“AÑO DEL FORTALECIMIENTO DE LA SOBERANÍA
NACIONAL” UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE MEDICINA
CURSO:
BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA III
TEMA:
MECANISMO DE LA CONTRACCIÒN MUSCULAR
ICA -PERÚ
2022
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Proceso de Contracción Muscular: Mecanismos y Tipos, Monografías, Ensayos de Bioquímica
El proceso de contracción muscular, desde la interacción de proteínas como actina y miosina hasta la generación de tensión y distensión. Además, se describen los diferentes tipos de contracciones musculares: isotónica, isométrica y mixta. El texto incluye imágenes y referencias a estudios científicos.
Tipo: Monografías, Ensayos
2021/2022
1 / 28
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“AÑO DEL FORTALECIMIENTO DE LA SOBERANÍA
NACIONAL” UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE MEDICINA
CURSO:
BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA III
TEMA:
MECANISMO DE LA CONTRACCIÒN MUSCULAR
ICA -PERÚ
ÌNDICE
- I. INTRODUCCIÓN
- II. MECANISMO DE LA CONTRACCIÓN MUSCULAR
- 3.1.1. CONCEPTO
- 3.1.2. TIPOS
- 3.1.3. ¿CÓMO SE PRODUCE?
- 3.1.4. ALTERACIONES
- 3.2. METABOLISMO TISULAR
- 3.3. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
- 3.4. COAGULACIÓN Y FIBRINÓLISIS
- 3.4.1. PROCESO DE FORMACIÓN DEL COÁGULO
- 3.5. INMUNOGLOBULINAS
- 3.5.1. CONCEPTO
- 3.5.2. CLASIFICACIÓN
- 3.5.3. ¿PARA QUÉ SE UTILIZA?
- III. CASO CLÍNICO
- IV. RECOMENDACIONES
- V. CONCLUSIÓN
- REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
II. MECANISMO DE LA CONTRACCIÓN MUSCULAR
3.1.1. CONCEPTO
Cuando hay una contracción muscular fuerte cada uno de los cientos de cabezas de miosina que forman un filamento grueso, recorren asincrónicamente esta secuencia unas cinco veces por segundo. Durante este mecanismo, la unión actina - miosina solo se rompe hasta después de la llegada de una nueva molécula de ATP, ¡esta es la causa de la rigidez de los cadáveres! Después de 24 horas, los cadáveres pierden la rigidez debido a que los lisosomas liberan las enzimas proteolíticas que destruyen los enlaces actina-miosina. Este es el modelo más aceptado para explicar la interacción actina - miosina en la contracción muscular. Pero hay más, la tropomiosina está enrollada en la actina y debe desplazarse para que la miosina pueda unirse a otra unidad monomérica de la actina. El desplazamiento de la tropomiosina responde a la acción de un complejo de moléculas reguladoras: las troponinas, las cuales, al cambiar su forma responden a la presencia de iones de calcio (Ca2+), lo que ocasiona que la tropomiosina se jale hacia fuera del surco. El Ca2+ llega a la miofibrilla desde el interior de los canales del retículo sarcoplásmico, en respuesta al estímulo nervioso que llega al cerebro cuando se genera un impulso nervioso que viaja hasta el músculo a través de las neuronas motoras, como producto del movimiento voluntario de alguna parte de nuestro cuerpo. Para comprender este mecanismo de contracción es necesario recordar que cuando se inicia un estímulo nervioso de suficiente intensidad, se desarrolla un potencial de acción que recorre el sarcolema de la fibra muscular y llega hasta los túbulos T; este flujo de corriente viaja hacia el retículo sarcoplasmático y hace que se liberen iones de calcio hacia el sarcoplasma. Estos iones de calcio son los encargados de comenzar las contracciones de las fibras musculares, las que al finalizar, a nivel de la membrana sarcoplásmica, hacen que se active la bomba
