¡Descarga Guías de estudio dirigido sobre hemoglobina y más Tesis en PDF de Anatomía solo en Docsity!
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO Hemoglobina INTRODUCCIÓN La hemoglobina (Hb) es la materia colorante que contiene hierro en el glóbulo rojo. Es una cromoproteína que forma el 95% de peso seco del eritrocito y 30% a 34% del peso húmedo. La función de la hemoglobina es transportar los gases respiratorios, oxígeno y dióxido de carbono. También actúa como amortiguador. El peso molecular de la hemoglobina es 68.000. CONTENIDO DE HEMOGLOBINA NORMAL El contenido promedio de hemoglobina (Hb) en la sangre es de 14 a 16 g/dL. Sin embargo, el valor varía dependiendo de la edad y sexo del individuo. Años Al nacer: 25 g/dL, después del 3er mes: 20 g/dL, después de 1 año: 17 g/dL A partir de la pubertad: 14 a 16 g/dL En el momento del nacimiento, el contenido de hemoglobina es muy alto debido al aumento del número de glóbulos rojos. Sexo En hombres adultos: 15 g/dL En mujeres adultas: 14,5 g/dL FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA TRANSPORTE DE GASES RESPIRATORIOS La función principal de la hemoglobina es el transporte de las vías respiratorias. Gases:
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO
- Oxígeno de los pulmones a los tejidos.
- Dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones. Transporte de Oxígeno Cuando el oxígeno se une a la hemoglobina, un proceso físico se produce, la llamada oxigenación, lo que resulta en la formación de oxihemoglobina. El hierro permanece en estado ferroso en este compuesto. La oxihemoglobina es un compuesto inestable y la combinación es reversible, es decir, cuando más oxígeno está disponible se combina con la hemoglobina y siempre que se requiere oxígeno, la hemoglobina puede liberar oxígeno fácilmente. Cuando se libera oxígeno de la oxihemoglobina, se llamada hemoglobina reducida o ferrohemoglobina. Transporte de Dióxido de Carbono Cuando el dióxido de carbono se une a la hemoglobina, se forma carbahemoglobina o carboxihemoglobina. También es un compuesto inestable y la combinación es reversible, es decir, el dióxido de carbono puede ser liberado de este compuesto. La afinidad de la hemoglobina por el dióxido de carbono es 20 veces mayor que la del oxígeno. ACCIÓN TAMPÓN La hemoglobina actúa como amortiguador y juega un papel importante en equilibrio ácido- base. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA La hemoglobina es una proteína conjugada que consiste en una proteína combinada con un pigmento que contiene hierro. La parte proteica es la globina y el pigmento que contiene hierro es el hemo. El hemo también forma parte de la estructura de mioglobina (pigmento
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO Ambos tipos de hemoglobina difieren entre sí estructural y funcionalmente. En la hemoglobina adulta, la globina contiene dos cadenas α y dos cadenas β. En la hemoglobina fetal, hay dos α cadenas y dos cadenas γ en lugar de cadenas β. Funcionalmente, la hemoglobina fetal tiene más afinidad por oxígeno que la de la hemoglobina adulta, por lo que la curva de disociación de la oxigenohemoglobina de la sangre fetal se desplaza a izquierda. HEMOGLOBINA ANORMAL Tipos anormales de hemoglobina o variantes de hemoglobina son las formas mutantes patológicas de la hemoglobina. Estas variantes se producen debido a cambios estructurales en las cadenas polipeptídicas causadas por mutación en genes de las cadenas de globina. La mayoría de las mutaciones no producen ningún problema grave. Ocasionalmente, pocas mutaciones dan como resultado algunos trastornos. Hay dos categorías de hemoglobina anormal:
- Hemoglobinopatías. La hemoglobinopatía es un trastorno genético causado por cadenas polipeptídicas anormales de hemoglobina. Algunas de las hemoglobinopatías son: Hemoglobina S: Se encuentra en la anemia de células falciformes. En esta, las cadenas α son normales y las cadenas β son anormal. Hemoglobina C: Las cadenas β son anormales. Se encuentra en personas con la enfermedad de la hemoglobina C, que se caracteriza por anemia hemolítica leve y esplenomegalia. Hemoglobina E: aquí también las cadenas β son anormales. Está presente en personas con enfermedad de hemoglobina E que se caracteriza tambien por anemia hemolítica leva y esplenomegalia. Hemoglobina M: Es la hemoglobina anormal presente en forma de metahemoglobina que curre debido a la mutación de genes de ambas cadenas α y β, resultando en un reemplazo
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO anormal de aminoácidos. Está presente en los bebés afectados por la enfermedad de hemoglobina M o síndrome del bebé azul.
