Tests on biochemistry, Exams of Biomedicine

Download Tests on biochemistry and more Exams Biomedicine in PDF only on Docsity!

БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ: ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ

Посібник для студентів медичних вузів ІІІ- IV рівнів акредитації

ББК 28.072я Б 63 УДК 612.– Автори: Т.І.Бондарчук, Н.М.Гринчишин, Л.І.Кобилінська, Т.М.Макаренко, О.Є.Мазур, О.Я Скляров, Н.В.Фартушок, Ю.М.Федевич, І.С.Фоменко, О.П.Хаврона РЕЦЕНЗЕНТИ:

• Завідувач кафедри медичної біохімії та клініко-лабораторної діагностики Тернопільського державного медичного університету ім. Я.І.Горбачевського доктор медичних наук, професор Корда М.М.
• Доктор медичних наук, професор кафедри медичної, біологічної та біоорганічної хімії ВДНЗ України "Українська медична стоматологічна академія", професор Тарасенко Л.М. Посібник з ситуаційних задач та тестів підготовлений згідно програми для студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного фекультетів. У посібнику наведені тести кінцевого рівня знань та базові тести з ліцензійного іспиту "Крок-1". Для студентів вищих медичних закладів освіти ІІІ-IV рівнів акредитації.

РОЗДІЛ 1. БІОХІМІЧНІ МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕНЬ

ТЕСТИ ВИХІДНОГО І КІНЦЕВОГО РІВНІВ ЗНАНЬ

1. Домішки в досліджуваних пробах біологічного матеріалу визначають методом тонкошарової хроматографії. Вказати фізичну величину, яку визначають при цьому: А. Rf В. R C. N

D. D

E. α

2. Для кількісного визначення кальцію в біологічному матеріалі полярографічним методом вимірюють: А. Потенціал півхвилі В. Висоту полярографічної хвилі С. Час затримування D. Об’єм затримування Е. Силу струму
3. Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують: А. Розподільну хроматографію В. Електрофорез С. Іонообмінну хроматографію D. Ультрацентрифугування Е. Гель-фільтрацію
4. Чоловік 40 років скаржиться на різку загальну слабість, біль у м’язах та суглобах, підвищення температури тіла до 38,6оС. У крові помірна анемія, прискорена ШОЕ, лейкоцитоз, у сечі помірна протеїнурія, мікрогематурія. Для підтвердження діагнозу хворому призначено протеїнограму білків сироватки крові. Який метод можна використати для розділення білків? А. Імуноелектрофорез В. Полярографію С. Імуноферментний аналіз D. Хроматографію Е. ІЧ-спектрофотометрію
5. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. В лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати даний метод? А. Наявність електричного заряду В. Оптична активність С. Високий онкотичний тиск D. Здатність до набухання Е. Висока в’язкість
6. Біологічна роль та функціональні властивості білків визначаються набором амінокислот, послідовністю їх розміщення та просторовою структурою їх молекул. Розрізняють чотири рівні структурної організації білків. Для вивчення третинної структури білків використовують: А. Рентгеноструктурний аналіз В. Спектрополяриметрію

С. Гідроліз D. Інфрачервону спектрометрію Е. Хроматографію

7. У сучасних біохімічних дослідженнях для діагностики спадкових захворювань, виявлення присутності в організмі певних вірусів (в тому числі ВІЛ), ідентифікації особистості (генна дактилоскопія у судовій медицині) використовується так звана “ ДНК-діагностика”. Який метод використовується з цією метою? А. Ланцюгової полімеразної реакції В. Електрофорезу С. Хроматографії D. Рентгеноструктурного аналізу Е. Електронної мікроскопії
8. У фармацевтичній промисловості із біологічних рідин виділяють білки, які використовують як фармпрепарати при лікуванні. Вкажіть, який метод можна використати для виділення білків? А. Висолювання В. Секвенацію С. Денатурацію D. Електрофорез Е. Діаліз
9. У клініці для парентерального білкового харчування використовують фармпрепарати гідролізату білків. Повноцінність гідролізатів визначається за наявністю незамінних амінокислот. Вкажіть, яким методом можна розділити суміш амінокислот? А. Хроматографією В. Імуноелектрофорезом С. Полярографією D. Інфрачервоною спектроскопією Е. Імуноферментним аналізом
10. У практичній медицині використовують препарати гідролізатів білків і препарати окремих амінокислот. Яким методом можна розділити цю суміш амінокислот? А. Висолюванням В. Радіоімунним методом С. Електрофорезом D. Мас-спектрометрією Е. Хроматографією
11. Вкажіть хроматографічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях: А. Гель-фільтрацію В. Радіоімунний аналіз С. Флюоресцентний аналіз D. Полярографію Е. Імуноферментний аналіз
12. Важлива роль в організмі належить трипептиду глутатіону, який складається із залишку глутамінової кислоти, цистеїну та гліцину (γ – глутамілцистеїнілгліцин). Глутатіон бере участь в окисно- відновних реакціях, знешкодженні різноманітних пероксидів, ксенобіотиків, продуктів клітинного метаболізму. Яким методом можна визначити наявність SН – групи в глутатіоні? А. Полярографією В. Електрофорезом

