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Aminoácidos e LPolipetídeo: cadeia de aminoácidos com peso molecular de até 10 milu.m.a. união de aminoácidos, se caracterizam pela quantidade e pela variedade presente nas células; |, Instrumento no qual a informação genética é expressa; |, Aminoácidos: unidade básica que vai formar as proteínas Aminoácidos: |, Grupo amino+ grupo carboxila (caracteristica ácida) , Radical + H + NH? + C + Ácido carboxilico |, Prolina é a exceção quanto a estrutura stereoisômeros: FEM luz para a esquerda |, Os aminoácidos presentes na proteina estão na forma de L E |, Sistemas biológicos diferenciam esses componentes de maneira muito eficiente Meio e aminoácido: |, Os aminoácidos podem agir como ácidos ou bases fracas, dependendo do meio em que se encontram; |, Isso faz com que os aminoácidos, peplídeos e proteinas tenham propriedades ftamponantes Formação dos peptídeos, proteinas: |, Oligopeptídeo: ligação de alguns aminoácidos |, Estrutura secundária: hélice alfa - Formação através de ligações de hidrogênio entre os aminoácidos presentes na cadeia - Os estereoisômeros devem ser iguais caso contrário a formação é interrompida |, Estrutura terciária: cadeia polipeptidica - Arranjo espacial total da proteina - Alfa hélice+ beta folhas+ ligações de hidrogênio espacialmente distantes - Podem ocorrer arranjos e interações mais distantes da cadeia peptídica - Geralmente ocorrem ligações químicas fracas como de hidrogênio e dipolo , Estrutura quaternária: subunidades reunidas - Interação entre as subunidades - 2 subunidades alfa+ 2 subunidades beta Tipos de proteinas: |, Fibrosas: adaptadas a funções estruturais e forma |, Globulares: enzimas e proteinas reguladoras, como a hemoglobina, mioglobina, imunoglobulinas, lisozima... Desnaturação das proteínas: |, Perda da estrutura tridimensional que é capaz de levar a perda de função da proteina |, Agentes desnaturantes: calor, ph extremo, solventes(etanol e acetona), detergentes... |, Em alguns casos se a desnaturação for menos intensa a proteina retorna a sua estrutura tridimensional ativa pois nenhuma ligação covalente foi rompida |, Atualmente se sabe que esse processo de desdobramento é facilitado pelas chaperonas L Proteína: cadeia de aminoácido com peso molecular acima de 10 milu.m.a. LO que difere uma proteinas - Quantidade de aa - Tipos de aa - Sequência expressa Peptídeos importantes: |, Insulina- Slaa , Glucagon- 29aa | Ocifocina- 9aa |, Vasopressina- 9aa Nível estrutural das proteínas: Estrutura primária Estrutura Pro ) quaternária Ala | (Asp! Lys, Estrutura Estrutura Tr secundária terclária Asn Pr Resíduos de Cadeia polipeptídica | 5 Rea Subunidades reunidas L, Estrutura primária: sequência de aa - Estrutura mais simples e importante; - Éimportante a sequência correta dos aminoácidos para que a organização ocorra adequadamente. - Ex: anemia falciforme, glutamina L As bactérias dervadiiias evoluiram para resistir à temperaturas elevadas, e suas proteinas não desnaturam em temperaturas de 100ºC Função das proteinas: |, Estruturação corporal; |, Formação de canais de transporte na membrana; |, Catálise (sistemas enzimáticos); |, Defesa imunitária (anticorpos e sistema complemento): |, Sistema hormonal (insulina e glucagon); |, Transporte de substâncias (hemoglobina e mioglobina) 
