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Parcial 1 Bioquímica
Generalidades de los Aminoácidos
- ¿Qué son las proteínas y cuál es su importancia biológica?
Las proteínas son macromoléculas compuestas por aminoácidos que desempeñan funciones estructurales, catalíticas, de transporte y señalización en los organismos vivos.
- ¿Cuáles son los bloques de construcción de las proteínas?
Los aminoácidos que se encuentran unidos mediante enlaces peptídicos.
- ¿Cómo se diferencian los aminoácidos entre sí?
Por la naturaleza de su cadena lateral (grupo R), que determina su polaridad, acidez, basicidad y otras propiedades.
- ¿Qué es un ion dipolar o zwitterion y por qué los aminoácidos lo presentan?
Un zwitterion es una molécula que presenta una carga positiva y negativa simultáneamente. Los aminoácidos adoptan esta forma debido a la ionización de su grupo amino (-NH3) y carboxilo (-COO-).
- ¿Qué propiedades físicas tienen los aminoácidos que evidencian su existencia como zwitteriones?
Los aminoácidos se caracterizan por ser sólidos cristalinos con altos puntos de fusión, solubles en agua y con constantes de acidez y basicidad bajas.
- ¿Qué significa que un aminoácido sea anfótero?
Que se puede comportar como ácido o como base dependiendo del pH del medio en el que está.
- ¿Cuáles son los diferentes tipos de clasificación de los aminoácidos?
Los aminoácidos se pueden clasificar según su polaridad, carga, esencialidad, y su capacidad glucogénica o cetogénica.
- ¿Qué distingue a los aminoácidos esenciales de los no esenciales?
Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben obtenerse de la dieta, los no esenciales son sintetizados por el organismo.
- ¿Qué es un aminoácido condicional y en qué circunstancias se requiere?
Son aminoacidos que usualmente no son esenciales pero bajo ciertas condiciones de estrés se vuelven esenciales, como la arginina o la glutamina.
- ¿Cuáles son los únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos?
La leucina (Leu-L) y lisina (Lys-K) son exclusivamente cetogénicos.
- ¿Qué significa que un aminoácido sea glucogénico o mixto?
Los GLUCOGÉNICOS pueden generar glucosa mediante glucogenesis y los MIXTOS pueden generar compuestos cetogenicos (compuestos con cetona) o glucogénicos.
Estructura y Propiedades
- ¿Qué grupos funcionales caracterizan a un aminoácido?
Un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), además de una cadena lateral (grupo R) que varía con cada aminoácido.
- ¿Cómo se forman los enlaces peptídicos entre aminoácidos?
Por una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de H2O.
- ¿Por qué el enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace?
Debido a la resonancia entre los átomos de O, C y N, lo que restringe su rotación.
- ¿Qué implica la rigidez del enlace peptídico en la estructura de las proteínas?
Limita las conformaciones posibles de la cadena peptídica, favoreciendo estructuras secundarias como hélices alfa o láminas beta.
- ¿Cuáles son los ángulos de torsión en los aminoácidos y qué determinan?
ϕ (phi) : Rotación alrededor del enlace Cα-N.
ψ (psi) : Rotación alrededor del enlace Cα-C.
Determinan la estructura tridimensional de la proteína.
- ¿Qué diferencias estructurales existen entre la queratina alfa y beta?
Alfa-queratina: Rica en cisteína, con enlaces disulfuro que le confieren rigidez.
Beta-queratina: Plegamientos de láminas beta, con mayor número de puentes de H, lo que le da resistencia (ej: seda de araña).
- ¿Por qué la prolina es la única que favorece la configuración cis en enlaces peptídicos?
Su estructura cíclica restringe la flexibilidad del enlace peptídico y estabiliza la configuración cis.
Ácido aspártico (pI 2.8) → Se mueve hacia el electrodo positivo.
- ¿Cómo afecta la carga neta de un aminoácido su migración en un campo eléctrico?
Se mueve hacia el electrodo opuesto a su carga neta.
Síntesis y Reacciones de los Aminoácidos
- ¿Cómo se pueden sintetizar aminoácidos a partir de α-bromoácidos?
Por la reacción de Hell-Volhard-Zelinskii , seguida de una sustitución SN2 con amoníaco.
- ¿En qué consiste la aminación reductiva de α-cetoácidos?
Se usa un agente reductor para convertir un α-cetoácido en un aminoácido. (NaBH4)
- ¿Cómo funciona la síntesis de Strecker?
Un aldehído reacciona con amoníaco y cianuro para formar un α-aminonitrilo, que luego se hidroliza a un aminoácido.