de calcio para que éste regrese a las reservas correspondientes dentro del retículo sarcoplasmático. Cuando el estímulo nervioso pasa por los túbulos T y llega al retículo sarcoplasmático, se libera calcio de las reservas que hay en el sarcoplasma; este calcio se une a la troponina y hace que se active la tropomiosina, la que en reposo cubre los puntos activos de actina. Esta activación es lo que permite que las cabezas de miosina se unen a los puntos activos de la actina. 1º. Impulso nervioso. Cuando queremos mover alguna parte de nuestro cuerpo, en el cerebro se genera un impulso nervioso que es transmitido a través de las neuronas motoras, y viaja hasta el extremo del axón, el cual hace contacto con nuestros músculos en la llamada unión neuromuscular. 2º. Liberación de la Acetilcolina .Cuando el impulso nervioso llega a la unión neuromuscular, ésta libera una sustancia llamada acetilcolina. 3º. Acción de la acetilcolina. La acetilcolina penetra la fibra muscular, pasando a través de los túbulos “T”, hasta llegar a la miofibrilla, momento en el cual la fibra muscular libera el calcio que tiene almacenado 4º. Estructura. Al interior de la miofibrilla se pueden distinguir los filamentos de actina y miosina y, de ésta última, sus cabezas. 5º. Calcio. El calcio liberado en la fibra muscular se distribuye entre los filamentos de la miofibrilla. 6º. ATP. En el filamento de actina se distinguen la tropomiosina y la troponina, mientras en el de miosina se distingue la presencia del adenosin-trifosfato (un enlace de “adenosin” con tres moléculas de fosfato) o ATP. La tropomiosina cumple dos funciones complementarias:
8º. Trabajo de la miosina y actina. Podemos concluir que el proceso de contracción - relajación de un músculo no es otra cosa que el trabajo que realiza la miosina al jalar y soltar el filamento de actina. 9º Fin de la acción muscular. Cuando se agota el calcio, finaliza la acción muscular. El calcio es nuevamente bombeado desde el sarcoplasma hacia el retículo sarcoplasmático, donde se almacena. Por el otro lado, la troponina y tropomiosina se desactivan, puesto que se bloquea el enlace/puntos activos. Se interrumpe la utilización del ATP y la fibra muscular se relaja. En otras palabras: El calcio se agota. El calcio es bombeado hacia el retículo sarcoplasmático para su almacenaje. Son desactivadas la troponina y la tropomiosina. Se bloquea el enlace de los puentes cruzados de miosina con los filamentos de actina. Se interrumpe la utilización del ATP. Los filamentos de miosina y actina regresan a su estado original dereposo/relajación. 3.1.2. TIPOS La fibra muscular va generar tensión y distensión a consecuencia de las interacciones del ciclo del puente cruzado de las proteínas fibroas de actina y miosina, por lo que, el músculo puede alargarse, acortarse o permanecer en reposo. Las contracciones musculares se dividen en dos grupos de acuerdo a la existencia de movimiento o a la ausencia de este: a) Dinámica: Sì hay movimiento, se encuentran:
- Contracción isotónica: También conocida como heterométrica. Proviene del griego “isos”, igual; y “tonos”, tensión. Se define como un deslizamiento de las fibras musculares en las que se genera variaciones en la longitud del músculo a consecuencia de una fuerza constante. La contracción se desarrolla; primero por el deslizamiento de los filamentos, debido a la presencia de ATP; luego, la cabeza de la proteína miosina se unirá con la actina produciendo un desplazamiento; y finalmente se liberará la cabeza de la miosina para que el ciclo comience de nuevo produciendo tensión con una nueva actina. En esta contracción hay presencia de tensión constante a medida que el músculo cambia de longitud, se van a encontrar dos tipos:
Concéntrica (acortamiento muscular debido a que el músculo vence una resistencia), y excéntrica (alargamiento muscular debido a que el músculo es vencido por una fuerza). Por ejemplo: Extender el codo, flexionar la rodilla, etc.
- Contracción isocinética: Proviene del griego “isos”, igual; y “cinética”, velocidad. Hay presencia de velocidad constante durante la contracción. Por ejemplo: Al realizar deportes como la natación.