- Hemoglobina en talasemia y Trastornos relacionados. En la talasemia, diferentes tipos de hemoglobinas anormales están presentes. Las cadenas polipeptídicas están disminuidas, ausentes o anormales. En la α-talasemia, las cadenas α estan disminuidas, ausentes o anormales y en la β-talasemia, ocurre algo similar con las cadenas β están. Algunas de las hemoglobinas anormales encontradas en la talasemia son la hemoglobina G, H, I, Bart, Kenia, Lepore, entre otras. DERIVADOS DE HEMOGLOBINA ANORMALES Los "derivados de la hemoglobina" se refieren a un análisis de sangre para detectar y medir el porcentaje de derivados de hemoglobina anormal. La hemoglobina es el único vehículo para el transporte de oxígeno, sin el cual se produce la muerte del tejido en pocos minutos. Cuando la hemoglobina se altera, la capacidad de transporte de oxígeno se reduce dando como resultado la falta de oxígeno. Por lo que es importante conocer las causas y los efectos de derivados anormales de la hemoglobina. Los derivados anormales de la hemoglobina se forman por envenenamiento por monóxido de carbono (CO) o debido a algunas drogas como nitritos, nitratos y sulfanamidas. Los derivados anormales de la hemoglobina son: CARBOXIHEMOGLOBINA. Carboxihemoglobina o monoxihemoglobina de carbono es el derivado anómalo de la hemoglobina formado por la combinación de monóxido de carbono con hemoglobina. El monóxido de carbono es un gas incoloro e inodoro. Ya que la hemoglobina tiene 200 veces más afinidad por el carbono monóxido que el oxígeno, dificulta el transporte de oxígeno resultando en hipoxia tisular. Normalmente, del 1% al 3% de la hemoglobina se encuentra en forma de carboxihemoglobina.
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO La metahemoglobinemia es el trastorno caracterizado por alto nivel de metahemoglobina en la sangre que conduce a hipoxia, lo que causa cianosis y otros síntomas. La metahemoglobinemia es causada por una variedad de factores como el agua de pozo contaminada con nitratos y nitritos, incendios, tinta de lavandería, fósforos y explosivos, conservantes de carne y enlatados (que contienen nitratos y nitritos), bolas de naftalina, desodorantes de habitaciones, exposición a productos químicos industriales como aminas aromáticas, fluoruros, gases irritantes como el óxido nitroso y el nitrobenceno, y al dinitrato de propilenglicol. También fármacos antibacterianos como las sulfonamidas, antipalúdicos como la cloroquina antisépticos, inhalante en kit de antídoto de cianuro y anestésicos locales como la benzocaína. Debido a la deficiencia de la reductasa dependiente de NADH o presencia de hemoglobina M anormal, que es común en los bebés afectados por el síndrome del bebé azul (una condición patológica en bebés, caracterizada por coloración azulada de la piel (cianosis), causada por defectos congénitos del corazón). SULFHEMOGLOBINA La sulfhemoglobina es el derivado anormal de la hemoglobina, formado por la combinación de hemoglobina con sulfuro de hidrogeno. Es causada por medicamentos como la fenacetina o sulfonamidas. El nivel normal de sulfhemoglobina es inferior al 1% del total hemoglobina. La sulfhemoglobina no se puede volver a convertir en hemoglobina. La única manera de deshacerse de ella es esperar hasta que los glóbulos rojos afectados con sulfhemoglobina estén destruidos después de su vida útil. Normalmente, una cantidad muy insignificante de sulfhemoglobina está presente en la sangre, lo que no es detectable. Pero cuando su nivel sube por encima de 10 g/dl, se produce cianosis. Por lo general, no se notan efectos tóxicos graves. SÍNTESIS DE HEMOGLOBINA La síntesis de hemoglobina en realidad comienza en la etapa proeritroblástica. Sin embargo, la hemoglobina aparece solamente en la etapa normoblástica intermedia. La producción de
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO la hemoglobina se continúa hasta la etapa de reticulocito. La porción hemo de la hemoglobina se sintetiza en las mitocondrias y la parte proteica, se sintetiza en ribosomas. SÍNTESIS DEL HEMO El hemo se sintetiza a partir de la succinil CoA y la glicina. La secuencia de eventos en la síntesis de hemoglobina:
- El primer paso en la síntesis de hemo tiene lugar en la mitocondria. Se combinan dos moléculas de succinil CoA con dos moléculas de glicina y se condensan para formar Ácido δ-aminolevulínico (ALA) por la ALA sintasa.
