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PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE OXÍGENO: HEMOGLOBINA, Apuntes de Bioquímica Médica

Material de bioquímica sobre la hemoglobina, (Literatura: Harvey)

Tipo: Apuntes

2024/2025

Subido el 13/06/2025

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TEMA 7:
PROTEINAS TRANSPORTADORAS DE
OXIGENO
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¡Descarga PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE OXÍGENO: HEMOGLOBINA y más Apuntes en PDF de Bioquímica Médica solo en Docsity!

TEMA 7:

PROTEINAS TRANSPORTADORAS DE

OXIGENO

TRANSPORTE DE OXÍGENO POR

LA SANGRE

El transporte de oxígeno por la sangre es esencial para un correcto

metabolismo celular en todos los tejidos del organismo.

El O 2 es transportado bajo dos formas:

Un pequeño porcentaje circula disuelto en el plasma , debido a que

su solubilidad en el mismo es muy baja (0,3 ml de O 2 en 100 ml de

sangre arterial).

El restante 97% es transportado en unión reversible con la

hemoglobina.

POR TANTO EN CONDICIONES NORMALES: EL O 2 ES
TRANSPORTADO A LOS TEJIDOS CASI EN SU

TOTALIDAD POR LA HEMOGLOBINA.

Estructura de Hem.

 Complejo de Protoporfirina IX y Hierro Ferroso Fe 2 +  Grupo prostético que media la unión reversible de la Hb con el oxigeno.  Cada molécula de Hb enlaza 4 moléculas O 2.  Se forma por 4 anillos pirrólicos enlazados con 4 puentes α-metenilos (porfirina)  Un átomo de hierro unido en el centro.  El hierro se mantiene unido a la porfirina por 4 ligandos de nitrógeno.  Quito enlace con la cadena lateral de la histidina de una de las hélices que forman la bolsa Hemo (la histidina 87 en la cadena α y la 92 en la cadena β)

Generalidades del Hierro.

 Hierro de la Hemoglobina. Enlaza oxigeno solo cuando se encuentra en el estado de oxidación Ferroso. (Fe 2 +)  En el momento que el hierro se oxida al estado férrico (Fe 3 +) pierde la capacidad de unirse con el oxigeno.  Con la oxidación del Fe 2 + a Fe 3 +, el grupo hem se convierte en una hemina, y por su parte la hemoglobina en una metahemoglobina

La Hb presenta 2 estructuras estables y distintas. Oxihemoglobina. Desoxihemoglobina. En su conformación desoxihb o T (tensa) tiene muchos puentes salinos entre las subunidades y dentro de ellas. A medida que capta sucesivas moléculas de O 2 , estos puentes se rompen y alcanza una conformación oxigenada o R (relajada).

Tipos de Hemoglobina.

 Hb A 1 = Es la mas abundante en el adulto. (90%)  Hb A 2 = Representa el 2% de la Hb del Adulto.  Hb A1c = Resulta de una modificación No enzimática de la Hb A1 por la glucosa.  Hb F= Hemoglobina Fetal.

Curvas de disociación del oxigeno de la

Mioglobina y Hemoglobina.

 P 50 : Presión parcial O 2 que satura 50 %dela hemoglobina  La Mioglobina: fija de manera reversible una sola molécula de O 2

La Hemoglobina fija oxigeno con

afinidad creciente.

 La Hemoglobina: la afinidad de una molécula de O 2 sobre el grupo hem aumenta la afinidad por el O 2 de los grupos restantes

Transporte de oxigeno y CO 2 por la

hemoglobina.

Efecto del pH sobre la afinidad de

la hemoglobina por oxigeno.

Fijación del 2,3-DFG por la

desoxihemoglobina.

Efecto del 2,3-DFG sobre la

afinidad de la hemoglobina por el

oxigeno.