbicas, Pontes de hidrogênio, lnterações iônicas, ligações de Van der waals – se mantem mais estável. d) Quaternário Constitui o arranjo das subunidades proteicas em complexos tridimensionais. Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como proteínas monoméricas. Outras, entretanto, consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ser estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. O arranjo dessas subunidades polipeptídicas é denominado estrutura quaternária da proteína. Exemplo: Hemoglobina
3. Entender a estrutura, função e papel das enzimas (sítio, ativação, inibição, classes enzimáticas). Praticamente todas as reações do corpo são mediadas por enzimas, as quais são proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global, ou seja, não são consumidas na reação. Assim, elas tornam as reações mais eficientes. OBS: Exceto por um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas, todas as enzimas são proteínas. As enzimas proporcionam o ambiente específico adequado para que uma dada reação possa ocorrer mais rapidamente. A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um
bolsão ou fenda da enzima , que é chamado de sítio ativo. O sítio ativo se liga ao substrato, formando o complexo enzima- substrato, e depois é convertido em enzima-produto, depois se dissociando a enzima do produto. OBS: Substrato = molécula que liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age. OBS: O ponto de onde a reação parte é o “estado fundamental”. Figura 7- Representação do sítio ativo e o processo realizado pela enzima. Figura 6- Sítio ativo de uma enzima representado no livro “Princípios da Bioquímica de Lehninger”. As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química. OBS: As enzimas chamadas proteases catalisam a clivagem hidrolítica das ligações peptídicas. Fatores que afetam a velocidade da reação Concentração do substrato Quanto maior a concentração, mais rápida a reação. Temperatura A velocidade da reação vai aumentando com o aumento da temperatura. Porém, após atingir uma certa temperatura (alta), a velocidade começa a diminuir por causa da desnaturação da enzima. PH A concentração de H+ afeta a velocidade da reação de várias maneiras. Como também uma reação alcalina reduz a velocidade da reação por falta de prótons. Classificações Oxidorredutases:* reações de oxirredução – transferências de elétrons Transferases: reações de transferência de grupos. Exemplo: aminotransferases Hidrolases:* reações de hidrolise. Exemplo: biotinidase Liases: adição de grupos a ligações duplas ou formação de duplas ligações pela remoção de grupos. Isomerases : transferência de grupos dentro de moléculas para produzir formas isoméricas Ligases : formação de ligações Chave - fechadura Estudos sobre a especificidade das enzimas, realizados por Emil Fischer, o levaram a propor, em 1894, que as enzimas seriam estruturalmente complementares
Enzimas alostéricas agem por meio de ligações reversíveis e não covalentes com compostos regulatórios denominados moduladores alostéricos ou efetores alostéricos, que geralmente são metabólitos pequenos ou cofatores, os quais se ligam de forma não- covalente e outro sítio que não o sítio catalítico. A presença de um efetor alostérico pode alterar a afinidade da enzima pelo seu substrato ou modificar a atividade catalítica máxima da enzima, ou de ambos. Os efetores que inibem a atividade enzimática são denominados efetores negativos, quanto aqueles que aumentam essa atividade são os efetores positivos. As propriedades das enzimas alostéricas são significativamente diferentes das propriedades das enzimas não regulatórias. Parte das diferenças é estrutural. Além do sítio ativo, as enzimas alostéricas em geral têm um ou mais sítios alostéricos, para ligarem o modulador. OBS:Uma proteína alostérica é aquela em que a interação com um ligante em um sítio afeta as propriedades de ligação de outro sítio na mesma proteína. Outras enzimas são reguladas por modificações covalentes reversíveis.
4. Diferenciar cofatores e coenzimas ( repercussão na atividade enzimática). Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos seus próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um componente químico adicional denominado cofator , que pode ser um ou/mais íons inorgânicos ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima. As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas quantidades. As coenzimas serão estudadas com mais detalhe à medida que forem abordadas as vias metabólicas na Parte II. Algumas enzimas necessitam tanto de uma coenzima quanto de um ou mais íons metálicos para terem atividade. Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima é denominado grupo prostético. Uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos, é denominada holoenzima. A parte proteica de uma dessas enzimas é denominada apoenzima ou apoproteína 5. Explicar o mecanismo bioquímico dos erros inatos (anemia falciforme, biotinidase e fenilcetonúria (PKU)). Obs: Erros inatos (mecanismo, deficiência, qual a necessidade nutricional de tratamento).