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Modelo de llave-cerradura "+ (a) Without enzyme Substrate o. oO. A Só ho m + lactose o ucosel 6d gala: ose Active site activation energy without enzyme ES complex net energy released from splitting of Enzyme lactose Modelo de encaje inducido (bb) With enzyme aa e E lactose glucose + galactose ES complex , activation energy Do Á with enzyme net energy released E Enzyme $ ¿ El sustrato se une a la enzima por el El sustrato se une a la enzima por el 8 ó 33 “sitio activo”. “sitio activo”. E] E E Los sustratos se unen a la enzima, = J Se rompe el enlace en el para formar un enlace. S sustrato o! Be 8 s28 | m ES 5 nos R Cer2s2g 2553 D Bs tia SES 2 BASE BIE 2ÓN BD BA 2 rr e US. . . hs] . a mm a] y] E = PA E 3 3 S o 2 B e z 5 vw p 8 E-S =j El ogsT 2 dis Ss % £ CE E] Las dos moléculas de sustrato forman una único po 5 eÉ£ £ 3 el E Ñ El sustrato es degradado en dos productos producto el cual se libera para que la enzima trabaje 4) 2 DEBO que se liberan para que la enzima trabaje otra vez pe E cúdage Y otra vez. o AS] [o] k3] neo... = 9 Reacciones anabólicas incluyen: 0] > Nm <+ 9 Reacciones catabólicas incluyen: yen: E O Síntesis proteica: 9 Digestión: O Respiración celular: Estructura de las enzimas O Síntesis de ácidos nucleicos: , Grupo proteico Grupo no proteico Substrate Coenzyme Apoenzyme Cofactor Holoenzyme EJEMPLO DE ENZIMA Acido graso desaturasa Le Ácido a 2. CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA INHIBICION REVERSIBLE COMPETITIVA NO COMPETITIVA POR ENLACE COVALENTE DIFP Acetilcolinesterasa INHIBICION Penicilina ————— Transpeptidasa IRREVERSIBLE S (Análogos del estado de transición) : INHIBIDOR SUICIDA [Enzyme concentration > Alopurinol => Xantina oxidasa FACTORES QUE a ES rias |[l=[[«[| se] 7 ||. [| > y MODIFICAN LA [Substrate] = mM 0 005 (010 015 020 025 0 ) ] ACTIVIDAD ENZIMÁTICA vo = uMimin Lo) Las) lao) las) (58) (Y B y h p En i ; : ; ; 5 : ; A 1. CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO 3 8 Initial velocity of product formation 1 ¡UMimin 3 o 10 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 [Substrate] (mM) Figure 5-3 Concepts in Blochemistry, 3/0 22006 John Wiley £ Sons má Ejemplos de enzimas-fármacos con aplicación médica COMPETITIVA NO COMPETITIVA FARMACOS Tipranavir inhibidor de la proteasa del VIH) Nevirapina inhibidor de transcriptasa inversa > VIH PRINCIPALES ENZIMAS USADAS COMO MARCADORES DE DAÑO O N DISFUNCIÓN DE TEJIDO ESPECÍFICOS U ÓRGANOS ENZIMAS Y TEJIDOS pr BuIzud e] ep pepianoy q 7 (=] z AST ALxPmos 219 | | Las enzimas intracelulares á paso aparecen en el plasma transaminasa (GPT). o. oo vo cren como consecuencia de un e, Acro ylpaso COS SÓ came. intercambio normal oca (AST), o Glutamato pl to transaminasa (Gor) 1 + Creatina kinasa (CK). ¿3 E 3 534 + Fosfatasa alcalina (ALK). E a E E 3 É 5 | / Las enzimas intracelulares diri ALAS 3 ¿ transpeptidaso (GGT) o o 9 o Us£ de . ía se incrementan a nivel + Lactato deshidrogenasa dle Plate Pubs pi [s] — (22 plasmático debido a daño (LoH) $5 39 5 32 5 do $ ' o proliferación celular 3 ÉE Hl 3 dl H E E A: 2 ds 655 66 [2 5 an o E a 3 É A ] E É E 2. EFECTO DE LA E AE TEMPERATURA ú 343330 hm Sly st Active protein . E ¿ $ E SE in normal tertiary a ¿ E 3 8 52 conformation e E El Re 1 ES Denatured protein Sy Rate af protein activity si T T This protein denatures 40 50 60 around 50” C. Temperature ("C) 
