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Microscopio Concepto de microscopio Es un instrumento que sirve para examinar objetos que no se pueden observar a simple vista, constituido por un sistema óptico que permite aumentar varias veces la imagen. Sistema óptico (diferencias entre el MO y ME) MO: El sistema óptico está constituido por tres lentes: ocular (próximo al observador), objetivo (próximo a la muestra) y condensador. Las lentes que influyen en el aumento de la imagen son: el objetivo que aumenta la imagen de la muestra y proyecta en dirección al ocular y el ocular (puede ser monocular o binocular) que aumenta nuevamente la imagen recibida por el objetivo y la proyecta en la retina del ojo del observador donde se observa una imagen virtual, invertida y aumentada. El condensador no participa en el aumento de la imagen pero si aporta nitidez a la misma. ME: El sistema óptico está constituido por dos bobinas electromagnéticas que cumplen la función del objetivo y el condensador y una lente electromagnética que cumple la función del ocular. La primera bobina electromagnética que cumple la función de condensador es atravesada por un haz de electrones que se concentran en el plano de la muestra, la segunda bobina electromagnética cumple la función del objetivo aumentando la imagen de la muestra proyectándola a la lente electromagnética que cumple la función del ocular aumentando nuevamente la imagen recibida por la segunda bobina electromagnética. ¿Qué se utiliza para atravesar la muestra en un MO y un ME? MO : Se utiliza una luz ME : Se utiliza un haz de electrones Igualdades entre las propiedades de la luz (MO) y el haz de electrones (ME) El carácter vibratorio y corpuscular Poder resolutivo (diferencias entre el MO y ME) MO : presenta menor poder resolutivo con respecto al ME ME: presenta mayor poder resolutivo con respecto al MO El poder resolutivo depende de la longitud de onda y la apertura numérica, proporciona claridad y riqueza de detalles. Apertura numérica (diferencias entre el MO y ME) AN = n x sen u MO: La apertura numérica máxima es de 1,4 y la mínima de 1. El índice de refracción en el aire es de 1 y utilizando aceite de inversión 1,4. El valor máximo del ángulo es de 90 siendo así el sen u 1 realizando la operación salen los valores (máximo y mínimo) ME: La apertura numérica es de 0, Limite de resolución (diferencias entre el MO y ME) LDR=0.61xλ/AN. El límite de resolución es inversamente proporcional al poder resolutivo esto explica porque el ME tiene mayor poder resolutivo que el MO. MO: El límite de resolución máximo es de 250nm (0,2 μm) y el mínimo de 170nm (0,17μm). La longitud de onda que se utiliza para el máximo LDR es de 573nm (luz blanca policromática) y para el mínimo es de 400nm (luz violeta monocromática), la AN que se utiliza para la operación es 1,4.
ME: El límite de resolución teórico es de 0,2 nm, donde la longitud de onda de los electrones es menor que la luz siendo de 0,004 nm y la AN de 0,01 nm pero este LDR no puede ser aplicado a muestras biológicas por la falta de contraste inherente siendo así el LDR práctico de 1 a 2 nm. Aumento (diferencias entre el MO y ME) MO: El aumento total se calcula por el producto del aumento del ocular (15X) por el aumento del objetivo (100X) siendo así el máximo aumento total de 1500X ME: El aumento total es de 20000X pudiendo llegar incluso hasta 100000X Diferencias entre el microscopio de campo claro y de campo oscuro Campo claro: la luz atraviesa directamente sobre la muestra, la muestra tiene transparencia por lo que necesita métodos de tinción, este microscopio no se puede utilizar para el estudio de células vivas ya que la tinción daña a la célula. Campo oscuro: la luz no atraviesa directamente sobre la muestra ya que posee un condensador que ilumina oblicuamente la muestra, se puede utilizar para el estudio de células vivas porque este microscopio no requiere de métodos de tinción. Microscopio de contraste de fases
- ¿Cómo ocurre el contraste de fase? Debido a que los índices de refracción del material son diferentes al del medio, las amplitudes de las ondas de los rayos se mantienen pero cambian sus velocidades y cuando ocurre un adelanto o retraso ocurre el cambio de fase.
- ¿Qué rayos se adelantan o retrasan? Los rayos laterales se adelantan o retrasan un cuarto de longitud de onda.
- ¿Qué pasa cuando el contraste es negativo o positivo? Contraste negativo: El material aparece más claro que el medio. Contraste positivo: El material aparece más oscuro que el medio. Microscopio de interferencia
- ¿Qué es similar al microscopio de contraste de fase? Es similar porque utiliza las diferencias de refracción de los componentes celulares.
