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El Citoesqueleto Eucariota: Estructura, Dinámica y Funciones, Apuntes de Biología Celular

Este documento proporciona una descripción detallada del citoesqueleto eucariota, incluyendo sus tres tipos principales de filamentos proteicos: microfilamentos, microtúbulos y filamentos intermedios. Se explora la estructura, dinámica y funciones de cada tipo de filamento, así como las proteínas asociadas que regulan su ensamblaje y desensamblaje. El documento también analiza el proceso de polimerización y despolimerización del citoesqueleto, incluyendo el papel del atp y las drogas que afectan su función.

Tipo: Apuntes

2024/2025

Subido el 20/03/2025

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Los filamentos proteicos
del citoesqueleto
eucariota
Citoesqueleto
Citomusculatura de la célula, no tiene
membrana por lo que las procariotas
igualmente lo contienen, es una red de
filamento proteicos.
En el circulan diferentes moléculas,
vesículas, organelos, cromosomas, etc., en
este hay un tráfico citoplásmico, participa
en la división celular, en está mueve los
cromosomas.
Formado por tres tipos de filamentos
proteicos:
Los tres son polímeros de proteínas
completas, “Son polímeros de subunidades
proteicas, unidas por interacciones no
covalentes”. Las subunidades se
ensamblan y desensamblan
espontáneamente en solución acuosa. Esto
los hacen estructuras dinámicas y
adaptables, dependen del medio donde se
encuentren.
Están formados por protofilamentos,
subunidades lineales que forman las
estructuras del citoesqueleto.
Microfilamentos: Están por debajo de la
membrana interna de la membrana
citoplasmática. Los microfilamentos están
compuestos por la actina.
Microtúbulos: Estos y los filamentos
intermedios, se superponen. La proteína
principal es la tubulina.
Filamentos intermedios: Su función
principal es proporcionar resistencia
mecánica y estabilidad estructural a las
células. Están formados por distintas
proteínas estructurales, dependiendo del
tipo celular.
Polimerización de citoesqueleto: Los
filamentos del citoesqueleto se forman por
la polimerización de unidades proteicas
que no establecen uniones químicas entre
sí, sino eléctricas. De este modo los
filamentos se pueden ensamblar
(polimerizar) y deshacer (despolimerizar)
con mucha facilidad y según las
necesidades de las células. La célula puede
crear y modificar andamiajes de filamentos
de citoesqueleto donde se necesitan. Las
unidades que forman el citoesqueleto
pasan del estado unido (polimerizado) a
estar libres en el citosol de una manera
constante. Reaccionan a señales del medio
ambiente, que regulan la polimerización
gracias a esto existen estos procesos.
Microfilamentos de actina:
Polimerización: El ATP se hidroliza a ADP al
unirse a un filamento de actina; el ADP
puede ser reemplazado por ATP, siempre y
cuando no este polimerizado; y en estado
polimerizado, está en una trampa el ADP.
Puede hidrolizar ATP porque están
formados por monómeros de actina G
(globular), los cuales tienen actividad
ATPasa. Esta capacidad es esencial para la
dinámica del citoesqueleto y permite la
polimerización y despolimerización
controladas de los filamentos de actina.
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Los filamentos proteicos

del citoesqueleto

eucariota

Citoesqueleto Citomusculatura de la célula, no tiene membrana por lo que las procariotas igualmente lo contienen, es una red de filamento proteicos. En el circulan diferentes moléculas, vesículas, organelos, cromosomas, etc., en este hay un tráfico citoplásmico, participa en la división celular, en está mueve los cromosomas. Formado por tres tipos de filamentos proteicos: Los tres son polímeros de proteínas completas, “Son polímeros de subunidades proteicas, unidas por interacciones no covalentes”. Las subunidades se ensamblan y desensamblan espontáneamente en solución acuosa. Esto los hacen estructuras dinámicas y adaptables, dependen del medio donde se encuentren. Están formados por protofilamentos, subunidades lineales que forman las estructuras del citoesqueleto. Microfilamentos: Están por debajo de la membrana interna de la membrana citoplasmática. Los microfilamentos están compuestos por la actina. Microtúbulos: Estos y los filamentos intermedios, se superponen. La proteína principal es la tubulina. Filamentos intermedios: Su función principal es proporcionar resistencia mecánica y estabilidad estructural a las células. Están formados por distintas proteínas estructurales, dependiendo del tipo celular. Polimerización de citoesqueleto: Los filamentos del citoesqueleto se forman por la polimerización de unidades proteicas que no establecen uniones químicas entre sí, sino eléctricas. De este modo los filamentos se pueden ensamblar (polimerizar) y deshacer (despolimerizar) con mucha facilidad y según las necesidades de las células. La célula puede crear y modificar andamiajes de filamentos de citoesqueleto donde se necesitan. Las unidades que forman el citoesqueleto pasan del estado unido (polimerizado) a estar libres en el citosol de una manera constante. Reaccionan a señales del medio ambiente, que regulan la polimerización gracias a esto existen estos procesos. Microfilamentos de actina: Polimerización: El ATP se hidroliza a ADP al unirse a un filamento de actina; el ADP puede ser reemplazado por ATP, siempre y cuando no este polimerizado; y en estado polimerizado, está en una trampa el ADP. Puede hidrolizar ATP porque están formados por monómeros de actina G (globular), los cuales tienen actividad ATPasa. Esta capacidad es esencial para la dinámica del citoesqueleto y permite la polimerización y despolimerización controladas de los filamentos de actina.