- El ALA se transporta al citoplasma. Dos moléculas de ALA se combinan para formar porfobilinógeno en la presencia de ALA deshidratasa.
- El porfobilinógeno se convierte en uroporfobilinógeno I por la uroporfobilinógeno I sintasa.
- El uroporfobilinógeno I se convierte en uroporfobilinógeno III mediante la cosintasa de porfobilinógeno III.
- Del uroporfobilinógeno III, una estructura anular llamada coproporfirinógeno III es formado por uroporfobilinógeno descarboxilasa.
- El coproporfirinógeno III se transporta de vuelta a la mitocondria, donde se oxida para formar protoporfirinógeno IX por la coproporfirinógeno oxidasa
- El protoporfirinógeno IX se convierte en protoporfirina IX mediante la protoporfirinógeno oxidasa.
- La protoporfirina IX se combina con el hierro para formar hemo. en presencia de ferroquelatasa. FORMACIÓN DE GLOBINAS
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO METABOLISMO DEL HIERRO IMPORTANCIA DEL HIERRO El hierro es un mineral esencial y un componente importante de proteínas, implicadas en el transporte de oxígeno. Entonces, el cuerpo humano necesita hierro para el transporte de oxígeno. El hierro es importante para la formación de hemoglobina y mioglobina. Es también necesario para la formación de otras sustancias como el citocromo, citocromo oxidasa, peroxidasa y catalasa. VALOR NORMAL Y DISTRIBUCIÓN DE HIERRO EN EL CUERPO La cantidad total de hierro en el cuerpo es de unos 4 g aproximadamente. La distribución del hierro en el cuerpo es la siguiente: En la hemoglobina: 65% a 68% En el músculo como mioglobina: 4% Como compuesto hemo oxidativo intracelular: 1% En el plasma como transferrina: 0,1% Almacenado en el sistema reticuloendotelial: 25% a 30% HIERRO DE LA DIETA El hierro dietético está disponible en dos formas llamadas hemo y no hemo. El hierro hemo está presente en el pescado, la carne y el pollo, que se absorbe fácilmente desde el intestino. El hierro en forma de no hemo está disponible en vegetales, granos y cereales. El hierro no hemo no se absorbe fácilmente como el hierro hemo. Cereales, harinas y productos de granos que están enriquecidos o fortificados (reforzados) con hierro se convierten en buenas fuentes dietéticas de hierro no hemo, especialmente para niños y mujeres. ABSORCIÓN DE HIERRO
UNISANGIL FACULTAD DE CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN Y DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA SEDE YOPAL Versión 1. GUÍAS DE ESTUDIO DIRIGIDO El hierro se absorbe principalmente en el intestino delgado a través de las células intestinales (enterocitos) por pinocitosis y transportado a la sangre. La bilis es esencial para la absorción del hierro. El hierro está presente principalmente en forma férrica (Fe3+), está convierte en forma ferrosa (Fe2+) que se absorbe en la sangre. El ácido clorhídrico del jugo gástrico produce el hierro ferroso soluble para que pudiera convertirse en hierro férrico por la enzima férricoreductasa de los enterocitos. Desde los enterocitos, el hierro férrico es transportado a la sangre por una proteína llamada ferroportina. En la sangre, el hierro férrico se convierte en hierro ferroso y se transporta. TRANSPORTE DE HIERRO Inmediatamente después de la absorción en la sangre, el hierro se combina con una globulina β llamada apotransferrina (secretada por el hígado a través de la bilis) dando como resultado la formación de transferrina. Y el hierro se transporta en la sangre en forma de transferrina. El hierro se combina libremente con la globina y puede liberarse fácilmente en cualquier región del cuerpo. ALMACENAMIENTO DE HIERRO El hierro se almacena en grandes cantidades en células reticuloendoteliales y hepatocitos. En otras células también se almacena en pequeñas cantidades. En el citoplasma de la célula, el hierro es almacenado como ferritina en gran cantidad. Pequeña cantidad de hierro también se almacena como hemosiderina. PÉRDIDA DIARIA DE HIERRO En los hombres, alrededor de 1 mg de hierro se excreta todos los días a través de heces. En las mujeres, la cantidad de pérdida de hierro es mucho mas alto, esto se debe a la menstruación. Un gramo de hemoglobina contiene 3,34 mg de hierro. Normalmente, 100 ml de sangre contienen 15 g de hemoglobina y unos 50 mg de hierro. Entonces, si 100 mL de la sangre se pierde del cuerpo, hay una pérdida de alrededor de 50 mg de hierro. En las mujeres