- Contracción Auxotónica: Es el resultado de combinar las contracciones isotónicas e isométricas, por lo cual habrá estiramiento de los músculos en forma gradual para luego mantenerlos en una determinada posición. Por ejemplo: Al realizar ejercicios con gomas elásticas. b) Estática: No hay movimiento, se encuentra:
- Contracción isométrica: Proviene del griego “isos”, igual; y “métrico”, medida o longitud. En esta contracción, al no haber movimiento, el músculo no se acorta ni alarga pero si va presentar tensión constante (resisten a los factores externos), la cual genera un desplazamiento de los filamentos musculares, posteriormente las proteínas actina y miosina se unen logrando una fuerza para que se logre el movimiento final. Por ejemplo: Cuando se sostiene algún peso con los brazos, mantenerse de pie, etc. 3.1.3. ¿CÓMO SE PRODUCE? La contracción muscular se desencadena debido a un potencial de acción (señal otorgada por el sistema nervioso) que viaja a través de la neurona motora desde los nervios hasta los músculos, cuando la señal llega a la unión neuromuscular (lugar donde la neurona motora se une a la célula muscular) la neurona motora va liberar un mensaje químico, el cual es un neurotransmisor conocido como acetilcolina, este se va unir a los receptores encontrados en la parte externa de la fibra muscular, generando una reacción química en el músculo. Las proteínas que están dentro de las fibras musculares se van a organizar en cadenas que pueden interactuar entre sí; al momento en que la acetilcolina llega a los receptores de las fibras musculares, los canales de la membrana se abren e inician el proceso de contraer y relajar las fibras. Si se detiene la estimulación de la neurona motora se va interrumpir la reacción química, provocando la reorganización de las proteínas de las fibras musculares, esto genera que se reviertan los procesos químicos y el músculo se relaje.
Transformando moléculas pequeñas en moléculas más grandes y complejas de hidratos de carbono, proteínas y grasas. ● El catabolismo , o metabolismo destructivo, es el proceso que produce la energía necesaria para toda la actividad que tiene lugar en las células. Las células descomponen moléculas grandes para liberar energía. Esto proporciona combustible para el anabolismo, calienta el cuerpo y permite que los músculos se contraigan y que el cuerpo se mueva. Interrelación Metabólica y Nutrición Las interrelaciones metabólicas comprenden la integración de todos los órganos, que usan y generan combustibles e interactúan para mantener un equilibrio dinámico adecuado a las diversas situaciones que enfrenta el organismo en el transcurso de la vida. El equilibrio dinámico es la distribución adecuada de los componentes energéticos además de abastecer y eliminar metabolitos. Esto se evalúa en los diferentes ciclos de ayuno- alimentación. Combustibles Tisulares Cada tejido debe recibir combustible que le sirve para: cubrir las necesidades energéticas y realizar funciones específicas, los más importantes son: ● Glucosa (G): Monosacárido principal fuente de energía. ● Ácidos grasos (AG): Biomolécula de naturaleza lipídica. ● Cuerpos Cetónicos (CC): Producido por las mitocondrias, suministra energía al cerebro. ● Aminoácidos: Monómero, unidad mínima de las proteínas. A. Tejidos Implicados ● Hígado: En general no utiliza glucosa como combustible (Glucoquinasa, GLUT2). Utiliza preferentemente ácidos grasos (AG) y alfa-cetoácidos. No utiliza cuerpos cetónicos (CC). Principal sitio de síntesis de AG, triacilgliceroles (TAG ) y CC. ● Tejido adiposo: Utliza AG como combustible. Recoge AG (sintetizados en hígado) para síntesis de TAG. Necesita algo de glucosa para síntesis de glicerol-3-fosfatoÆTAG.
● Músculo: Utiliza glucosa (ciclo de Cori), AG y, en menor medida, CC. Utiliza alfa-cetoácidos de AA producto de la degradación de proteínas. (Ciclo Glucosa-Alanina). Hace glucogenólisis pero no exporta glucosa. ● Cerebro: Utiliza preferentemente glucosa, que oxida completamente a CO2. No sintetiza ni usa glucógeno. En caso de ausencia de glucosa se adapta con el tiempo a utilizar CC. No puede usar AGUA como combustible (barrera hemato-encefálica). ● Riñón: Utiliza glucosa, AG y CC. Consume bastante energía en la reabsorción de nutrientes de la orina. Activo en gluconeogénesis en caso de ayunas. ● Intestino: El intestino delgado usa preferentemente glutamina como combustible y los colonocitos también usan AG de cadena corta producidos por la flora bacteriana. 3.3. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS La sangre está compuesta por elementos sólidos, eritrocitos, leucocitos y plaquetas, suspendidos en un medio líquido, el plasma. El plasma consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteínas y hormonas. Las proteínas plasmáticas se encuentran en suspensión (o disolución) coloidal en el plasma y, dado que la mayor parte no pueden atravesar membranas o filtros biológicos (son demasiado grandes como para pasar por los poros de las paredes capilares), permanecen en el plasma sin acceder al líquido intersticial. En la actualidad se han aislado y caracterizado alrededor de 100 proteínas, sin embargo las funciones de una gran parte de ella permanecen aún desconocidas. El método más común para analizar las proteínas plasmáticas es la electroforesis, (la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico), existen diversos tipos de esta y cada una usa un medio de soporte diferente. Su uso permite, después de teñir, la resolución de 5 bandas de proteínas plasmáticas. Designadas albúminas, α1, α2, β y γ. Se puede clasificar en 5, según su grupo de familia: Proteína de la sangre Nivel normal % Función Albúminas (^) 3.5-5.0 55 crear y mantener la presión oncótica; transportar g/dl % moléculas insolubles
b. Disminución: enfermedad hepática.