- ¿Qué papel juega la esterificación en la síntesis de aminoácidos?
Se usa para proteger grupos funcionales.
- ¿Cómo se pueden proteger los grupos funcionales de los aminoácidos en reacciones químicas?
Con grupos protectores como boc (tert-butiloxicarbonilo) y Fmoc (fluorenilmetoxicarbonilo).
- ¿Qué es la descarboxilación de los aminoácidos y qué productos genera?
Genera aminas bioactivas como la histamina o serotonina.
- ¿Cuál es el cofactor enzimático esencial para la descarboxilación de los aminoácidos?
Vitamina B6 (piridoxal fosfato).
- ¿Cuál es la función de la prueba de ninhidrina en la detección de aminoácidos?
La ninhidrina reacciona con los grupos amino primarios, produciendo un color púrpura intenso en la mayoría de los aminoácidos, excepto en la prolina , que da un color amarillo.
- ¿Por qué la prolina no da una prueba positiva con ninhidrina?
Porque su grupo amino está en una estructura cíclica secundaria, lo que impide la formación del cromóforo púrpura característico.
- ¿Qué aminoácidos se pueden identificar con la reacción de Millon?
La tirosina , ya que la prueba detecta grupos fenólicos produciendo un color rojo.
- ¿Qué aminoácidos presentan una reacción positiva en la prueba xantoproteica?
Tirosina, triptófano y fenilalanina , porque contienen anillos aromáticos que reaccionan con ácido nítrico formando un color amarillo.
- ¿Cómo se puede detectar la presencia del grupo -SH en un aminoácido?
Con la reacción de sulfhidrilos usando acetato de plomo (Pb²⁺), donde se forma un precipitado negro de PbS en presencia de cisteína.
- ¿Qué aminoácidos pueden identificarse mediante la reacción de Sakaguchi?
Arginina , porque su grupo guanidinio reacciona con el reactivo de Sakaguchi produciendo un color rojo.
Funciones y Aplicaciones Biológicas
- ¿Cuáles son los aminoácidos neurotransmisores más importantes?
Glutamato (excitador).
GABA (inhibidor).
Glicina (inhibidor).
- ¿Cómo influyen los aminoácidos en la síntesis de hormonas?
Tirosina → Precursor de hormonas tiroideas, adrenalina y dopamina.
Triptófano → Precursor de la serotonina y melatonina.
- ¿Qué papel juega la selenocisteína en los organismos vivos?
Es el 21º aminoácido , presente en enzimas antioxidantes como la glutatión peroxidasa.
- ¿Cómo se relacionan los aminoácidos con enfermedades cardiovasculares?
La homocisteína elevada está relacionada con riesgo de aterosclerosis.
- ¿Cuáles son los nueve aminoácidos esenciales en la dieta humana?
Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, metionina e histidina.
- ¿Por qué la histidina es esencial en niños, pero no en adultos?
Porque los niños no sintetizan suficiente cantidad para sus necesidades de crecimiento.
- ¿Cómo pueden los aminoácidos afectar la estructura y función de una proteína?
El enlace peptídico, que es un tipo de enlace amida.
- ¿Qué es el grupo N-terminal y C-terminal en un péptido?
El N-terminal tiene un grupo amino libre (-NH3+), y el C-terminal tiene un grupo carboxilo libre (-COO-).
- ¿Cómo se nombran los péptidos según sus aminoácidos constituyentes?
Se nombran desde el N-terminal al C-terminal usando abreviaturas de una o tres letras.
- ¿Por qué la formación del enlace peptídico no es termodinámicamente favorable?
No es favorable porque requiere energía para activación de los aminoácidos antes de la formación del enlace.
- ¿Cómo se estabiliza el enlace peptídico en los ribosomas durante la síntesis de proteínas?
Se estabiliza por la acción de ribosomas y el gasto de ATP en la síntesis de proteínas.
Degradación y catálisis de proteínas
- ¿Qué son las proteasas y peptidasas?
Enzimas que degradan proteínas en aminoácidos o pequeños péptidos.
- ¿Cuál es la diferencia entre exopeptidasas y endopeptidasas?
Exopeptidasas eliminan aminoácidos en los extremos; endopeptidasas rompen enlaces dentro de la cadena.
- ¿Qué aminoácidos son reconocidos por la tripsina y la quimotripsina?
Tripsina: Arginina y Lisina. Quimotripsina: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano.
- ¿Cómo se puede romper un enlace peptídico en condiciones ácidas o básicas?