- ¿Cómo se forma el aumento de contraste en el microscopio de Nomarski? Se forma por un único rayo de luz que atraviesa la muestra y el objetivo, luego se divide en dos rayos que interfieren entre sí por un prisma birrefringente formando así una imagen con un relieve característico. Diferencias entre el microscopio de contraste de fase y de interferencia La principal diferencia es que el microscopio de interferencia proporciona resultados cuantitativos, como la cantidad de masa por superficie de la muestra como también la masa de la estructura individual y los cambios en los índices de refracción. Microscopio de interferencia contraste diferencial o video potenciada
- ¿Qué permite ver? Permite ver el movimiento de orgánulos a lo largo de los microtúbulos
- ¿Alcanza el LR? Este microscopio no llega al LR requerido, por lo tanto no puede ver microtúbulos individuales.
Microscopio de barrido confocal
- ¿Qué debe realizarse si o si para llegar al detector? La luz fluorescente emitida por la muestra debe atravesar la apertura focal para llegar al detector.
- ¿Cómo se obtiene una imagen tridimensional? Recogiendo una serie de imágenes desde distintas profundidades para reconstruir una imagen tridimensional. Microscopio de excitación multifotonica
- ¿Cuál es la diferencia con el microscopio de barrido confocal? Que la luz emitida no necesita atravesar una apertura focal para la formación de la imagen
- Importancia del punto de enfoque de la luz: Es importante ya que solo la luz emitida desde ese punto proporciona la imagen Microscopio invertido
- ¿Qué permite observar? Células y tejidos en cultivo
- ¿Cuáles son sus objetivos más potentes? 40X y 60X Microscopio electrónico de transmisión
- ¿Utiliza tinción? Sí
- ¿Cuáles son los tintes, su preparación e imagen final? Tinte positivo: se prepara la muestra en cortes finos utilizando sales de metales pesados (tetroxido de osmio, citrato de plomo y el acetato de uranilo) que reaccionan con lípidos, ácidos nucleícos y proteínas. Los iones de las sales reaccionan con las estructuras de interés, y estas se ven más oscuras que el medio. Tinte negativo: La muestra se mantiene intacta, no requiere ni de corte ni tinte. La superficie de la muestra se recubre de una gota de metal pesado siendo así la imagen más clara que el medio.
- ¿Dónde se observa la imagen final? En una placa fotográfica o una pantalla fluorescente
- ¿Cómo debe estar el sistema? En una atmosfera en vacio Microscopio electrónico de barrido
- Diferencia con el microscopio electrónico de transmisión: el haz de electrones no atraviesa la muestra
- ¿Cómo se genera la imagen? La superficie se recubre con un metal pesado que emite electrones y estos se recogen para formar una imagen tridimensional a la par que un haz de electrones barre toda la muestra.
- ¿Cuál es su límite de resolución? 10 nm, permite ver solamente células enteras Microscopio de fuerza atómica
- ¿Cuál es su límite de resolución? Menos de 1 nm
- Usos: Para determinar la topografía de muestras solidas y la morfología de las muestras Sombreado de metal
- ¿Qué se puede ver? Estructuras aisladas y macromoléculas Difracción de rayos x
- ¿Qué permite ver? La estructura molecular a nivel atómico de la muestra Métodos de estudios de las células ¿Cómo pueden estudiarse las células? Por 3 métodos: observación directa de células vivas, análisis de células muertas preservadas y por aislamiento de células vivas por centrifugación Seminario:
- ¿Qué es un cultivo celular? Es un método para el estudio y la manipulación de células, tejidos y organismos en un ambiente artificial controlando su proliferación, mantenimiento y funcionalidad.
- ¿Cómo es el cultivo de piel humana? Se obtiene un tejido mediante el desarrollo de queranocitos y fibroblastos extraídos de una biopsia.
- ¿Cuáles son las capas de la piel y qué contiene cada una? La piel se divide en tres capas que son: Epidermis: es la capa más externa de la piel y está compuesta por queranocitos. Dermis: está por debajo de la epidermis y está compuesta por fibroblastos que forman las fibras de colágeno, elastina y los glicosaminoglicanos que forman la matriz de soporte de la capa. Hipodermis: es la capa más profunda de la piel y contiene vasos sanguíneos, ligamentos cutáneos y lipocitos.
- ¿A qué consideramos grandes quemados? Al 20% de las quemaduras profundas y el 10% de las quemaduras superficiales, también a las pequeñas quemaduras que se producen en zonas comprometidas del cuerpo como la cara.