● α-1-glicoproteína: Compuestos formados por proteínas y polisacáridos que se encuentran en tejidos y secreciones mucosas. Cumplen gran variedad de funciones. ● Protrombina: Conocida como el factor II, es requerida para la vía de la coagulación sanguínea, donde se convierte en trombina por el factor V. ● Proteína fijadora de hormonas tiroideas: Transporta las hormonas tiroideas por la sangre. a. Aumento: en embarazo, empleo de anticonceptivos orales. b. Disminución: nefrosis y tratamiento con metiltestosterona. ● α-2 macroglobulina: Inhibe proteínas, como la tripsina, plasmina y las calicreínas. a. Aumento: síndrome nefrótico, enfisema, diabetes, síndrome de Down, embarazo. b. Disminución: artritis reumatoidea, mieloma. ● Haptoglobina: Proteína fijadora de hemoglobina. Los complejos haptoglobina-hemoglobina conservan los depósitos de hierro del organismo para su reutilización. a. Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin. b. Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica. ● Ceruloplasmina: Proteína sérica fijadora de cobre (el cobre libre es tóxico). a. Disminución: enfermedad de Wilson (enfermedad congénita donde no se produce ceruloplasmina). b. Aumento: embarazo, anticonceptivos orales. ● α-2-lipoproteína: Transporta lípidos. a. Aumento: hiperlipidemia. b. Disminución: enfermedad hepática. ● Eritropoyetina: Hormona esencial para la eritropoyesis normal. a. Aumento: anemia, hipoxia. b. Disminución: enfermedad renal y enfermedades autoinmunes. ● Transferrina: Es una glicoproteína transportadora de
modificaciones en la estructura molecular de la transferrina que le confieren su microheterogeneidad, presentando diversas isoformas. a. Aumento: anemias ferropénicas. b. Disminución: enfermedad hepática, nefritis, neoplasias. ● β-lipoproteínas: Transportan colesterol, fosfolípidos y hormonas. a. Aumento: en nefrosis, hiperlipidemias. b. Disminución: inanición. ● C3 y C4: Son componentes de la vía del complemento (sistema complejo formado por 9 proteínas séricas que actúan en las reacciones inflamatorias). a. Disminución: etapas activas de enfermedades inmunes (Lupus, diabetes tipo 1, anemia hemolítica) ● Inactivadores de la estearasa C1: Inhibe la actividad de la C1 (proteína del complemento). a. Disminución: edema angioneurótico hereditario. ● Hemopexina: Proteína sérica específica transportadora del hemo. a. Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin. b. Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica. ● Inmunoglobulinas: Se conocen hasta el presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig D, Ig E). a. Aumento: hipergamaglobulinemia, enfermedades hepáticas, infecciones crónicas, Lupus sistémico, mieloma múltiple, linfoma. b. Disminución: edad avanzada, leucemia linfocítica crónica, enfermedad de cadenas livianas, gammaglobulinemias, hipogammaglobulinemia. ● Transtiretina: Transporta vitamina A, proteína ligada al retinol, T3 y T4. La proteína de transtiretina es producida en el hígado, y es una mutación de esta proteína la que causa la amiloidosis familiar. Hay otras proteínas con mutaciones que pueden causar amiloidosis familiar. Migra como prealbúmina en el proteinograma. ● Pre Albúmina: Glicoproteína sintetizada en el hígado, que ejerce poca influencia sobre el patrón normal de electroforesis debido a su baja concentración. Tiene una vida media corta (dos días) esto la hace un indicador sensible de algunos cambios que afectan su síntesis y catabolismo. Es la transportadora de aproximadamente un tercio de la
hormona tiroidea activa. Su concentración normal es de 17 a 42 mg/dl.
