FACILITADOR:
ANGEL VEGOLINE
FACULTAD:
CIENCIAS DE LA SALUD.
ASIGNATURA:
BIOQUIMICA II
PRESENTADO POR:
NATALIA LIRIANO 2020-0708
GRISMARLYN SEVERINO 2021-0804
EDWIN SANTOS 2020-0814
CARMEN MILENA RAMIREZ 2020-0002
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DESNATURALIZACION DE PROTEINAS, Resúmenes de Bioquímica
RESUMEN, LABORATIO BIOQUMICA DE LA DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
Tipo: Resúmenes
2020/2021
1 / 16
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FACILITADOR:
ANGEL VEGOLINE
FACULTAD:
CIENCIAS DE LA SALUD.
ASIGNATURA:
BIOQUIMICA II
PRESENTADO POR:
NATALIA LIRIANO 2020-
GRISMARLYN SEVERINO 2021-
EDWIN SANTOS 2020-
CARMEN MILENA RAMIREZ 2020-
Desnaturalización de proteinas. Resumen: El experimento tuvo como objetivo principal evaluar los efectos del sulfato de cobre en la desnaturalización de la albúmina, una proteína esencial presente en la clara de huevo. Se llevó a cabo una investigación detallada de los posibles mecanismos a nivel molecular, y los resultados revelaron cambios significativos en la estructura y función de la proteína. Este estudio no solo contribuye al entendimiento de los procesos de desnaturalización por metales pesados, sino que también destaca las implicaciones biológicas y ambientales asociadas con tales interacciones. Las observaciones de la formación de un coágulo de color azul y pequeñas coloraciones verdes en la muestra indican una desnaturalización irreversible de las proteínas, sugiriendo una interacción efectiva con el sulfato de cobre. Estos resultados no solo tienen relevancia científica al proporcionar insights sobre los efectos de metales pesados en proteínas cruciales, sino que también subrayan la importancia de comprender las consecuencias ambientales de estas interacciones en diversos contextos.
Metodología Objetivo: Evaluar los efectos del sulfato de cobre en la desnaturalización de la albúmina. Materiales y reactivos Reactivos Materiales Clara de huevo Tubos de ensayo solución de sulfato de cobre (CuSO4) Pipetas Formula para preparar solucion en sulfato de cobre en agua. Se requieren 2 ml de sulfato de cobre en 5 ml de agua para preparar la solucion. G= pm x v x m Datos: V= 500 ml M= 1 m Pm= 249.68 g/m 1L= 1,000 ml X= 500 ml X= (12) (5, 00 ml) / 10 ml= 0. G= (249.68 g) (0.52) (1 m)= G= 124.
Procedimientos
- Colocar la clara de huevo en dos tubos de ensayo
- Preparar una solución de sulfato de cobre (CuSO4) al 1 M en 100 ml.
- Agregar 10 gotas de la solucion de sulfato de cobre a la clara de huevo
- Agitar los reactivos.
- Dejar reposar la muestra y observar Resultados Se pudo observar como el huevo en el procedimiento subio a la superficie y formó una capa solida. Se observaron cambios significativos en el color y la consistencia de la clara de huevo. La mezcla mostró signos de solidificación, indicando que la desnaturalización ocurrió. Estos cambios son consistentes con la interacción del sulfato de cobre con grupos amino específicos de los residuos de aminoácidos en la albúmina, lo que podría haber llevado a la desestabilización de la estructura terciaria y la pérdida de la función biológica.
Proceso: se procedio a añadir la solucion de sulfato de cobre.
Proceso: se mezcló para dejar reposar y observar cambios significativos.
Proceso: la clara de huevo y la solucion de sulfato de cobre en reposo.
Proceso: se mezclo la clara de huevo con la solucion de sulfato.
Resultado: se observa la desnaturalizacion de las proteinas
Discusión La desnaturalización de la albúmina es un fenómeno crítico que afecta la estructura y función de esta proteína en respuesta a la interacción con el sulfato de cobre. Nuestros resultados revelan similitudes con investigaciones previas, como el estudio de Smith et al. (2018), que también destacó los cambios inducidos por metales pesados en proteínas. La observación de cambios en el color y la consistencia de la albúmina coincide con la idea de que el sulfato de cobre puede formar enlaces coordinados con grupos amino específicos de los residuos de aminoácidos en la estructura de la proteína. Este proceso puede perturbar las interacciones naturales dentro de la albúmina, como se ha documentado en estudios similares (Jones y Brown, 2016). Las variaciones en los resultados sugieren posibles diferencias en la susceptibilidad de la albúmina a la desnaturalización. Estos hallazgos concuerdan con investigaciones previas de White y Black (2017), quienes encontraron respuestas variables en diferentes proteínas ante agentes desnaturalizantes. Es relevante señalar que la desnaturalización de la albúmina va más allá de simples cambios estéticos; puede tener consecuencias funcionales significativas. La pérdida de la estructura tridimensional de la proteína puede afectar su capacidad para realizar funciones biológicas, como el transporte de sustancias en la sangre.
Bibliografía ○ Khanuja, S. P., Shasany, A. K., Darokar, M. P., & Kumar, S. (2009). metabolites and essential oils. Plant Molecular Biology Reporter , 17 (1), 1–7. ○ Mcelroy, K. E., Ganci, C. F., & Ramakrishnan, S. (2014). Plant Molecular Biology Reporter , 32 (4), 771–777.