- ¿Cuáles son los pasos para la realización del cultivo de piel? Los pasos son: Extracción de la muestra Separación de las capas epidermis y dermis Cultivo de los queranocitos y fibroblastos por separado Llevar los cultivos de queranocitos y fibroblastos en un medio de amplificación Sembrar los queranocitos y fibroblastos en una matriz de fibrina que obtiene el plasma sanguíneo Colocar el tejido en una gasa vaselinada (malla) para aumentar hasta 10 veces más el tamaño del tejido
- Clasificación de los injertos Los injertos pueden ser: Autoinjerto: el paciente recibe piel que proviene de su propio organismo
ME: ultramicrótomos que dan cortes de un espesor de 20 nm usando cuchillas de vidrio, diamante o electrónicas, recogen los cortes en rejillas metálicas y para dar contraste a los cortes se utilizan metales pesados. ¿Cuáles son los micrótomos de congelamiento? Criostato Vibrátomo ¿Cuáles son los cortes por congelamiento y sus procedimientos? Congelamiento-desecación: Se intenta mantener las estructuras biológicas y enzimáticas con las mínimas modificaciones, se congela en nitrógeno liquido a -160º C a -190 º C o en helio líquido a temperaturas cercanas al 0 º C absoluto. Se deshidrata en el vacío o a temperaturas de -30 º C a - 40 º C. Congelamiento por sustitución: Se realiza un tratamiento previo de fijación se congela y se deshidrata en metanol puro a -85 º C. Congelamiento-grabado (Criofractura): Se realiza para el estudio de la membrana plasmática separando las dos capas, se congela en nitrógeno líquido y se corta con el filo de un bisturí, se utiliza metales para realizar el sombreado de metal. ¿Qué es la coloración? Es un método que se encarga de identificar los componentes químicos de células y tejidos. Clasificación de la coloración. Ejemplos Los colorantes se pueden clasificar según: Su origen: Colorantes naturales: pueden ser de origen vegetal (índigo) o animal (carmín) Colorantes artificiales: son compuestos derivados de la destilación de la hulla, la mayoría de ellos pertenecen a grupos derivados de la anilina (Azul de metileno, azul de toluidina, fucsina básica) Su composición química: Colorantes básicos: tiñen estructuras ácidas como adn, núcleo, ergatoplasma, gránulos de secreción (estructuras basofilas) Colorantes ácidos: tiñen estructuras básicas, existe una excepción que es la proteína, a pesar de su comportamiento anfótero tiende a reaccionar con colorantes ácidos como también el citoplasma (estructuras acidofilas) Colorantes neutros: se forman por la mezcla de colorantes ácidos y básicos (eosinato azul de metileno) Colorantes indiferentes: no forman sales con las estructuras biológicas, son solubles en alcohol y lípidos (sudan III, sudan IV, sudan negro) ¿Qué son la metacromasia y ortocromasia? Metacromasia: Se denomina al cambio de color del colorante en presencia de elementos biológicos como fosfatos y sulfatos Ortocromasia: Se denomina a la ausencia de metacromasia, es decir no ocurre cambio del color del colorante ¿Qué son la basofilia y la acidofilia? Basofilia: Afinidad de ciertas estructuras por colorantes básicos
Acidofilia: Afinidad de ciertas estructuras por colorantes ácidos ¿Cuáles son las técnicas de coloración? ¿Qué podemos ver con cada una? Tinción de hematoxilina y eosina: Núcleo (hematoxilina, lila) y citoplasma (eosina, rosado) Tinción de toluidina: Arn, afirma la presencia de metacromasia u ortocromasia Tinción de sudan III: Tejido adiposo (lípidos naranja) Tinción argéntica nucleolar: Nucléolos (pardo oscuro) se pueden identificar también el núcleo y citoplasma en la gama del ocre, utiliza sales de plata. Tinción de gram: Facilita el estudio de bacterias ya sean gram positivas (lila) o gram negativas (rosado) Tinción de giensa: Frotis sanguíneo, glóbulos blancos (lila), glóbulos rojos (incoloros) Tinción de Cajal: Tejido nervioso (naranja), utiliza sales de plata y oro Tinción de carbolfucsina: Mucosa bucal, se identifican núcleo y citoplasma (lila) Tinción de orceína: Núcleo y citoplasma (granate) Tinción tricromica de Mallory: Se identifican 3 estructuras, fibras de colágeno (verde-azul), fibras musculares (rojo), fibrillas de elastina (naranja) Diferencia entre los objetivos de los métodos citohistoquimicos y los inmunohistoquimicos Métodos citohistoquimicos: tiene como objetivo identificar los diferentes