Primarias
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUARTENARIA
• Secuencia de aminoácidos
lineal
• Enlace COVALENTE
Es una cadena conformada por 3
residuos aminoácidos
FIGURA 1. ANGULOS DE TORSION
*permite que las proteínas puedan
plegarse de formas diversas
FIGURA 2. DIAGRAMAS DE
RAMACHANDIAN
*nos indican valores más favorables
* permite visualizar las regiones
energéticamente permitidas para los
ángulos diedros del esqueleto de una
proteína
• Secuencia de estructuras plegadas
• Enlace por medio de PUENTES DE
HIDROGENO
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica
adopta gracias a la formación de puentes de
hidrogeno
FIGURA 1. Limus Pauling y Robert corey
HELICE a
1.Forma helicoidal, forma de varilla
2.Se generan por la torsión uniforme de la cadena
polipeptídica
Hélices dextrógiras= Su sentido de giro en una
hélice puede ser como el sentido de las agujas del
reloj o levógiro
Superhelice= 2 hélices a dextrógiras enrolladas.
+LA PROLINA actúa como rompedora de hélices a
+HEPTADA REPETITIVA son interacciones débiles
como “Van de Waals y enlaces iónicos”
(cabello y lana)
+CABLE/SOGA SUPERHELICOIDAL son 3 hebras
enrolladas (colágeno, piel, huesos, tendones)
HOJA PLEGADA b
1.Formada por 2 o más cadenas polipeptídicas
(hebras b)
2.Se estabilizan por puentes de hidrogeno
Hoja B “antiparalela” = interacciones en sentidos
opuestos
Hoja B “paralela” = Interacciones en el mismo
sentido
• Secuencia de plegamientos
tridimensionales
• Enlace COVALENTE:
1. Puentes de disulfuro:
se forman entre dos residuos de
cisteína en la proteína, y los enlaces
no covalentes como los puentes de
hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas, interacciones iónicas y
fuerzas de Van der Waals
La proteína se pliega sobre si misma y tiende a
una forma globular y participan las cadenas
laterales
+es necesario que primero se agrupen
conjunto de estructuras= DOMINIOS
+Existen 2 tipos
GLOBULAR= Forma esférica
(mioglobina)
FIBROSO= Mantienen su orden la
hélice y laminas solo dan ligeros giros
longitudinales (colágeno)
• Interacción entre mas de
una cadena polipeptídica o
subunidades
• Estructura de interacciones
débiles
Se mantiene por enlaces entre los
radicales de sus cadenas diferente
a la forma más simple es un
+DIMERO= (2 SUBNIDADES
IDENTICAS)
+PROTOMERO= Cada cadena
poliptidica recibe este nombre
(ejemplo: hemoglobina)
1. MIOGLOBINA
Transportador de oxígeno al
musculo
*se pliega para que sus cadenas
hidrofóbicas laterales estén en el
interior y sus cadenas polares,
cargadas, estén en la superficie
(efecto hidrofóbico)
*el interior consta casi
completamente de residuos no
polares ausente de residuos
cargados
Propusieron
“hélice a y hoja
plegada b”
ESTRCTURA DE LAS PROTEINAS
