ENZIMAS apuntes necesarios, Apuntes de Enzimas y Metabolismo

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Enzimas

Toda reacción química, sea exotérmica o endotérmica, requiere inicialmente una

cantidad de energía, denominada “energía de activación”, para llevarse a cabo.

Con esta energía los reaccionantes alcanzan el “estado de transición” que les

permite transformarse en productos.

REACCIÓN QUÍMICA. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Hay dos métodos para aumentar la velocidad de una reacción: 1-aumentar la temperatura , suministrando así la energía necesaria para alcanzar el estado de transición o 2-añadir un “catalizador” , que se combina transitoriamente con los reaccionantes para formar un complejo cuyo estado de transición posee una menor energía de activación

COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMAS

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS

Proteínas con estructura terciaria o cuaternaria Holoenzima (enzima funcional) Apoenzima (parte proteica) (parte no proteica) Catión metálico (Fe, Mg, Cu, Zn...) Molécula orgánica Coenzima Catión y coenzima Cofactor Unión débil al apoenzima Unión covalente al apoenzima (grupo prostético)

Cada uno de los coenzimas suele contener en su estructura, alguna vitamina (sustancias orgánicas que, en cantidades mínimas, son vitales para el funcionamiento de todas las células, y deben figurar en la dieta de algunas especies) o molécula derivada de ella. Algunos iones metálicos utilizados como cofactores enzimáticos Algunos coenzimas frecuentes en la catálisis enzimática

CENTRO CATALÍTICO Y CENTRO DE FIJACIÓN EN

EL CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA

La primera fase en la catálisis enzimática es la unión débil y transitoria del sustrato al centro activo de la enzima para formar el “complejo enzima-sustrato”. En el centro activo el sustrato se transforma en producto y este se separa dejando el centro activo libre para la entrada de otra molécula de sustrato. El siguiente enlace es una animación de la reacción enzimática: Reacción catalizada por enzima

MECANISMO DE LA ACCIÓN

ENZIMÁTICA

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

La unión del sustrato al centro activo de la enzima es altamente específica.La especificidad enzimática puede ser casi absoluta para un determinado sustrato o bien relativamente amplia, actuando la enzima sobre varios compuestos con características estructurales comunes. La primera teoría propuesta para explicar la unión del sustrato al centro activo de la enzima fue la de Fischer (1894), conocida como el modelo de “llave-cerradura”, según la cual el sustrato encaja en el centro activo como una llave en su cerradura. Este modelo hace pensar en una estructura rígida para la enzima. Modelo de llave-cerradura (Fischer) Complementariedad de forma Hermann Emil Fischer (9 October 1852, Euskirchen, Alemania, – 15 July 1919, Berlín) Premio Nobel de Química 1902

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

En estudios posteriores se encontró que los centros activos de las enzimas cambian su forma para acoplarse a los sustratos, como explica la teoría del “ajuste o acoplamiento inducido” de Koshland (1958), según la cual la enzima es flexible y al enlazarse al sustrato se altera su forma (cambio de conformación) induciendo un acoplamiento aún mas íntimo entre el centro activo y el sustrato, como una mano al entrar en un guante, provocando una tensión en el sustrato que facilita la reacción. Modelo de ajuste inducido (Koshland) Acoplamiento del enzima al sustrato Daniel E. Koshland, Jr (30 March 1920, New York City – 23 July 2007, Walnut Creek, California).

CENTRO ACTIVO OCUPADO POR EL SUSTRATO

CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas (concentración de producto por unidad de tiempo) y la forma en que cambia la velocidad en respuesta a cambios en los parámetros experimentales. Los primeros estudios de cinética enzimática, que en la actualidad siguen siendo de gran utilidad, fueron los realizados en 1913 por Leonor Michaelis y Maud Menten, que estudiaron como afecta la concentración de sustrato a la velocidad de la reacción enzimática y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.

LA VELOCIDAD MÁXIMA DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA

SE DEBE AL EFECTO DE SATURACIÓN

En la curva hiperbólica de actividad enzimática, el valor de la velocidad máxima, característico de cada enzima, se alcanza a una determinada concentración de sustrato que corresponde a la “saturación” del enzima. A partir de ahí la velocidad se vuelve independiente de la concentración de sustrato. El efecto de saturación se debe a que, a una determinada concentración de sustrato, todos los centros activos de las enzimas están ocupados por las moléculas del sustrato y, por lo tanto, todas las demás moléculas de sustrato deben esperar a que se encuentre libre algún centro activo al que puedan unirse para ser procesadas convirtiéndose en producto.

La constante de Michaelis-Menten (Km) es un parámetro cinético importante: 1- El valor de Km da idea de la afinidad de la enzima por el sustrato : A menor Km, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor afinidad. Un valor alto de Km quiere expresar que para conseguir la semisaturación se requiere una elevada concentración de sustrato y que, por lo tanto, la enzima no tiene gran afinidad por él. Valores bajos de Km indican que el complejo E-S se forma a bajas concentraciones de sustrato, es decir, la enzima tiene gran afinidad por él. IMPORTANCIA DEL VALOR DE Km EN CINÉTICA ENZIMÁTICA 2-Si dos sustratos del mismo enzima tienen distinta Km, el que presente mayor Km tiene menor afinidad por el enzima, y la reacción transcurre siempre a menor velocidad que con el sustrato de menor Km, salvo a concentraciones saturantes de sustrato, donde la v = Vmax

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (I)

En general, las reacciones químicas duplican su velocidad por cada 10ºC de aumento de temperatura. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen también esta ley, pero como las enzimas son proteínas y se desnaturalizan con el calor, existe para cada reacción enzimática una temperatura óptima a la cual la actividad catalítica es máxima y a partir de la cual la velocidad de la reacción empieza a decaer al perder actividad la enzima, debido a desnaturalización.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (II)

La distribución del color en el pelaje de los gatos siameses constituye un ejemplo del efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática. La enzima responsable de la síntesis de melanina tiene su actividad óptima a una temperatura inferior a la del cuerpo, por lo que únicamente el hocico, la cola, las orejas y las patas, que se encuentran a una temperatura más baja, presentan un color más oscuro. La modificación de la temperatura para variar la actividad enzimática se utiliza en la conservación de alimentos mediante refrigeración o congelación, técnicas que disminuyen o detienen la actividad enzimática del propio alimento y de las bacterias que se encuentran en él, manteniéndolo inalterado durante mas tiempo.