La hidrólisis ácida o básica rompe los enlaces peptídicos mediante la adición de agua.
- ¿Qué sucede con la insulina cuando se reducen sus enlaces disulfuro?
Se separan las cadenas A y B de la insulina, perdiendo su estructura funcional.
Funciones de las proteínas
- ¿Cuáles son las principales funciones de las proteínas en los organismos vivos?
Estructural, enzimática, transporte, defensa, contracción muscular, señalización, almacenamiento.
- ¿Qué proteínas forman la estructura de la piel, tendones y cartílagos?
Colágeno.
- ¿Qué proteína es responsable de la elasticidad en los vasos sanguíneos?
Elastina.
- ¿Cuáles son ejemplos de proteínas que actúan como enzimas?
Ejemplos: Tripsina, ribonucleasa, RNA polimerasa.
- ¿Cómo participan las proteínas en el sistema inmunológico?
Anticuerpos, interferones y proteínas de membrana en células inmunitarias.
Clasificación de las proteínas
- ¿Cómo se clasifican las proteínas según su solubilidad?
Albúminas (solubles en agua), globulinas (requieren sales), prolaminas (solubles en alcohol), glutelinas (solubles en ácidos/bases), escleroproteínas (insolubles).
- ¿Qué es una proteína conjugada?
Proteínas que contienen un grupo prostético (fragmento de una proteína que no posee naturaleza aminoacídica) no aminoacídico (ej., hemoglobina con grupo hemo).
- ¿Cuáles son algunos ejemplos de proteínas globulares y fibrosas?
Globulares (cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica o globular) : hemoglobina, albúmina. Fibrosas (cadenas polipeptídicas dispuestas en hebras largas) : colágeno, queratina.
- ¿Qué es una proteína oligomérica?
Proteínas con múltiples subunidades polipeptídicas.
- ¿Cómo influyen los grupos prostéticos en la función de las proteínas?
El grupo prostético contribuye a la función, como el hemo en la hemoglobina.
Estructura primaria de las proteínas
- ¿Qué define la estructura primaria de una proteína?
Es la secuencia lineal de aminoácidos determinada por el ADN.
- ¿Por qué es importante conocer la secuencia de aminoácidos de una proteína?
Determina su función, estructura tridimensional y posibles mutaciones patológicas.
Antiparalela : cadenas en direcciones opuestas; paralela: mismas direcciones. Las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas al apuntar en la misma dirección (sus extremos N-terminal y C-terminal se emparejan con los de la otra cadena) o antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-terminal de una cadena está situado junto al extremo C-terminal de la otra cadena).
- ¿Cómo se estabilizan las láminas β?
Puentes de hidrógeno entre cadenas polipeptídicas adyacentes.
- ¿Qué aminoácidos son más comunes en los giros β?
Glicina (Gly-G) y prolina (Pro-P).
- ¿Cuál es la diferencia entre un giro y una vuelta en una proteína?
Giro : corta inversión en la dirección de la proteína. Vuelta: más extensa.
- ¿Qué son las estructuras supersecundarias o motivos estructurales?
Arreglos estables de hélices y láminas β, como motivo β-α-β.
- ¿Cómo se representan las láminas β en los modelos esquemáticos de proteínas?
Con flechas que indican la dirección desde N a C-terminal.
Estructura terciaria de las proteínas
- ¿Qué es la estructura terciaria de una proteína?
El plegamiento tridimensional de una proteína completa.
- ¿Qué fuerzas estabilizan la estructura terciaria?
Interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces disulfuro.
- ¿Qué papel juegan los enlaces disulfuro en la estructura terciaria?
Los puentes disulfuro son enlaces covalentes formados entre los S de las cadenas laterales de la cisteína, son fuertes y mantienen las partes del polypeptides bien unidas
- ¿Cómo influyen las interacciones hidrofóbicas en el plegamiento de proteínas?
Los residuos hidrofóbicos se agrupan en el interior de la proteína para evitar el contacto con agua.
- ¿Qué es una chaperonina y cuál es su función en el plegamiento proteico?
Facilitan el plegamiento correcto de proteínas y evitan su agregación.
- ¿Por qué las proteínas desplegadas tienen mayor entropía que las plegadas?
Mayor entropía porque las cadenas no están restringidas en su movimiento.
- ¿Qué es el "dogma del plegado de proteínas"?
La secuencia primaria dicta la estructura terciaria.
- ¿Qué ocurre cuando una proteína se desnaturaliza?
Se pierde la estructura tridimensional y, por lo general, la función.