А. Ультрацентрифугування В. Ебуліоскопії С. рН – метрії D. Калориметрії Е. Полярографії

20. Із гомогенатів тканин печінки, серця, скелетних м’язів тварини виділили декілька форм ферменту, які каталізують реакцію дегідрування субстрату. Яким методом можна розділити ці форми ферментів? А. Електрофорезом В.Спектрофотометрією С. Центрифугуванням D. Хроматографією Е. Поляриметрією
21. Діагностична проба – це: А. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробці в процесі виконання дослідження В. Проба, в якій строго в певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження С. Проба, що підлягає обробці також, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробці, як дослідна, для виявлення можливих помилок Е. Все перераховане
22. Контрольна проба – це: А. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробці, як дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи В. Проба, в якій строго в певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження С. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробці в процесі виконання дослідження D. Проба, що підлягає обробці також, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал Е. Все перераховане
23. Стандартна проба – це : А. Проба, в якій строго в певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження В. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробці в процесі виконання дослідження С. Проба, що підлягає обробці також, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробці, як дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи Е. Все перераховане
24. Специфічність методу – це:

А. Здатність методу точно визначати певний компонент у біологічній рідини В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов С. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов D. Якість вимірювань, що вказує на дуже малу помилку їх вимірювання Е. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини

25. Чутливість методу – це: А. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини в пробі В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов С. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов D. Якість вимірювань, що вказує на дуже малу помилку їх вимірювання Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
26. Співпадання результату – це: А. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов С. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини в пробі D. Якість вимірювань, що вказує на дуже малу помилку їх вимірювання Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
27. Відтворюваність результату – це: А. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов В. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини в пробі С. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов D. Якість вимірювань, що вказує на дуже малу помилку їх вимірювання Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини
28. Правильність результату – це: А. Якість вимірювань, що вказує на дуже малу помилку їх вимірювання В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного

фіолетове забарвлення з міді сульфатом D. Неорганічний фосфор в лужному середовищі утворює забарвлену сполуку з мурексидом Е. Неорганічний фосфор утворює синьо – фіолетове забарвлення з реактивом Фелінга

34. Принцип біуретової реакції полягає в тому, що: А. Білки реагують у лужному середовищі з міді сульфатом з утворенням сполук, забарвлених у фіолетовий колір В. При дії на азотисті сполуки лужного розчину гіпоброміту азот виділяється у вигляді газу. Залишок гіпоброміту визначають йодометрично С. У лужному середовищі пікринова кислота взаємодіє з креатиніном з утворенням оранжево - червоного забарвлення, яке вимірюють фотометрично D. Фосфорно-вольфрамовий реактив відновлюється з утворенням комплексу голубого кольору Е. При взаємодії сульфанілової кислоти з натрію нітритом утворюється діазофенілсульфонова кислота, яка утворює з досліджуваною речовиною рожево- фіолетове забарвлення
35. Назвіть метод, який використовують для розділення білкових сумішей: А. Електрофорез В. Рентгеноструктурний аналіз С. Метод Лоурі D. Гідроліз Е. Біуретовий метод
36. Яку реакцію необхідно провести для підтвердження білкової природи інсуліну? А. Біуретову В. Фоля С. Діазореакцію D. Фелінга Е. Ксантопротеїнову
37. Яку реакцію необхідно провести для виявлення сірки в інсуліні? А. Фоля В. Біуретову С. Діазореакцію D. Фелінга Е. Ксантопротеїнову
38. Вкажіть оптичні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях: А. Флюоресцентний аналіз В. Афінну хроматографію С. Радіоімунний аналіз D. Полярографію Е. Імуноферментний аналіз
39. На фармацевтичному підприємстві випускається розчин ферменту (фібринолізину) для внутрішньовенного введення. Який метод для очистки ферменту можна застосувати?