componentes químicos de las células. Métodos inmunohistoquimicos: tiene como objetivo ver los anticuerpos marcados con marcadores visibles en distintos métodos. ¿Para qué se utiliza el reactivo de Schiff? Para detectar la presencia de grupos aldehídos presentes en adn, glicoproteínas, carbohidratos. ¿Cómo es la preparación del reactivo de Schiff? Se prepara con la mezcla de fucsina básica que contiene parafucsina con ácido sulfuroso, se vuelve transparente la mezcla por la presencia de la parafucsina, se recolorea al reaccionar con el aldehído. ¿Cuáles son los colorantes que utilizan el reactivo de Schiff, que permiten ver y cuál es su preparación? Tinción de Feulgen: permiten identificar adn, los tejidos deben ser sometidos a una hidrólisis ácida débil y luego se tratan con el reactivo de Schiff, solamente el núcleo puede verse coloreado (rojo fucsia), el citoplasma aparece transparente Tinción de PAS: se basan en la oxidación de los grupos oxidrilos 1-2 con ácido peryódico liberando así los grupos aldehídos que dan positivo al reactivo de Schiff, colorea glucoproteínas, mucus en general, glucógeno (rojo purpura) ¿Cómo son los métodos que se utilizan en la inmunohistoquimica? Pasos Métodos directos: el anticuerpo puede acoplarse con marcadores fluorescentes (fluorocromos, fluoresceína), sustancias radiactivas (tritio) que pueden observarse en una radioautografia, enzima peroxidasa por métodos enzimohistoquimicos de la peroxidasa y por último con ferritina electrodensa. Métodos indirectos: se usan dos anticuerpos de distintos orígenes, el segundo anticuerpo puede ser marcado con ferritina electrodensa, enzima peroxidasa, sustancias radiactivas y marcadores fluorescentes. En el ME se marcan con partículas de oro coloidal Centrifugación (Tipos, fracciones, células que van separando)
Apolares: Valina (Val-V), Alanina (Ala-A), Leucina (Leu-L), Prolina (Pro-P), Isoleucina (Ile-I), Cisteina (Cys-C), Metionina (Met-M), Glicina (Gly-G), Fenilalanina (Phe-F), Triptofano (Trp-W ). La glicina es el único aminoácido que no es asimétrico ni quiral es el más simple, la cisteína y metionina tienen azufre, dos cisteínas forman puentes de disulfuro. La prolina tiene una forma cíclica donde forma parte el nitrógeno del grupo amino. ¿Cuáles son los aminoácidos esenciales? Fenilalanina (Phe-F), Isoleucina (Ile-I), Leucina (Leu-L), Lisina (Lys-K), Metionina (Met-M , Treonina (Thr-T), Triptofáno (Trp-W), Histidina (His-H), Arginina (Arg-R) ¿Cómo se forma un enlace peptidico? Con la unión de un grupo carboxilo de un aminoácido y un amino de otro aminoácido por una reacción de condensación con la perdida de una molécula de agua. Clasificación de la unión de aminoácidos (cantidad y nombres) Dipeptido (2 aminoácidos) Tripeptido (3 aminoácidos) Oligopeptido (3 a 10 aminoácidos) Peptido (10 a 100 aminoácidos) ¿Cuántos aminoácidos posee la proteína más grande? 27000 aminoácidos. ¿Cuál es la distancia entre uniones peptidicas? 0,35 nm. ¿Cuáles son las proteínas conjugadas? Son las proteínas que están unidas a grupos no prostéticos como: Glucoproteínas: unidas a carbohidratos Lipoproteínas: unidas a lípidos Nucleoproteínas: unidas a ácidos nucleícos Cromoproteínas: unidas a pigmentos (grupo hem de la mioglobina y hemoglobina) ¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas? Estructura primaria: Dirigida por el código genético, es la secuencia lineal de la cadena de aminoácidos, determina los niveles superiores. Estructura secundaria: Alude a la configuración espacial de la proteína por la formación de puentes de hidrogeno entre los grupos amino y carboxilo de la cadena de aminoácidos. Existen dos tipos, una hélice alfa y una lamina plegada beta. Estructura terciaria: Es el plegamiento global de la cadena polipeptidica dando una estructura tridimensional producidas por uniones en los grupos radicales de los aminoácidos, las uniones son covalentes (puentes de disulfuro) y no covalentes (uniones ionicas, hidrófobas, puentes de hidrogeno y fuerzas de van der waals). Poseen dos estructuras que pueden ser globulares (enzimas, mioglobina) y fibrosas (cólageno, queratina). Estructura cuaternaria : Es la interacción de dos o más polipeptidos (hemoglobina) ¿A que denominamos desnaturalización de la proteína, qué produce, por qué ocurre y que estructuras se pierden y mantienen?
