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Una introducción a los reactores biocatalíticos, dispositivos que utilizan enzimas para acelerar reacciones químicas. Se explica la definición, ecuación general, balance de materia y energía, y factores que afectan el rendimiento del reactor. Se incluye un ejemplo práctico con la enzima invertasa para ilustrar los conceptos.
Tipo: Diapositivas
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Presenta: Avila Pichardo Aaron Rosillo Sosa Ana Victoria Profesor: M. en EQ. Mateo Pérez Ruiz
La biocatálisis, o catálisis enzimática, proceso que utiliza enzimas para acelerar reacciones químicas. Estas enzimas son catalizadores biológicos que permiten transformaciones químicas específicas con alta eficiencia y selectividad. Son dispositivos diseñados para llevar a cabo estas reacciones catalizadas por enzimas, ya sea en condiciones de cultivo celular o utilizando enzimas inmovilizadas
La ecuación general para el diseño de reactores biocatalíticos se basa en la cinética enzimática, que describe cómo la velocidad de reacción depende de la concentración del sustrato y la enzima. Una de las ecuaciones más comunes es la ecuación de Michaelis- Menten.
El balance de masa es fundamental para entender cómo se comportan los reactivos y productos dentro del reactor. En un reactor biocatalítico, el balance de masa para un componente i puede expresarse como: donde: Ci: es la concentración del componente i, ri: es la velocidad de reacción, Fin y Fout: son los flujos de entrada y salida, V: es el volumen del reactor
Dependiendo del tipo de reactor (por ejemplo, reactor de lecho empacado o reactor agitado), se utilizan diferentes modelos. Por ejemplo, en un reactor de lecho empacado, el balance de masa puede incluir términos que consideren la difusión en el biofilm y el flujo axial: donde: C: es la concentración en el lecho, z: es la coordenada axial, k: es una constante que describe la tasa de transferencia
El balance de energía también es crucial, especialmente en procesos donde las condiciones térmicas pueden afectar las reacciones. Un ejemplo sencillo podría ser: donde: Q: es el calor transferido, m˙: es el flujo másico, Cp: es la capacidad calorífica, ΔH: son los cambios en entalpía debidos a reacciones químicas
Considera la enzima invertasa que cataliza la hidrolisis de sacarosa a fructosa y glucosa. La Km para sacarosa es de 0.5 mM y la constante catalítica es de 175 min−1−1. Si se mide su actividad en presencia de 0.25 mM de sacarosa con 25 pmol de enzima, calcula: La velocidad de catálisis observada. La fracción de VmaxVmax que representa esta velocidad. La cantidad de sustrato necesaria para alcanzar el 95% de Vmax