Finas fibras de proteína de 3-9 nm de diámetro. El filamento de actina está compuesto por dos protofilamentos. El 5% del total de proteínas son actinas. Cada molécula de actina está compuesta por 375 aminoácidos y está asociado a una molécula de ATP. Para sacar los nucleótidos se utilizan la cantidad polipéptidos que son 375 aminoácidos x 3 (3 porque están codificados por codones, los codones vienen de a 3) + 3 (se agrega el STOP). Existen dos tipos de actina: Cuando está formando un polímero es en forma “f” y cuando está libre “g”. “Una parte (F-actina) se encuentra formando parte de los filamentos de actina y el resto son proteínas no polimerizadas (G-actina).” Recambio molecular: El recambio molecular del citoesqueleto es el proceso continuo de polimerización y despolimerización de sus componentes estructurales. Este proceso permite que la célula se adapte a cambios, mantenga su forma, se divida y transporte moléculas internamente. Mecanismo: Se basa en el fenómeno de treadmill (cinta transportadora), donde los monómeros de actina se agregan en el extremo (+) y se pierden en el extremo (-). Energía requerida: ATP. Factores que regulan el recambio: Profilina: Promueve la polimerización; Cofilina: Acelera la despolimerización; Timosina: Inhibe la polimerización al secuestrar monómeros de actina. Drogas que afectan función de los filamentos de actina: Citocalasinas: Impide la polimerización. Inhiben la polimerización de actina y promueven su desensamblaje. Faloidinas: Estabilizan los filamentos de actina, impidiendo su despolimerización. Proteínas asociadas a la actina: Profilina: Facilita la polimerización de actina y regula el ensamblaje de los filamentos de actina. Facilita el intercambio de ADP por ATP y el ensamblaje de actina. Timosina: Inhibe la polimerización de actina al secuestrar los monómeros de actina G. Secuestra monómeros de actina, impidiendo su incorporación al filamento. Actinina: Asocia los filamentos de actina y organiza redes de actina. Forma redes o haces de filamentos de actina, estabilizando estructuras. Fimbrina: Organiza los filamentos de actina en haces paralelos y estabiliza la estructura del citoesqueleto. Localizadas en microfimbrinas y filopodios. Estabiliza haces de actina, contribuye a la formación de microvellosidades.

mayor probabilidad al extremo más, lugar preferente de crecimiento del microtúbulo. Sin embargo, es muy dinámico y en él se alternan polimerización y despolimerización. En el extremo menos predomina la despolimerización. Inestabilidad dinamica: Los microtúbulos son estructuras dinámicas que polimerizan y despolimerizan constantemente en su extremo más. Los dímeros de tubulina están unidos a GTP y, tras unirse al microtúbulo, uno de los GTP se hidroliza a GDP. Si la polimerización es más rápida que la hidrólisis, se forma una "caperuza de GTP", lo que permite el crecimiento del microtúbulo. Si la hidrólisis supera a la polimerización, se forman dímeros GTP- GDP, lo que provoca despolimerización masiva. Sin embargo, si se estabiliza el extremo, el microtúbulo puede volver a crecer. Este ciclo se llama inestabilidad dinámica. Beta tubulina hidroliza el GTP dando GDP, cuerveandose. Hidrolisis Retardada: La hidrolisis retardada es cuando los dímeros de tubulina-GTP no hidrólizan GTP inmediatamente al unirse al microtúbulo, lo que favorece su crecimiento. La hidrólisis de GTP a GDP ocurre después de un tiempo, y cuando se acelera, causa la despolimerización del microtúbulo. Este retraso ayuda a estabilizar el crecimiento del microtúbulo antes de que ocurra la despolimerización. Proteínas asociadas: Proteínas asociadas a microtúbulos: Dan estabilidad al microtúbulos. Proteínas motoras: Quinesina: Van hacía el extremo más moviendo cosas. Dineína: Van hacía el extremo menos. Microtúbulos en cilios y flagelos: Se encuentran 9 pares de microtubulos al rededores y 1 par en el centro. En estos pares de los alrededores una tiene sus 13 protomeros y uno tendra 11 protomeros. Drogas que afectan a microtúbulos: Inhibidores: Cotchicina, Vincristina Estabilizadores:

Filamentos intermedios:

Los filamentos intermedios en humanos son formados por 70 genes que codifican distintas subunidades. Estas subunidades se maduran por splicing alternativo, generando diversas formas proteicas. Cada monómero tiene una cabeza globular en el extremo amino, una cola globular en el carboxilo y una región central alargada de unos 310-350 aminoácidos. La región

central tiene una estructura de hélice alfa, lo que permite que los monómeros se asocien espontáneamente sin necesidad de ATP o GTP. Los monomeros son proteínas alargadas con una región central en forma de hélice alfa. Dos monómeros forman un dímero, que se organiza en un tetrámero mediante enlaces eléctricos. Estos tetrámeros se ensamblan en una estructura de 8 unidades que se enrolla y se enlaza con otras para formar el filamento intermedio, de unos 8-10 nm de diámetro, con una unidad fundamental de unos 60 nm de longitud. Se modifican por fosforilación para estabilisarse y desamblarse. Proteínas asociadas a filamentos intermedios:

  1. Queratina
  2. Vimentina
  3. Neurofilamentos

4. Láminas nucleares