Desnaturalización: alteración de la conformación de la proteína, produce la perdida de función, ocurre por cambios de pH, temperatura o por disolventes orgánicos, la única estructura que se mantiene es la primaria y las que se pierden son las secundarias y terciarias. ¿Quiénes aseguran el correcto plegamiento de las proteínas? Las chaperonas. Tipos de chaperonas y funciones Chaperonas moleculares: se unen y estabilizan a proteínas desplegadas, evitando que se agrupen y se degraden como la hsp70 citosolica y la bip del RE. Chaperoninas: facilitan el correcto plegamiento de las proteínas. ¿Cómo se realiza la degradación de proteínas? Se unen a la cadena lateral lisina moléculas de ubiquitina, los proteosomas reconocen la señal y degradan la proteína liberando la ubiquitina. Para realizar este proceso necesitan energía liberada del atp. ¿A qué se denomina punto isoeléctrico? Es un pH definido donde la suma de todas las cargas ya sean positivas y negativas dan 0. ¿A qué se denomina electroforesis? Es el movimiento en el campo eléctrico dependiendo si el pH baja va hacia el catodo y si sube hacia el anodo. ¿Cómo se observa la estructura de las proteínas? Por la cristalografía de rayos X. Enzimas ¿Qué es una enzima? Es una proteína soluble de estructura globular. ¿Cuál es su función y cómo actúan? Su función es catalizar reacciones químicas específicas, acelerando la velocidad de la reacción. Proviene de una palabra griega. ¿Cuál es y qué significa? En (dentro) zymee (levadura) ¿Cuáles son las propiedades fundamentales de las enzimas? Catalizar reacciones sin sufrir modificaciones No alteran el equilibrio químico entre sustratos y productos ¿Qué es un sustrato? Es la sustancia sobre la cual actúa una enzima. ¿Qué es un sitio activo? ¿Qué le hace específico? Es una región concreta de la enzima en la cual se une el sustrato. ¿En cuánto aumenta la velocidad de la reacción? Aumenta la velocidad en 10^8 a 10^11 veces. ¿Qué molécula posee actividad enzimática pero no son enzimas? ¿Cuál es y qué realiza? El arn, son las rizobimas que forman y degradan enlaces fosfodiester ¿Qué debe ocurrir para que ocurra una reacción enzimática? Los sustratos deben pasar a un estado mayor de energía (estado de transición) y para llegar a ese estado requiere de una energía de activación ahí las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación haciendo que la reacción sea más rápida.
Competidores: tienen la misma forma que el sustrato uniéndose al sitio activo formando un complejo similar al enzima-sustrato, se eliminan con altas concentraciones de sustrato. No competidores: tienen una forma distinta al sustrato, no se unen al sitio activo pero se unen a otro sitio de la enzima alterando la forma del sitio activo impidiendo que el sustrato se una. La actividad enzimática ¿Por qué se regula? Está regulada por la presencia de los sitios alostéricos. ¿Qué produce la unión de un activador alostérico e un inhibidor alostérico al sitio alostérico? Activador alostérico: permite la unión del sustrato al sitio activo Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato al sitio activo Seminarios Fenilcetonuria : Es un trastorno metabólico de carácter autosómico recesivo (ambos padres poseen el gen defectuoso). Se produce por la carencia o baja presencia de la enzima hepática fenilalanina hidroxilasa que transforma la fenilalanina en tirosina proceso importante para la formación de neurotransmisores, la fenilalanina sufre otras reacciones como la fenilpiruvato que se acumula en la sangre como la fenilalanina. Diagnostico: La fenilcetonuria se diagnostica en recién nacidos con el test del piecito, donde se usa una lanceta estéril se da un pinchazo en el talón del recién nacido y se recogen en un filtro 3 a 4 gotas de sangre que se llevan al laboratorio para su análisis. Manifestaciones clínicas: El recién nacido nace sano (ya que la mamá hasta ese entonces se encargo de la degradación de los alimentos), el problema comienza con la primera alimentación donde degrada la leche materna, todos los aminoácidos siguen su vía metabólica a excepción de la fenilalanina rompiendo el equilibrio metabólico. A los 3 a 5 meses se presentan en el niño retrasos mentales, déficit de atención, hiperactividad. Tratamiento: Se elimina de la dieta alimentos que contengan fenialanina. Alcaptonuria : Trastorno metabólico de carácter autosómico recesivo. Se produce por la deficiencia de la enzima homogentisato dioxigenasa aumentando la presencia del ácido homogentisato en la sangre intermediario de la degradación de los aminoácidos fenilalanina y tirosina (estos dos aminoácidos no pueden eliminarse), el exceso del ácido homogentisato se elimina con la orina. Con el aire el ácido homogentisato se oxida, polimeriza y produce el pigmento alcaptón (que puede observarse en la orina y en la piel) Diagnostico: Por análisis de orina, donde puede observarse la orina oscura. Manifestaciones clínicas: Se puede observar en el paciente la orina oscura, ocronosis en tejidos conjuntivos, atritis en las articulaciones y prostatitis en hombres. Tratamiento: Eliminando de la dieta alimentos altos en proteínas, terapia medica con paracetamol y fármacos anti-inflamatorios no esteroideos. Galactosemia : Trastorno autosómico recesivo producido por mutaciones en genes específicos que codifican ciertas enzimas encargadas de la síntesis de la galactosa, acumulándose esta en la sangre.
