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CUESTIONARIO 5: PROTEÍNAS
1) SEÑALE ALGUNAS PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.
- Los aminoácidos: Son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
- Comportamiento anfótero: Actúa como ácido y como base
- Auto neutralización: El grupo ácido y el grupo básico (amino) presente en los aminoácidos reaccionan entre sí formando iones híbridos (carga positiva y carga negativa), denominadas Zwitteriones.
2) ¿POR QUÉ LOS AMINOÁCIDOS SE COMPORTAN COMO ANFOLITOS?
La característica más llamativa de los aminoácidos es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas que presentan esta característica se dice que son anfóteros o anfolitos.
3) ¿EN QUÉ CONSISTE EL ENLACE
PEPTÍDICO? ILUSTRE CON ESQUEMAS.
Enlace peptídico: es la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. FORMACION ILUSTRADA DEL ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos, con uno o más grupos amino unidos covalentemente. La reacción química más importante que tienen los aminoácidos es la de poder reaccionar con ellos mismos para formar estructuras constituidas por la unión de dos o más aminoácidos. Los péptidos son el producto de la unión covalente de aminoácidos mediante Enlaces amida, formándose por condensación del extremo carboxilo de uno y el extremo amino del otro, liberándose una molécula de agua en la reacción. La estructura resultante se llama un dipéptido. Si a éste se le agrega otro aminoácido se tendrá un tripéptido, etc. Así se pueden obtener moléculas cada vez más grandes, las cuales reciben el nombre general de péptidos. Cuando se han unido alrededor de 50 aminoácidos, la estructura resultante es una proteína. ILUSTRACION DE LA FORMACION DEL ENLACE PEPTÍDICO ESTRCUTURA GENERAL DE UN AMIOACIDO Los péptidos, al igual que los aminoácidos y las proteínas, presentan en sus extremos un grupo amino y un grupo carboxilo sin reaccionar. En la formación del enlace peptídico interviene el carboxilo de un aminoácido, el cual reacciona con el grupo amino de otro; se produce la formación de una molécula de agua y los aminoácidos quedan unidos.
intermediarios de la reacción de polimerización que encuentran amplias y directas aplicaciones en la ciencia de los materiales. Los oligómeros pueden agruparse en oligómeros de adición y oligómeros de condensación, según la estructura de la unidad de repetición.
7) DESCRIBA LAS 4 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS.
I. ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. La función de cada proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de la forma que ésta adopte. ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos II. ESTRUCTURA SECUNDARIA Es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria. α-hélice La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma (^) Alfa hélice
Conformación β o lámina plegada Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Varias cadenas se disponen en paralelo, formando una lámina plegada. Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos – C=O y – NH de las cadenas paralelas. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica. III. ESTRUCTURA TERCIARIA Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio. Por tanto, la estructura primaria determina cuál es la estructura secundaria y la terciaria. La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas por una única cadena polipeptídica. Es frecuente que se repitan combinaciones espaciales de tipo α-hélice o β-lámina, llamadas dominios estructurales, que tienen una geometría muy concreta que les permite desempeñar funciones muy importantes dentro de la proteína, como el centro activo de las enzimas. IV. ESTRUCTURA CUATERNARIA Aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas, tengan o no estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero, monómero o subunidad. Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas. Conformación beta ESTRUCTURA TERCIARIA
9) ¿CÓMO SE PUEDE DESNATURALIZAR A LAS
PROTEÍNAS Y QUÉ OCURRE CON ELLAS?
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo (la mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC), sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular, etc. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. El efecto más visible de este fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
BIBLIOGRAFIA
https://www.um.es/molecula/prot06.htm http://www.bnm.me.gov.ar/giga1/documentos/EL001849.pdf