А. Діаліз В. Електрофорез С. Седиментацію D. Імуноферментний аналіз Е. Хроматографію

40. Тест - система для експрес – діагностики венеричних захворювань дає можливість виявити антиген збудника. Який метод дослідження найбільш доцільно використати для цього? А. Імуноферментний аналіз В. Адсорбційну хроматографію С. Імуноелектрофорез D. Спектрофлюориметрію Е. Поляриметрію
41. У хворого збільшена щитоподібна залоза. При пальпації залоза щільна, поверхня нерівномірно горбиста. При гістологічному дослідженні – дифузна інфільтрація тканини залози лімфоцитами, посилене розростання сполучної тканини. Для встановлення діагнозу визначають рівень тиреоїдних гормонів у сироватці крові імуноферментним методом аналізу, який ґрунтується на визначенні: А. Специфічності зв’язування антиген – антитіло В. Здатності дифундувати з різною швидкістю С. Осмотичного тиску D. Інтенсивності флюоресценції Е. Спектрів випромінювання
42. Під час лабораторного обстеження чоловіка 54 років встановлено, що загальний вміст білка в крові становить 62 г/л. Рівень білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів відноситься: А. Метод Лоурі В. Спектрофотометричний С. Полярографічний D. Рефрактометричний Е. Метод Сенгера
43. Концентрацію досліджуваної речовини визначали флюорометричним методом, для цього вимірювали параметр: А. Інтенсивність флюоресценції В. Інтенсивність збудження С. Молярний коефіцієнт поглинання D. Квантовий вихід флюоресценції Е. Товщину флюоресцентного шару
44. У біохімічній практиці використовують гель – фільтрацію - один з методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цей метод можна використати для визначення: А. Молекулярної маси В. Заряду молекул С. Швидкості осідання молекул D. Буферної ємності розчину Е. Розчинності речовин

Е. Фарадея

52. Для визначення молекулярної маси лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод: А. Потенціометрії В. Полярографії С. рН -метрії D. Кріоскопії Е. Калориметрії
53. Вкажіть електрохімічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях: А. Полярографію В. Афінну хроматографію С. Мас- спектрометрію D. Електрофорез Е. Імуноферментний аналіз
54. Для кількісного визначення білка за методом Лоурі у біологічному метеріалі використовують фотоелектроколориметрію, яка грунтується на вимірюванні: А. Оптичної густини В. Коефіцієнта світло поглинання С. Довжини хвилі D. Кута повертання Е. Інтенсивності флюоресценції
55. Для виділення білка із біологічного матеріалу використали насичений розчин амонію сульфату. Яким чином можна очистити білок? А. Діалізом В. Ультрацентрифугуванням С. Фільтруванням D. Хроматографією Е. Електрофорезом
56. Для якісного полярографічного аналізу використовують фізико-хімічний параметр: А. Потенціал півхвилі В. Висоту хвилі С. Часу затримування D. Стандартний електродний потенціал Е. Питоме поглинання
57. При кількісному полярографічному аналізі концентрацію речовин визначають, використовуючи лінійну залежність: А. Висота хвилі – концентрація В. Потенціал – концентрація С. Провідність – концентрація D. Сила струму- концентрація Е. Величина опору -концентрація
58. У пацієнта вміст альбумінів у плазмі крові в межах норми (45 г/л). Яким методом можна осадити ці білки із крові? А. Висолюванням В. Діалізом С. Електрофорезом D. Хроматографією Е. Гель-фільтрацією

59. Ідентифікація досліджуваних компонентів методом газорідинної хроматографії проводиться з використанням фізико-хімічного параметра: А. Часу затримування В. Швидкості руху іонів С. Потенціалу півхвилі D. Питомого поглинання Е. Потенціалу півхвилі
60. У пацієнта вміст глобулінів у плазмі крові в межах норми (30 г/л). Яким методом можна очистити ці білки? А. Гель-фільтрацією В. Висолюванням С. Фотоелектроколориметрично D. Хроматографією Е. Ультрацентрифугуванням
61. рН середовища можна визначити інструментальними методами, використовуючи прилад: А. Іономір В. Полярограф С. Хроматограф D. Кондуктометр Е. Фотоелектроколориметр
62. У досліджуваній пробі міститься оптично активна речовина. Назвіть, яким експрес - методом можна її визначити: А. Поляриметрією В. Потенціометрією С. Спектрофотометрією D. Хроматографією Е. Кондуктометрією
63. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією: А. Солей лужних металів В. Концентрованих мінеральних кислот С. Солей важких металів D. Алкалоїдів Е. Низької температури 6 4. Загальний вміст білків у нормі в сироватці крові становить 65-85 г/л. Яким методом можна осадити ці білки? А. Висолюванням В. Діалізом С. Електрофорезом D. Імуноферментним Е. Гель-фільтрацією Література:
64. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 507 с.
65. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.– 736 с.
66. Біологічна хімія /Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Харків: Основа, 2000.– 487 с.
67. Клінічна біохімія / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Медицина, 2006. -432 с.
68. Практикум з біологічної хімії / За ред. проф. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я,
69. – 298 с.