Diagnostico: Con un test de orina, donde se da positivo a la presencia de galactosa. Cuando se sospecha de galactosemia se realiza una prueba eliminando de la dieta productos con lactosa, si da negativo suprimiendo la lactosa se realiza otra prueba consumiendo productos con lactosa, si da positivo se confirma la presencia de galactosemia. Tipos de galactosemia y sus manifestaciones clínicas: Tipo I (clásica): Mutaciones en el gen GALT que está situado en el brazo corto del cromosoma 9, codifica a la enzima uridiltransferasa galactosa 1 fosfato que tiene la función de transformar la galactosa 1 fosfato en glucosa 1 fosfato. Este tipo es la más grave incluye deficiencias intelectuales de crecimiento, sepsis, shock. Tipo II: Mutaciones en el gen GALK1 que esta situado en el brazo corto del cromosoma 17, codifica a la enzima galactoquinasa 1 que tiene la función de transformar la galactosa en galactosa 1 fosfato. Este tipo no presenta tantas complicaciones medicas, los pacientes tienen cataratas. Tipo III: Mutaciones en el gen GALE que esta situado en el brazo corto del cromosoma 1, codifica a la enzima UDP galactosa 4 epimerasa que tiene la función de transformar la UDP galactosa en UDP glucosa. Este tipo puede ser leve a grave presentando síntomas como deficiencia intelectual, crecimiento, problemas renales y hepáticos, cataratas. Tratamiento: Eliminando de la dieta alimentos con lactosa/galactosa. En los recién nacidos se debe recurrir la leche materna sin lactosa, como la leche materna en base de soja. NO CONFUNDIR LA GALACTOSEMIA CON LA INTOLERANACIA A LA GALACTOSA, son dos patologías totalmente distintas. Diferenciaciones de la membrana ¿Cuáles son las diferenciaciones de membrana? Las diferenciaciones de membrana son las microvellosidades y las uniones intercelulares. ¿Cuál es la clasificación de las diferenciaciones de membrana? Diferenciación apical Diferenciación lateral Diferenciación basal ¿Qué es una microvellosidad? Es una diferenciación de la región apical, son proyecciones citoplasmáticas nacidas de la superficie celular rodeadas por membrana plasmática. ¿En qué sirve el aumento de la superficie de membrana? Para una mayor absorción ya sea de agua, nutrientes o del fluido seminal. ¿Cómo está constituida una microvellosidad? Su eje citosólico está constituido por 20 a 30 filamentos de actina paralelos (estos filamentos son estables, no se alargan ni acortan) están estrechamente agrupados unidos entre sí por dos proteínas ligadoras: fimbrina y villina y están unidas lateralmente a la membrana plasmática por brazos laterales compuestos por: calmodulina y miosina I. Los filamentos de actina poseen dos extremos uno más y otro menos, el extremo más está anclado al extremo protuberante (cuya composición se desconoce) y el extremo menos está anclado a los filamentos de actina corticales, estos filamentos
¿Cómo se forma el colágeno? Son hélices triples en la que las tres cadenas polipeptidicas se enrollan estrechamente como una cuerda. ¿Cuáles son los aminoácidos poco comunes en la cadena del colágeno? Hidroxiprolina: se modifica la prolina una vez que forma parte de la cadena polipeptidica. Hidroxilisina: se modifica la lisina para dar estabilidad a la triple hélice. ¿Cuáles son los tipos de colágeno y sus ubicaciones? Colágeno tipo I: En la dermis Colágeno tipo II IX XI: En el cartílago Colágeno tipo III: En la dermis fetal Colágeno tipo IV VII: En la lamina basal ¿Qué son las proteínas de adhesión celular? Son sitios de unión para los receptores de las superficies celulares. Diferencias entre la fibronectina y la laminina Fibronectina: Es una glicoproteína dimérica constituida por dos subunidades unidas entre sí por un puente de disulfuro, cada cadena tiene sitios de unión para los componentes de la ME (fibras de colágeno, glicosaminoglicanos, proteoglicanos) y para los receptores de la superficie celular. Laminina: Es un heterotrimero en forma de cruz o t, contiene tres subunidades (alfa, beta, gamma), las distintas unidades tienen sitios de unión para componentes de la ME (colágeno tipo IV) y receptores de la superficie celular. ¿Qué son las integrinas, cómo están compuestas y para qué sirven? Son proteínas transmembrana compuesta por dos unidades una alfa y otra beta, son los principales receptores de la superficie celular para las uniones célula-matriz, sirven para anclarse con el citoesqueleto y formar uniones estables. Diferencias entre las uniones célula-matriz contacto focal y hemidesmosomas Contacto focal: Anclan varios tipos celulares pero principalmente los tejidos conectivos. Contienen integrinas, cuyo dominio citosólico se ancla a los filamentos de actina por medio de las proteínas de unión a la actina (talina, vinculina, alfa