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ACTIVIDAD 2 UNIDAD 3 ENZIMAS AGOSTO 2024
RUBRICA: CONTESTA LAS SIGUIENTES PREGUNTAS CON IMÁGENES INCLUYENDO EN CADA
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- ¿Qué son las enzimas y cuál es su función principal en los sistemas biológicos? Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos. Su función es acelerar las reacciones del metabolismo permitiendo que las células realicen sus funciones vitales de manera más eficiente.
- ¿Cuál es la diferencia entre un sustrato y un cofactor? Un sustrato es la sustancia sobre la que actúa una enzima, es decir, la molécula con la que se va a unir y reaccionar. Por otro lado, un cofactor es una molécula o ion metálico que se une a una enzima para permitir su actividad catalítica. Mientras que el sustrato es directamente implicado en la reacción química catalizada por la enzima, el cofactor ayuda a estabilizar la estructura de la enzima o participa directamente en las reacciones químicas.
- Explica el modelo de "llave y cerradura" en la acción enzimática. El modelo de "llave y cerradura" es una analogía que se utiliza para describir la especificidad del sitio activo de una enzima en relación con su sustrato. Según este modelo, el sitio activo de la enzima actúa como una "cerradura" con una forma tridimensional específica, mientras que el sustrato actúa como una "llave" que encaja perfectamente en esa cerradura.
- ¿Qué es la especificidad enzimática? La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de una enzima para reconocer y actuar sobre un sustrato específico. Es decir, las enzimas tienen la capacidad de interactuar selectivamente con ciertos sustratos, lo que resulta en una reacción química específica obteniendo un producto especifico.
- ¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática? La actividad enzimática está influenciada por la temperatura, y existe un rango de temperaturas óptimas en el que las enzimas funcionan de manera más eficiente. A bajas temperaturas, la actividad enzimática disminuye debido a la menor energía cinética de las moléculas, lo que reduce la probabilidad de colisiones efectivas entre el sustrato y el sitio activo de la enzima. Por otro lado, a altas temperaturas, las enzimas pueden desnaturalizarse (es decir, perder su estructura tridimensional) debido a la ruptura de los enlaces débiles que mantienen su forma funcional. En general, un aumento gradual de temperatura puede aumentar inicialmente la tasa de reacción enzimática al proporcionar más energía cinética para colisiones exitosas entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, una vez que se supera la temperatura óptima para una determinada enzima, esta comenzará a desnaturalizarse y perderá su actividad.
tridimensional y afectar su capacidad para interactuar con los sustratos. Por lo tanto, un cambio significativo del pH puede disminuir la actividad enzimática e incluso desnaturalizarla.
- Define la constante de Michaelis-Menten (Km) y su significado. La constante de Michaelis-Menten (Km) es un parámetro que se utiliza para describir la afinidad de una enzima por su sustrato. Se define como la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima. En otras palabras, Km es el valor numérico que representa qué tan bien se une un sustrato a una enzima y cómo afecta esta unión a la velocidad de reacción enzimática. Una menor Km indica una mayor afinidad entre la enzima y el sustrato, lo que significa que la enzima puede alcanzar rápidamente una alta velocidad catalítica
incluso con bajas concentraciones de sustrato. Por otro lado, un valor más alto de Km indica menor afinidad entre el sustrato y la enzima, lo que requiere concentraciones más altas de sustrato para alcanzar velocidades óptimas.
- ¿ Q u é es la inhibición competitiva en las enzimas? La inhibición competitiva es un mecanismo por el cual una molécula se une a la enzima en el mismo sitio que el sustrato, compitiendo con éste por la unión activa. Como resultado, la
- Explica la diferencia entre una enzima alostérica y una no alostérica. Las enzimas no alostéricas tienen un sitio activo que se une específicamente a su sustrato, y la velocidad de reacción está determinada principalmente por la concentración de sustrato y las condiciones del entorno. Estas enzimas siguen un modelo de acción llamado "llave-cerradura",
donde el sustrato se ajusta perfectamente al sitio activo de la enzima. Las enzimas alostéricas tienen sitios adicionales (sitios alostéricos) aparte del sitio activo. La unión de moléculas reguladoras o moduladoras a estos sitios puede cambiar la actividad catalítica de la enzima, aumentándola o disminuyéndola. Este proceso es conocido como regulación alostérica, y permite una mayor capacidad para controlar los procesos metabólicos. Las no alostéricas dependen solo del sustrato para su actividad catalítica, mientras que las alostéricas pueden ser modificadas por moléculas regulatorias externas.
representa la capacidad máxima de una enzima para convertir sustrato en producto cuando el sitio activo está completamente saturado. Cuando todas las moléculas del sitio activo están ocupadas, la tasa de formación del complejo enzima-sustrato es igual a Vmax.
- ¿Cómo funcionan los inhibidores no competitivos? Los inhibidores no competitivos se unen a un sitio distinto al del sustrato en la enzima, alterando su estructura y reduciendo su actividad catalítica. Esto disminuye la velocidad máxima de la reacción (V max) sin afectar la afinidad de la enzima por el sustrato (K_m). La unión del inhibidor no compite con el sustrato, por lo que puede unirse a la enzima tanto en su forma libre como en el
complejo enzima-sustrato.
- ¿Qué es el número de recambio (kcat) de una enzima? El término número de recambio se define como el máximo número de moléculas de un sustrato que una molécula de enzima puede convertir en producto por unidad de tiempo.
Las isoenzimas son formas diferentes de una enzima que comparten la misma función catalítica, pero difieren en su estructura molecular y propiedades bioquímicas, lo que resulta en enzimas con características únicas pero con la misma actividad enzimática. Bibliografía Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Peter, K., Rodwell, V. W., & Weil, A. P. (2010). Harper bioquímica ilustrada. MC GRAW HILL. https://bibliotecavirtualaserena.wordpress.com/wp-content/uploads/2018/02/ harper_bioquimica_ilustrada_29c2aa_ed_booksmedicos-org.pdf Regulación enzimática (artículo). (s/f). Khan Academy. Recuperado el 31 de julio de 2024, de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental- impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation
