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Proteínas: Estrutura, Função e Importância de Aminoácidos, Exercícios de Nutrição

Uma introdução geral sobre proteínas, sua variedade, origem, classificação e composição, além de detalhar a importância de aminoácidos na sua estrutura. O texto aborda as diferentes formas de aminoácidos, suas interações e reações químicas, e a importância de sua estrutura tridimensional para a função biológica.

O que você vai aprender

  • Além da síntese de proteínas, quais são outras funções biológicas de aminoácidos?
  • Como as interações químicas entre aminoácidos contribuem para a manutenção da estrutura de proteínas?
  • Quais são os aminoácidos essenciais e não essenciais para os organismos?
  • Quais são as diferentes formas de proteínas e como elas são classificadas?
  • Quais são os aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos e como eles influenciam a estrutura de proteínas?

Tipologia: Exercícios

2022

Compartilhado em 07/11/2022

Lula_85
Lula_85 🇧🇷

4.5

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PROTEÍNAS
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Baixe Proteínas: Estrutura, Função e Importância de Aminoácidos e outras Exercícios em PDF para Nutrição, somente na Docsity!

PROTEÍNAS

Grande variedade (tamanho e função)

  • Pequenos peptídeos a grandes cadeias com PM alto
  • Diversidade funcional (enzimas, estruturais, defesa, sinais, transportadores, hormônios, etc)

Macromolécula mais abundante nas células

  • Produto final da informação genética
  • Constituída por aminoácidos (dipeptídeo, tripeptídeo... oligopeptídeo, polipeptídeo)

 Origem grego ( protos ) primeira, mais importante

“A palavra proteína que eu proponho vem derivada de proteos,

porque ela parece ser a substância primitiva ou principal da nutrição

animal, as plantas preparam para os herbívoros que posteriormente

a passam para os carnívoros” (Berzelius, 1838 )

Anéis aromáticos fazem com que esses aminoácidos absorvam luz a 280nm importante

Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas importantes na manutenção da estrutura das proteínas

Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos

Hidrofílicos Formam ligações de hidrogênio com a água aumentam solubilidade na água.

Polares grupos R sem carga, carga positiva ou negativa

Carbono com 4 ligantes diferentes - assimétrico Substância existe sob duas formas

enantiômeros

IMAGEM ESPECULAR

MOLECULA ORIGINAL

Carbono  4 radiais diferentes

Carbono alfa Assimétrico

Estereoisomeria

Formas D e L

Como saber se um aminoácido é D ou L???

1 2 3 4 5 6 1 2 3 4 5 6

D-lisina L-lisina

LISINA

Não tem formas D e L

C alfa não assimétrico

E a Glicina?

Aminoácidos substâncias anfóteras

Podem doar/receber até 2 prótons (-COOH ou NH 3 +)

Formas iônicas diferentes

Comportam-se de ácido fraco Curva de titulação característica

O que é uma curva de titulação?

 Representação gráfica de uma sequencia de reações observadas após a adição ou remoção de prótons em um sistema (pH x volume de acido/base)

Grupamentos de ac. carboxílico e amina com alteração do pH mudam suas formas iônicas

Com os aminoácidos acontece o mesmo considerando-se os dois grupos

O que acontece quando o aminoácido tem

um radial que também pode doar ou

receber prótons??????

Ácido glutâmico

Histidina

4 formas iônicas

Cálculo pI

  • pI=3, - 4, - +2, - 6,44 /
    • pI =3,

Reações e interações químicas importantes entre os aminoácidos

  • Ligações peptídicas (formação de amidas)
  • Ligações de hidrogênio
  • Interações hidrofóbicas
  • Ligações de enxofre (pontes SS)

Porque elas são importantes?????

Manutenção da estrutura das proteínas

ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS DETERMINAM SUA
FUNÇÃO/ATIVIDADE