Código genético y sus propiedades
Factores reguladores
Modificaciones postraduccionales
Etapas de la traducción
Inhibidores de la traducción
El mismo triplete de nucleótidos codificados para el
mismo aminoácido en la mayoría de las especies
Cas i uni versal
Existen múltiples codones que pueden codificar el
mismo aminoácido
Red undan cia
La traducción del ARNm ocurre en la dirección 5' a 3
Dir eccio nalidad
Existen codones específicos que indican el inicio (AUG) y
terminación (UAA, UAG, UGA) de la traducción.
Ini ciaci ón y terminación
El ARNm se une a la subunidad
pequeña del ribosoma, donde
en el ribosoma se localiza el
codón de inicio (AUG)
metionina.
Un ARNt cargado con metionina
se une al codón de inicio y la
subunidad grande del ribosoma
se une, completando el
complejo de iniciación.
Iniciación
Los ARNt con sus aminoácidos
correspondientes se unen al codón
en el sitio A del ribosoma.
La enzima peptidiltransferasa
cataliza la formación de enlaces
peptídicos entre los a minoác idos,
transfiriendo el aminoácido del sit io
P al sitio A. El ribosoma se desplaza
a lo largo del ARNm, moviendo el
ARNt desde el s itio A al si tio P y
liberando el ARNt vacío d esde el
sitio E
Elongación
El ribosoma alcanza un codón
de parada (UAA, UAG o UGA) los
factores de liberación (eRF1,
eRF3 en eucariota, RF1, RF2 y
RF3 en procariontes) se unen al
codón de parada, liberando la
cadena polipeptídica del
ribosoma. y las subunidades
ribosómicas se separan y el
ARNm se libera.
Terminación
Procesamiento proteico
Iniciación:
Pro car iotas: I F1, IF2-GTP,
IF3.
Euc ari ota s: eI F1a, eIF2-GTP ,
eIF3, complejo eIF4 , eIF5-
GTP, eIF6.
Terminación:
Pro car iotas: RF1, RF2,
RF3-GTP.
Euc ari otas: eRF1, eRF3-
GTP.
Elongación:
Pro car iotas: EF-Tu- GTP ,
EF-Ts, EF-G-GTP.
Euc ari otas: EF1α-GTP,
EF2-GTP.
Deg enera ción
Existen 64 codones posibles, pero solo 20 aminoácidos, lo que significa
que un aminoácido puede ser codificado por más de un codón.
Clo ra nfe ni col : Im pide la un ión del
aa- ARNt con la enzima
pep tidil trans ferasa.
Pur om ici na : Forma u na unión co n
el pépt ido creci ente, lo que provo ca
una fina lizac ión temprana
Pac ta mic in a: E vita la unión del Met-
ARN t con la A RNr subunidad menor
Sho wd omi ci na: Impide la cre ación
del comp lejo Met-ARNt
Tet ra cic li nas : Im pide l a un ión de l
aa- ARNt a niv el del sitio A del ARN r
Ric in a: Se une al AR Nr subunidad
may or e i mpide l a formación del
com plejo aa-A RNt
Cic lo exa mi da : Inhibe l a enzi ma
pep tidil tran sferasa
Tox in a dif té ric a : Inactiva al E F-2 de
man era r evers ible
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Bibliografía
Fos for ilación : Adición de grupos fosfato
que puede activar o desactivar proteínas.
Gli cos ilación : Adición de azúcares que
afecta la estabilidad y localización celular.
Ubi qui tinación : Marca proteínas para su
degradación en el proteasoma
Des for milasa procario tica elimina el formilo
de la fMeten la primera posición de las
proteínas al poco de aparecer el extremo N
fuera del ribosoma.
Sul fatac ión: Se añade un grupo sulfato
en tirosina, irreversible y necesaria para
la actividad biológica.
Ace til aci ón: Se añ ade un gr upo acetilo al N -
terminal de proteínas o a la lis ina en histonas,
regulando su degradació n y l a condensación de la
cromatina.
Car box ila ció n: Se agre ga un grupo carbo xilo al
aspartato o glutamato, crucial para la
coagulación (e.g., tr ombina ) y proteínas óseas.
Met ila ció n: Añad e grup os met ilo a nitr ógenos y
oxígenos de aminoácidos como lisina e histidina,
importante en la regu lación de la cromatina...
Hid rox ila ció n: Se añade un grupo –OH,
importante en colágen os y a lgunas hormonas.
Mod ifi cación con l ípidos: Aumenta la
hidrofobicidad, permit iendo a nclaje e n
membranas, común en p roteín as citosólicas.
Plegamiento de proteínas: Guiado por chaperonas, para lograr su
conformación tridimensional correcta.
Cor te prote olític o: Eliminación de secuencias señal o regiones
inhibid oras.
Tra nsport e a organe los: Proteínas sintetizadas en el citoplasma pueden
ser transportadas al núcleo, mitocondrias, lisosomas o ser secretadas.
Deg radaci ón pro teica : Las proteínas mal plegadas o dañadas son
degradadas mediante la vía ubiquitina-proteasoma