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Revisão e estudo dirigido.
Nome: Rayanne de Mesquita Barbosa
- Explique as características dos aminoácidos em relação a isomeria estrutural
e ionização dos radicais amino e carboxílicos (característica iônica de aminoácidos, polares/apolares);
Os aminoácidos possuem um carbono quiral, o qual se faz 4 ligações
diferentes (grupo amino, carboxila, hidrogênio, cadeia lateral) logo são considerados uma molécula assimétrica, que possuem pelos menos dois estereoisômeros, com exceção do glicerol, pois possui o hidrogênio como radical.
APOLAR AROMÁTICO: Possuem um anel de benzeno na cadeia lateral e
absorvem luz, além do fato da hidroxila presente na tirosina ser importante no funcionamento de enzimas.
APOLAR GRUPO R ALIFÁTICO: Presente nas proteínas estruturais.
POLAR GRUPO R NÃO CARREGADO: Aminoácidos solúveis na corrente
sanguínea, por isso podem ser encontrados em proteínas de transporte.
POLAR BASE: Aminoácidos que possuem carga positiva, além de doar
elétrons e receber prótons.
POLAR ÁCIDO: Aminoácidos que possuem carga negativa, e tem
propriedade de doar prótons e receber elétrons.
- O que significa aminoácidos essenciais e não essenciais?
Os aminoácidos essenciais são aqueles não produzidos pelo nosso organismo, logo é necessário obtê-los através da dieta. Já os aminoácidos não essenciais, são produzidos naturalmente em nosso corpo, por isso a sua ingesta não é precisa.
- Qual a importância dos aminoácidos serem considerados moléculas
tamponantes?
Essa é uma característica importante dos aminoácidos, pois indica que eles tem propriedade de fazer manutenção do pH de um meio promovendo a estabilidade ao alcançar o ponto isoelétrico.
- Qual a diferença entre estruturas proteicas? Não esqueça de mencionar
ligações químicas que possibilitam diferentes estruturas.
Existem 4 tipos de estruturas proteicas, todas diferenciadas pelo formato adquirido e pelas ligações presentes.
Na Estrutura Primária, os aminoácidos ligam-se uns aos outros a partir de ligações peptídicas, as quais são ligações covalente fortes que tornam difícil a desnaturação da proteína. A sequência de aminoácidos, presentes nessa estrutura retilínea, é quem codifica a função da proteína. A substituição de um único aminoácido altera a proteína produzida.
Já a Estrutura Secundária, se trata de arranjos de aminoácidos próximos formados a partir de ligações de hidrogênio entre as cadeias, por isso essa acaba sendo a forma mais fácil de sofrer desnaturação. Nessa estrutura, as ligações podem gerar dois tipos diferentes de formatos. Primeiramente, têm-se a forma de alfa-hélice, na qual a proximidade dos aminoácidos possibilita a rotação entre C alfa, grupo amino e carboxila; além disso, nesse modelo as cadeias laterais ficam direcionadas para o lado externo, enquanto os grupos aminos e carboxilas têm interação máxima no lado interno.
Ainda na Estrutura Secundária, têm-se a forma beta-pregueada, a qual é gerada a partir de ligações de hidrogênio entre grupamentos adjacentes. Neste caso, as cadeias ficam paralelas entre si.
Na Estrutura Terciária, os aminoácidos formam arranjos tridimensionais, onde os grupos hidrofílicos ficam para fora, enquanto os hidrofóbicos se posicionam do lado interno. Para a formação dessa estrutura estão envolvidas as ligações de hidrogênio, ligações iônicas, forças de Wan der Walls, pontes dissulfeto, as quais conferem mais estabilidade, além de várias estruturas secundárias.
Por fim, têm-se a Estrutura Quaternária, a qual é formada pela ligação de duas ou mais cadeias polipeptídicas por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, ligações iônicas e hidrofóbicas. Para a formação dessa estrutura é necessário que haja dobramentos corretos, e por isso a proteína chaperona atua auxiliando na dobra correta. Um exemplo de Estrutura Quaternária é a hemoglobina.
- Cite as funções das proteínas e dê exemplos.
Função hormonal: Glucagon;
Função receptora: Insulina;
Função enzimática: Pepsina;
REFERÊNCIAS
NELSON , D. L.; COX, M. M. Estrutura e catálise: aminoácidos, Peptídeos e Proteínas. In : PRINCÍPIOS de bioquímica de Lehninger. [ S. l. : s. n. ], 2014.