sanguínea, evitando la formación de trombos. La plasmina en su forma activa es la encargada de la degradación de las redes de fibrina, que pasarán a ser fibrinopéptidos solubles tras la fibrinolisis. Estos productos de degradación de la fibrina , como el Dímero-D, son eliminados normalmente por proteasas en los macrófagos del hígado y el riñón.), componente mayoritaria del coágulo, es catalizada por la enzima plasmina, una serina proteasa que ataca las uniones peptídicas en la región triple hélice de los monómeros de fibrina, y se encuentra regulada por varios activadores e inhibidores. La plasmina se genera a partir del plasminógeno, un precursor inactivo; activándose tanto por la acción de factores intrínsecos (propios de la cascada de coagulación) como extrínsecos, el más importante de los cuales es producido por el endotelio vascular. Se le denomina "activador tisular del plasminógeno" (t-PA). El gen de este factor ha sido clonado y actualmente se puede obtener la proteína producida por tecnología de ADN recombinante. Este factor suele utilizarse en clínica para favorecer la disolución de trombos. 3.5. INMUNOGLOBULINAS 3.5.1. CONCEPTO La inmunoglobulina (anticuerpo) son glucoproteínas del tipo gamma globulina, son proteínas de mayor importancia vital, el cual podemos encontrar en la sangre y en otros fluidos corporales, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de membrana en los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias y virus. Son proteínas producidas por el sistema inmune, el cual detecta el antígeno de las bacterias o virus para así poder controlar infecciones producidas por estas. La inmunoglobulina presenta una estructura central común y dos cadenas ligeras idénticas (cada una de aproximadamente 24KD y dos cadenas pesadas idénticas de unos 55 o 70KD). Cada cadena ligera está unida a su correspondiente cadena pesada por puentes disulfuro. Las dos cadenas de la molécula de inmunoglobulina se unen una a la otra directamente por un número variable de puentes de azufre.
3.5.2. CLASIFICACIÓN
Los tipos/clases de inmunoglobulinas van a estar formados por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipeptídicas globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre sí por puentes disulfuro (A). Ambas cadenas presentan una zona constante (c) y una zona variable (v). En esta última, se encuentra una zona hipervariable formada por 10 a 15 aminoácidos que conforman el receptor idiotípico (r) responsable de la unión con el epítopo presente en el antígeno. Las clases de inmunoglobulinas están determinadas por los diferentes isotipos de las cadenas pesadas. Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o epsilon. Las cadenas livianas pueden ser kappa o bien lambda. Las distintas clases de inmunoglobulinas presentan diversas funciones biológicas. Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. ● IgA: Está formada por dos unidades básicas unidas por una pieza secretora sintetizada por las células epiteliales de las mucosas. Esta pieza secretora es un polipéptido responsable del transporte de la IgA a través del epitelio. Además la protege de la acción de enzimas proteolíticas presentes en las secreciones. Es sintetizada en grandes cantidades por acúmulos linfoides y placas de Peyer del intestino. Podemos encontrar a la IgA en diferentes áreas del cuerpo humano, como es en la nariz, vías respiratorias, tubo digestivo, oídos, ojos, vagina, saliva, en las lágrimas, en la sangre y por último en la leche materna. Se estima que aproximadamente en el cuerpo humano hay de 10 a 15% de anticuerpos IgA. Esta inmunoglobulina presenta una función importante ya que va a proteger las superficies del cuerpo que están expuestas a sustancias extrañas del exterior. IgG: es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timodependientes. Podemos encontrar estos anticuerpos IgG en todos los líquidos del cuerpo. Estos son anticuerpos muy pequeños, pero son muy comunes (del 75% al 80%). Estos son importantes ya que van a combatir infecciones bacterianas y virales. Los anticuerpos IgG son el único tipo de anticuerpos que pueden atravesar la placenta en una mujer embarazada para ayudar a proteger al feto.