• Тест 1. 4. С. 21 – Перелік тестів із зазначенням сторінок використаної літератури до теми: - 5. С. 20 –
  • 2. 5. С. 23 –
       • 7 С. 22 –
  • 3. 1. С. 21 –
       • 6 С. 20 –
  • 4. 4. С. 2 0 –
       • 5. С. 1 8 –
  • 5. 4. С. 19 –
       • 5. С. 17 –
  • 6. 5. С. 18 –
  • 7. 4. С.
  • 8. 2. С. 42 –
  • 9. 4. С. 21 –
    • 5. С. 20 –
  • 10. 2. С. 42 –
  • 11. 4. С.
  • 12. 6. С. 23 –
           • 7. С. 22 –
  • 13. 2. С. 42 –
  • 14. 1. С. 28 –
           • 2. С. 28 –
  • 15. 4. С.
  • 16. 4. С. 23 –
  • 17. 4. С. 13 –
  • 18. 4. С.
           • 5. С. 22–
  • 19. 4. С. 13 –
           • 5. С. 23 –
  • 20. 5. С. 17 –
  • 21. 4. С. 19 –
           • 5. С. 3 –
  • 22. 5. С. 3 –
  • 23. 5. С. 3 –
           • 24. 5. C. 3 –
           • 25. 5. С. 3 –
           • 26. 5. С. 3 –
           • 27. 5. С. 3 –
           • 28. 5. С. 3 –
           • 29. 5. С. 3 –
           • 30. 5. С. 3 –
           • 31. 4. С. 19 –
                 • 5. С. 17 –
           • 32. 4. С. 19 –
                 • 5. С. 17 –
           • 33. 5. С. 24 –
           • 34. 5. С. 6–
           • 35. 4. С. 19 –
                 • 5. С. 17 –
           • 36. 5. С. 28 –
           • 37. 9. С. 36 –
           • 38. 4. С. 17 –
           • 39. 9. С.
           • 40. 4. С. 24 –
           • 41. 4. С.
           • 42. 5. С. 28 –
           • 43. 4. С. 17 –
                 • 5. С. 17 –
           • 44. 4. С.
             • 5. С. 22 –
           • 45. 4. С. 22 –
                 • 5. С. 23 –
           • 46. 2. С. 253 –
             • 4. С. 13 –
           • 47. 2. С. 254 –
           • 48. 4. С. 15 –
           • 49. 4. С. 24 –
           • 50. 4. С. 19 –
• 51. 4. C. 15 –
  • 5. С. 17 –
• 52. 4. С. 15 –
• 53. 4. С. 22 –
  • 5. С. 23 –
• 54. 4. С. 15 –
  • 5. С. 17 –
• 55. 9. С.
• 56. 4. С. 22 –
      • 5. С. 23 –
• 57. 2. С. 42 –
• 58. 4. С. 21 –
  • 5. С. 20 –
• 59. 4. С. 19 –
  • 5. С. 17 –
• 60. 4. C.
  • 5. С. 22 –
• 61. 5. С. 15 –
• 62. 4. С.
• 63. 1. С. 4 2 –
• 64. 1. С. 4 2 –

РОЗДІЛ 2. АМІНОКИСЛОТИ ТА БІЛКИ

ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ ВИХІДНОГО І КІНЦЕВОГО РІВНІВ

ЗНАНЬ

1. Які амінокислоти найчастіше зустрічаються в складі білків? А. Гліцин, валін, лейцин В. Гідроксилізин, гідроксипролін С. Гідроксипролін, гістидин D. Гідроксилізин, гліцин Е. Фенілаланін, гідроксилізин
2. У якої амінокислоти переважають кислотні групи? А. Глутамінової кислоти В. Валіну С. Аланіну D. Лейцину Е. Гліцину
3. Яка амінокислота має основні властивості? А. Лізин В. Треонін С. Лейцин D. Метіонін Е. Пролін
4. До складу якої амінокислоти входить гідроксильна група? А. Треонін В. Триптофан С. Валін D. Метіонін Е. Фенілаланін
5. Які амінокислоти мають незаряджені (полярні) R-групи? А. Серин, треонін, гліцин В. Аланін, валін, метіонін С. Глутамінова кислота, триптофан, пролін D. Фенілаланін, гліцин, ізолейцин Е. Валін, тирозин, гістидин
6. Які амінокислоти мають від’ємно-заряджені (кислі) R-групи? А. Аспарагінова, глутамінова В. Гліцин, глутамінова С. Треонін, метіонін D. Глутамінова, серин Е. Фенілаланін, аспарагінова
7. Які амінокислоти мають неполярні R-групи? А. Аланін, лейцин, валін В. Лізин, пролін, гліцин С. Триптофан, треонін, гістидин D. Серин, валін, метіонін Е. Метіонін, аспарагін, лізин
8. Які амінокислоти належать до гетероциклічних? А. Гістидин, триптофан В. Лейцин, гліцин С. Аланін, пролін D. Триптофан, метіонін Е. Ізолейцин, аргінін