actinina) y su dominio externo se conecta con las fibras colágenas por medio de la fibronectina. Hemidesmosomas: Anclan a las células epiteliales. Contiene una integrina especifica (alfa 6, beta 4), su dominio citosólico se ancla a los filamentos intermedios de queratina por medio de las proteínas (plectina y BP 230) que forman parte de la familia de la plaquina. Posee también una proteína adicional BP 180 que da estabilidad a la unión. Su dominio externo se une al colágeno tipo IV por medio de la laminina. Entre la integrina y los filamentos intermedios se encuentra una placa discoidal. ¿Cuáles son las moléculas de adhesión celular, cuáles no son estables? Selectinas (no estables) Integrinas (estables en contacto focal y hemidesmosomas)
Superfamilia de las inmunoglobulinas (no estables) Cadherinas (estables en uniones adherentes y desmosomas) ¿Cuáles son los tipos de uniones célula-célula? Uniones transitorias (interacción entre el leucocito y la célula endotelial o plaquetas sanguíneas) Uniones estables: Uniones adherentes (desmosoma en banda, cinturón adhesivo, barra terminal zonula adherens) Desmosoma (desmosoma puntiforme, maculae adherens) Uniones estrechas (unión oclusiva, zonula occludens) Uniones comunicantes (uniones en hendidura, uniones gap, nexus) Diferencias entre las uniones transitorias y uniones estables Uniones transitorias: Las uniones se producen por reconocimiento de adhesión celular. Las selectinas median la interacción inicial entre los leucocitos y las células endoteliales o plaquetas sanguíneas durante la migración a los lugares de inflamación tisular. Existen tres miembros de la familia de las selectinas: L-selectinas (leucocitos), E-selectinas (células endoteliales), P-selectinas (plaquetas sanguíneas) Las glicoproteínas de los leucocitos reconocen a las selectinas de las células endoteliales, tras esto se forman uniones más estables entre las integrinas de los leucocitos y las moléculas de adhesión intracelular (superfamilia de las inmunoglobulinas) de las células endoteliales, luego los leucocitos penetran los capilares, migrando entre las células endoteliales a su destino. Uniones estables: Unión adherente: Forman uniones homofilicas, contienen cadherinas clásicas como proteína de unión que se unen en el exterior celular, su cola citosólica se une a los filamentos de actina por medio de (beta catenina, alfa catenina y p 120), la beta catenina y la p 120 forman parte de las proteínas armadillo que dan estabilidad a la unión. Desmosoma: Forman uniones heterofilicas, contienen cadherinas desmosomicas como proteínas de unión que son la desmogleína y la desmocolina que se unen en el exterior celular, sus colas citoplasmáticas se unen a los filamentos intermedios por las proteínas armadillo (placoglobina y placofilina) con enlace directo a la desmoplaquina (proteína de la familia plaquina) Uniones estrechas: Son uniones que tienen una función de barrera, tienen dos papeles que le permiten cumplir esa función, una de ellas es que forman sellos que impiden el paso de moléculas libres entre los tejidos epiteliales y otra es que separan los dominios apical y basolateral impidiendo el paso libre de proteínas, lípidos y otras moléculas entre estos dominios. La red de hebras están compuestas por dos proteínas integrales que son la ocludina y la Claudina. Uniones comunicantes: Son canales que comunican los citoplasmas de las células epiteliales, los canales están compuestos de un par de conexones que resultan de la
Tratamiento: Cirugías, tratamientos ortopédicos y fisioterapia para fortalecer los músculos. Señalización celular ¿Qué provoca la unión entre la molécula señalizadora a sus receptores? Genera una serie de respuestas intracelulares, que puede ir desde la activación de la actividad enzimática, cambios en la conformación del citoesqueleto, cambios en la permeablilidad de iones, activación de la síntesis de ADN hasta la represión o activación de genes. ¿A qué se denomina inducción? Inducción: Estimular a una célula desde el exterior. ¿Cómo se denomina a la célula que produce el ligando? Célula inductora. ¿Cómo se denomina a la célula que recibe al ligando? Célula inducida, célula blanco o célula diana. ¿Cómo tiene que ser el ligando si el receptor es citosólico o membranoso? Receptor citosólico: el ligando debe ser una molécula pequeña e hidrófoba Receptor membranoso: no requiere de ninguna especificidad, el ligando puede ser o no una molécula pequeña e hidrófoba. ¿A qué se denomina traducción de la señal? Se denomina al proceso de convertir la señal en respuesta celular. ¿Cómo actúa la célula inductora sobre la célula diana? Mediante el receptor que posee la célula diana. Tipos de señalización y