










Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity
Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium
Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity
Prepara tus exámenes con los documentos que comparten otros estudiantes como tú en Docsity
Los mejores documentos en venta realizados por estudiantes que han terminado sus estudios
Estudia con lecciones y exámenes resueltos basados en los programas académicos de las mejores universidades
Responde a preguntas de exámenes reales y pon a prueba tu preparación
Consigue puntos base para descargar
Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium
Comunidad
Pide ayuda a la comunidad y resuelve tus dudas de estudio
Descubre las mejores universidades de tu país según los usuarios de Docsity
Ebooks gratuitos
Descarga nuestras guías gratuitas sobre técnicas de estudio, métodos para controlar la ansiedad y consejos para la tesis preparadas por los tutores de Docsity
Material de bioquímica sobre la hemoglobina, (Literatura: Harvey)
Tipo: Apuntes
1 / 18
Esta página no es visible en la vista previa
¡No te pierdas las partes importantes!
TOTALIDAD POR LA HEMOGLOBINA.
Complejo de Protoporfirina IX y Hierro Ferroso Fe 2 + Grupo prostético que media la unión reversible de la Hb con el oxigeno. Cada molécula de Hb enlaza 4 moléculas O 2. Se forma por 4 anillos pirrólicos enlazados con 4 puentes α-metenilos (porfirina) Un átomo de hierro unido en el centro. El hierro se mantiene unido a la porfirina por 4 ligandos de nitrógeno. Quito enlace con la cadena lateral de la histidina de una de las hélices que forman la bolsa Hemo (la histidina 87 en la cadena α y la 92 en la cadena β)
Hierro de la Hemoglobina. Enlaza oxigeno solo cuando se encuentra en el estado de oxidación Ferroso. (Fe 2 +) En el momento que el hierro se oxida al estado férrico (Fe 3 +) pierde la capacidad de unirse con el oxigeno. Con la oxidación del Fe 2 + a Fe 3 +, el grupo hem se convierte en una hemina, y por su parte la hemoglobina en una metahemoglobina
La Hb presenta 2 estructuras estables y distintas. Oxihemoglobina. Desoxihemoglobina. En su conformación desoxihb o T (tensa) tiene muchos puentes salinos entre las subunidades y dentro de ellas. A medida que capta sucesivas moléculas de O 2 , estos puentes se rompen y alcanza una conformación oxigenada o R (relajada).
Hb A 1 = Es la mas abundante en el adulto. (90%) Hb A 2 = Representa el 2% de la Hb del Adulto. Hb A1c = Resulta de una modificación No enzimática de la Hb A1 por la glucosa. Hb F= Hemoglobina Fetal.
P 50 : Presión parcial O 2 que satura 50 %dela hemoglobina La Mioglobina: fija de manera reversible una sola molécula de O 2
La Hemoglobina: la afinidad de una molécula de O 2 sobre el grupo hem aumenta la afinidad por el O 2 de los grupos restantes