- ¿Qué técnicas se utilizan para determinar la estructura tridimensional de las proteínas?
Difracción de rayos X, RMN, microscopía crioelectrónica.
- ¿Cómo afectan las mutaciones a la estabilidad de la estructura terciaria?
Puede desestabilizar la estructura terciaria y alterar su función.
Estructura cuaternaria de las proteínas
- ¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína?
El ensamblaje de múltiples subunidades en una proteína.
- ¿Cómo se mantienen unidas las subunidades en una proteína oligomérica?
Por interacciones no covalentes y enlaces disulfuro en algunos casos.
- ¿Cuáles son ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria?
Hemoglobina, insulina, ARN polimerasa.
- ¿Cuál es la diferencia entre una proteína monomérica y oligomérica?
Monomérica: una sola cadena. Oligomérica: varias subunidades.
- ¿Cómo interactúan las subunidades de la hemoglobina?
Por interacciones alostéricas (cambio en la afinidad para la unión de un ligando o sustrato que es causado por la unión de otro ligando lejos del sitio activo), cambia su afinidad por el oxígeno.
Propiedades fisicoquímicas de las proteínas
- ¿Cómo influye la solubilidad en la clasificación de las proteínas?
Albúminas son solubles en agua; escleroproteínas son insolubles.
- ¿Qué efecto tienen los detergentes en la estructura de las proteínas?
Desnaturalizan proteínas al perturbar interacciones hidrofóbicas.
- ¿Cómo se pueden estabilizar proteínas para su almacenamiento?
Bajas temperaturas, estabilizadores como glicerol o azúcares.
Interacciones entre proteínas y otras moléculas
- ¿Cómo interaccionan las proteínas con lípidos y carbohidratos?
A través de dominios específicos, como en lipoproteínas.
- ¿Qué es una proteína transportadora y cómo funciona?
Facilitan el transporte de moléculas pequeñas a través de membranas.
- ¿Cómo afectan los ligandos a la función de una proteína?
Pueden inducir cambios conformacionales y afectar la actividad.
- ¿Qué diferencia hay entre una enzima y una proteína estructural?
Enzimas catalizan reacciones, proteínas estructurales dan soporte.
- ¿Qué papel juegan las proteínas en la transducción de señales?
Transmiten señales celulares mediante cambios conformacionales.
Ejercicios de aplicación
- ¿Cuál sería el peso molecular aproximado de una proteína con 850 residuos de aminoácidos?
Sería 850x110Da =93500Da o 93,5kDa
- Si una proteína tiene un alto contenido de prolina, ¿qué tipo de estructura secundaria será menos probable que tenga?
La hélice α será menos probable, ya que la prolina introduce una torsión en la cadena y no puede formar enlaces de hidrógeno estabilizadores dentro de la hélice.
También puede afectar la formación de láminas β, pero su mayor impacto es en la hélice α.
- ¿Cómo se estabiliza la estructura de una proteína en solución acuosa?
Se estabiliza mediante varias interacciones:
Interacciones hidrofóbicas , que llevan los residuos no polares al interior.
Puentes de hidrógeno , que estabilizan la estructura secundaria y terciaria.
Interacciones iónicas (puentes salinos) , entre grupos con carga opuesta.
Enlaces disulfuro , que estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria.
Hidratación de la superficie por moléculas de agua, que mantiene su solubilidad.
- ¿Qué pasaría si una mutación en un gen cambia un aminoácido hidrofóbico por uno hidrofílico en el núcleo de una proteína?
Impacto en la estructura :
● La nueva carga o polaridad puede desestabilizar el núcleo hidrofóbico. ● Puede alterar el plegamiento, haciendo que la proteína se desnaturalice.
Impacto en la función :
● Puede afectar la unión con otras moléculas. ● Puede hacer que la proteína sea más susceptible a la degradación o agregación.
Ejemplo : En la anemia falciforme, la mutación Glu → Val en la hemoglobina altera su solubilidad y provoca la agregación anómala de la proteína.
- ¿Cómo se podría predecir la estructura de una nueva proteína usando bases de datos?
Bioinformática y modelado estructural :
● Comparación con proteínas conocidas usando bases de datos como PDB (Protein Data Bank) y herramientas como BLAST. ● Predicción por homología : Si la secuencia es similar a una proteína conocida, se usa su estructura como referencia. ● Modelado por IA , con herramientas como AlphaFold o Rosetta , que predicen estructuras tridimensionales basadas en principios físico-químicos. ● Simulación molecular , usando dinámica molecular para evaluar estabilidad estructural.