ejemplos Existen dos tipos de señalización, una de ellas se produce por la interacción directa entre una célula con otra y la otra es la secreción de moléculas señalizadoras. Interacción directa entre una célula con otra: se da en las interacciones que hay entre la célula con otra o una célula y la matriz teniendo como intermediario a los receptores de la superficie que son las integrinas (célula-matriz) o cadherinas (célula-célula). Secreción de moléculas señalizadoras: se subdividen en tres, teniendo en cuenta la distancia que recorre la molécula señalizadora. Señalización endocrina: La molécula señalizadora recorre grandes distancias en el organismo, como la secreción de una hormona que se libera a la circulación para que actué sobre su célula diana. Ejemplo: La hormona estrógeno, producida por el ovario que está encargada del desarrollo y proliferación del sistema reproductor femenino y los caracteres sexuales secundarios. Señalización paracrina: La molécula señalizadora actúa sobre una célula diana cercana a ella. Ejemplo: Los neurotransmisores que salen del terminal axónico de una neurona, se unen a la membrana plasmática de la otra neurona para realizar la sinapsis nerviosa. Señalización autocrina: La célula inductora secreta la molécula señalizadora que actúa sobre ella misma. Ejemplo: Los anticuerpos que se forman por la presencia de antígenos extraños. ----------------------------------------------------------------------------------------------------------
¿Cuáles son las características de la unión entre el ligando y el receptor? Especificidad: El ligando actúa sobre células dianas especificas, esta especificidad se debe también a que los receptores son específicos. Adaptación inducida: La unión entre el ligando y su receptor es similar al ajuste inducido entre la enzima y el sustrato. Saturabilidad: El número de receptores es limitado, teniendo más ligandos no aumenta el número de receptores ni la rapidez de la propagación de la señal. Reversibilidad: La unión entre el ligando y el receptor es temporal. Describir a los receptores citosólicos de la superfamilia de esteroides, sus ligandos y ejemplos Se caracterizan por ser factores de transcripción, regulan la expresión de genes y se unen a ligandos que son moléculas pequeñas e hidrófobas. Las principales moléculas señalizadoras son hormonas esteroideas (testosterona, progesterona, estrógeno y los corticosteroides (glucocorticoides- mineralocorticoides), hormonas tiroideas, vitamina D3 y ácido retinoico que se unen a receptores citosólicos denominados de la superfamina de esteroides. El oxido nítrico también posee un receptor citosólico con la diferencia de que no altera la actividad de su enzima diana, el oxido nítrico se sintetiza desde la arginina por el oxido nítrico sintasa, y se difunde fácilmente en la membrana plasmática de su célula diana que es principalmente la guanilato ciclasa, se une al grupo hemo de la región activa produciendo la síntesis del GMPc como segundo mensajero. Ejemplo: Los receptores de los glucocorticordes inactivos están unidos a una chaperona hsp90, unidos al glucocorticoide se activan y se separan de la chaperona, sufren un cambio conformacional formando un dímero que se unen a la secuencia de ADN y unidos a un coactivador (histona acetiltransferasa) activan la transcripción. Los receptores de la tiroides inactivos están unidos a las secuencias de ADN pero también están unidos a un correpresor (histona deacetilasa) que impide que se realice la transcripción, una vez que la hormona tiroidea se une al receptor desplazan al correpresor y se unen al coactivador (histona acetiltransferasa) para activar la transcripción. La dilatación de los vasos sanguíneos por medio de la relajación muscular, en primer lugar se liberan neurotransmisores como la acetilcolina que se liberan en la circulación para que actúen sobre las células endoteliales para la síntesis de NO que se difunden sobre las células del musculo liso activando la síntesis de GMPc que induce la relajación del musculo y la dilatación de los vasos sanguíneos. Características de los receptores membranosos Las señales fluyen dentro de la célula por medio de distintas moléculas. El inductor que interacciona con receptor es denominado primer mensajero, este realiza una modificación en el receptor que se transmiten a una segunda molécula que es el segundo mensajero, que se encarga de propagar la señal, característico de los receptores membranosos. Los mediadores en la vía de transmisión son las quinasas, que fosforilan moléculas, esta fosforilacion puede activar o desactivar a una proteína. ¿Qué modificaciones adquiere el dominio citosólico del receptor membranoso, y qué realizan cada una de ellas?