Е. Аспарагінова кислота, лізин, валін

18. Які із зазначених сполук дають кольорову реакцію з нінгідрином? А. α-Амінокислоти В. Полісахариди С. Нуклеїнові кислоти D. Ліпіди Е. Білки
19. Оптична активність амінокислот визначається за... А. Наявністю в α-положенні асиметричного атома вуглецю В. Приналежністю до L – або D-ряду С. Значенням pН розчину D. Природою радикалів амінокислот Е. Здатністю розчинятися у воді
20. Яким речовинам у розчині властива позитивна біуретова реакція? А. Глутатіон, білки В. Глутатіон, серин С. Дипептиди, гліцин D. Трипептиди, аспарагін Е. Білки, цистеїн
21. Суміш амінокислот у розчині розділяють методом електрофорезу на папері при рН 6,0. Які з нижче перелічених амінокислот рухаються до анода? А. Глутамінова, аспарагінова кислоти В. Гліцин, лізин С. Лізин, аланін D. Аланін, глутамінова кислота Е. Аргінін, аспарагінова кислота
22. За фізико-хімічними властивостями амінокислоти поділяють на: А. Полярні, основні В. Основні, не амфотерні С. Нейтральні, нерозчинні в воді D. Не амфотерні, солодкі Е. Не амфотерні, кислі
23. Які властивості мають амінокислоти? А. Проявляють амфотерність В. Нездатність кристалізуватися С. Не повертають площину поляризованого світла D. Нестійкість при зміні температури Е. Нерозчинні в воді
24. Дефіцит яких амінокислот особливо небезпечний для організму? А. Валіну, метіоніну, триптофану А. Гліцину, серину, проліну С. Аланіну, фенілаланіну, гістидину D. Серину, аргініну, валіну Е. Триптофану, проліну, ізолейцину
25. Які зв’язки беруть участь в утворенні просторової структури білка? А. Водневі, іонні В. Координаційні, не ковалентні С. Іонні, не координаційні D. Не ковалентні, водневі Е. Пептидні, не ковалентні
26. Для яких білків характерна β-структура поліпептидного ланцюга?

А. Фіброїну шовку В. Гемоглобіну С. Міоглобіну D. Альбуміну Е. Гістаміну

27. Який метод не можна застосувати для визначення молекулярної маси білків? А. Кріоскопічний В. Гель-фільтрацію С. Електрофорез D. Ультрацентрифугування Е. Аналітичний
28. Який метод можна використовувати для фракціонування та очищення білків? А. Діаліз В. Кристалізацію С. Електрофорез D. Ебуліоскопічний Е. Ультрацентрифугування
29. Для вивчення первинної структури білків використовують такі методи... А. Гідроліз В. Електронну мікроскопію С. Поляриметрію D. Кристалізацію Е. Ультрацентрифугування
30. Для нативних білків характерні такі властивості... А. Оптична активність В. Дифузія через напівпроникну мембрану С. Низька в’язкість розчину D. Не здатність до утворення гелів Е. Термостабільність
31. Які із зазначених властивостей мають денатуровані білки? А. Наявність пептидних зв’язків В. Наявність водневих зв’язків С. Вторинна і третинна структура D. Добра розчинність у воді Е. Наявність вільних амінокислот
32. Денатурація і висолювання білків – не однозначні поняття. Що може їх викликати? А. Солі лужних і важких металів В. Електрофорез С. Ультрацентрифугування D. Електронна мікроскопія Е. Гель-фільтрація
33. Висолювання – це зворотнє осадження білків із розчину під дією... А. Розчинів солей лужних металів В. Солей важких металів С. Концентрованих мінеральних кислот D_._ Алкалоїдів Е. Високої температури
34. Від чого залежить осмотичний тиск білкових розчинів?