Funciones Bioquímicas de las Proteínas: Estructura, Clasificación y Funciones, Exercícios de Instituições Sociais Indianas

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UNIVERSIDAD NACIONAL

SAN LUIS GONZAGA

FUNCIONES BIOQUÍMICAS

PROTEÍNAS

ESCUELA DE INGENIERÍA QUÍMICA

BIOQUÍMICA

PROTEÍNAS

• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y (N); aunque contener nitrógeno pueden también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

• Las proteínas, que se encuentran en todas las células y en casi todas las partes de las células constituyen aproximadamente la mitad del peso seco del cuerpo. Proporcionan resistencia y elasticidad a la piel. En forma de músculos y tendones, las proteínas funcionan como cables que permiten mover las palancas de los huesos. Las moléculas de anticuerpos, de hemoglobina y de varios tipos de albúminas de la sangre humana sirven de protección y actúan como transportadores de larga distancia de sustancias, como el oxígeno o los lípidos, que de otra manera no se disuelven bien en la sangre. Otras proteínas forman parte de la red de comunicaciones del sistema nervioso. Algunas proteínas son enzimas, hormonas y reguladores de genes que dirigen y controlan todo tipo de actividades de mantenimiento, construcción y conservación de energía en el organismo.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Existen cuatro niveles de complejidad en las estructura de la mayoría de las proteínas. Un desorden en cualquier nivel casi siempre produce una proteína biológicamente inútil.
• ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Conocer la estructura primaria es muy importante porque muchas enfermedades genéticas residen en proteínas que poseen una secuencia de aminoácidos anormal. Si el cambio en la secuencia de aminoácidos es muy drástico entonces la estructura tridimensional de la proteína mutante (modificada), será diferente y, por tanto, su función no se llevará acabo de manera adecuada o bien, no se llevará a cabo. Si se conocen la estructura primaria de la proteína normal y la mutada, esta información puede ser utilizada para diagnosticar o bien estudiar a los diferentes padecimientos.

Alfa-hélice Beta-laminar Triple hélice

• ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta c onformac ión globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

SECUENCIA DE ESTRUCTURAS

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Según su composición se clasifican en: simples y conjugadas.
• Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostétic os.

HETEROPROTEÍNAS

Glucoproteína

s

(proteínas

con

unidades

de azúcar)

· Ribonucleasa

· Mucoproteínas

· Anticuerpos

· Hormona luteinizante

Lipoproteína

s

(proteína

s

que

acarrean

moléculas

de lípido)

· De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la

sangre.

Nucleoproteína

s

(proteínas

unidas a

ácidos

nucleico

s)

· Nucleosomas de la cromatina

· Ribosomas

Hemoproteína

s

(proteína

s

· Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que

transportan oxígeno

· Citocromos (ayudan a la célula a utilizar el oxígeno)

Metaloproteína

s

(proteínas

que

incorpora

n un ión

metálico)

• Algunas enzimas

Fosfoproteínas

(proteínas

con un

éster de

fosfato

unido a un

grupo OH

de

cade

na

latera

l)

• Serina
• Caseína de la leche

INGESTA DIARIA DE PROTEÍNAS RECOMENDADA

❑ Lactantes: 1,6-2,2 g/Kg peso/día

❑ Niños: 1 - 1,2 g/Kg peso/día

❑ Adolescentes (chicos): 0,9- 1 g/Kg peso/día

❑ Adolescentes (chicas): 0,8- 1 g/Kg peso/día

❑ Adulto: 0,8 g/Kg peso/día

❑ Deportistas entrenados: hasta 3 g/Kg peso/día

❑ Gestación (2ª mitad):

Lactancia (1- 6 meses):

+ 6 gramos diarios

+ 15 gramos diarios

Lactancia (superior a 6 meses) + 12 gramos diarios

Deaminación oxidativa Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico- deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs. Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:

AMINOÁCIDOS PRODUCTO

Ile, Leu, Lys Acetil – CoA

Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato

His Glu y alfa-cetoglutarato

Thr, Met, Val Succinil – CoA

Tyr, Phen, Asp Fumarato

Asp, Asn Oxaloacetato

Ser, Gly, Cys Piruvato

Trp Alanina y piruvato