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Factores que Afectan Enzimas: Clasificación y Regulación, Esquemas y mapas conceptuales de Bioquímica

Una clasificación detallada de las enzimas oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, isomerasas, ligasas y su función en la catalización de reacciones químicas. Además, se abordan los factores físico-químicos que influyen en la actividad enzimática, como la concentración de enzima y sustrato, ph, temperatura y radiaciones.

Tipo: Esquemas y mapas conceptuales

2018/2019

Subido el 10/05/2022

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INSTITUTO TECNOLÓGICO SUPERIOR DEL
SUR DEL ESTADO DE YUCATÁN
Clasificación y nomenclatura de las enzimas
Oxidorreductasas
Tranferasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Enzimas que catalizan reacciones de oxidación reducción. (17 subclases).Ej. Lactato
deshidrogenasa.
Enzimas que catalizan que reacciones de transferencia de diversos grupos de un sustrato
dador a otro aceptor. (8 subclases). Ej. fosfotranferasa.
Enzimas que efectúan la ruptura de diversos tipos de enlace, con la introducción de una molécula
de agua (11 subclases). Ej. Dipeptidasas
Enzimas que catalizan las reacciones de ruptura de diferentes enlaces en el sustrato sin la
adición de una molécula de agua. (4 subclases). Ej. : Piruvato descarboxilasa.
Enzimas que actúan produciendo reordenaciones intramoleculares, o transformaciones de
radicales en el interior de la molécula (5 subclases). Ej. La triosa fosfato isomerasa.
Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas con la utilización de la energía del grupo fosfato
(5 subclases). Ej. Asparagin- sintetasa
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SUR DEL ESTADO DE YUCATÁN

Clasificación y nomenclatura de las enzimas

Oxidorreductasas Tranferasas Liasas Hidrolasas Isomerasas Ligasas Enzimas que catalizan reacciones de oxidación – reducción. (17 subclases).Ej. Lactato deshidrogenasa. Enzimas que catalizan que reacciones de transferencia de diversos grupos de un sustrato dador a otro aceptor. (8 subclases). Ej. fosfotranferasa. Enzimas que efectúan la ruptura de diversos tipos de enlace, con la introducción de una molécula de agua (11 subclases). Ej. Dipeptidasas Enzimas que catalizan las reacciones de ruptura de diferentes enlaces en el sustrato sin la adición de una molécula de agua. (4 subclases). Ej. : Piruvato descarboxilasa. Enzimas que actúan produciendo reordenaciones intramoleculares, o transformaciones de radicales en el interior de la molécula (5 subclases). Ej. La triosa fosfato isomerasa. Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas con la utilización de la energía del grupo fosfato (5 subclases). Ej. Asparagin- sintetasa

SUR DEL ESTADO DE YUCATÁN

Factores físico

- químicos que afectan la actividad enzimática

Concentración de enzima Concentración de sustrato PH Temperatura Radiaciones El pH Ejerce una gran influencia en la velocidad de las reacciones enzimáticas. Todas las enzimas poseen un pH característico donde su actividad enzimática es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye. Este pH al cual la enzima alcanza su actividad máxima, es conocido como pH óptimo y es característico de cada enzima. Aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se puedan unir. Aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima capacidad. Aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar. Existe una temperatura a la cual la actividad de la enzima es máxima: esta es conocida como temperatura óptima y es característica de cada enzima. Las radiaciones como: UV, IR, rayos X, rayos γ, las altas presiones, etc., que pueden provocar tanto ionización de algunos grupos químicos, indispensables para la actividad enzimática, como la ruptura de algunos enlaces que afectan la conformación de la enzima, implicando todo ello, como ya se ha explicado anteriormente, la disminución o la pérdida de la actividad enzimática.